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万見
- PDB-5jw7: Crystal structure of SopA-Trim56 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jw7
タイトルCrystal structure of SopA-Trim56 complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase SopA
  • E3 ubiquitin-protein ligase TRIM56
キーワードLIGASE / Ubiquitination / Bacterial effector / SopA / Trim56
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type I interferon production / response to type I interferon / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of innate immune response / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction ...regulation of type I interferon production / response to type I interferon / HECT-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of innate immune response / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / host cell / defense response to virus / protein ubiquitination / innate immune response / RNA binding / extracellular region / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase SopA-like central domain / SopA-like central domain / E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger ...E3 ubiquitin ligase SopA-like central domain / SopA-like central domain / E3 ubiquitin-protein ligase SopA-like, catalytic domain / SopA-like, catalytic domain superfamily / SopA-like catalytic domain / : / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SopA / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM56
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.849 Å
データ登録者Bhogaraju, S. / Dikic, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis for the recognition and degradation of host TRIM proteins by Salmonella effector SopA.
著者: Fiskin, E. / Bhogaraju, S. / Herhaus, L. / Kalayil, S. / Hahn, M. / Dikic, I.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SopA
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM56
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,3714
ポリマ－41,2402
非ポリマー1312
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.015, 71.015, 122.944
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SopA / Salmonella outer protein A / Secreted effector protein SopA


分子量: 31218.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: sopA, STM2066 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8ZNR3, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM56 / RING finger protein 109 / Tripartite motif-containing protein 56


分子量: 10021.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Binds to 2 Zn atoms. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM56, RNF109 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BRZ2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 28% w/v Polyacrylate 2100 sodium salt, 0.2M NaCl, 0.1M MES pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.849→43.5 Å / Num. obs: 8375 / % possible obs: 98.37 % / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 0.07443 / Net I/σ(I): 31.15
反射 シェル解像度: 2.849→2.95 Å / 冗長度: 3.64 % / Rmerge(I) obs: 0.8347 / Mean I/σ(I) obs: 3.64 / % possible all: 84.05

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QZA, 2CT2

2qza

2ct2


解像度: 2.849→43.477 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 32.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 791 4.98 %
Rwork0.2234 --
obs0.2261 7542 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.849→43.477 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2384 0 2 1 2387
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042446
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9733346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.386851
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005439
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8489-3.02730.35811210.28462270X-RAY DIFFRACTION89
3.0273-3.2610.38951370.30032547X-RAY DIFFRACTION100
3.261-3.5890.38261350.26622541X-RAY DIFFRACTION100
3.589-4.1080.31091310.23462584X-RAY DIFFRACTION100
4.108-5.17440.21781310.18532586X-RAY DIFFRACTION100
5.1744-43.48250.24161360.20762574X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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