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万見
- PDB-5jsh: The 3D structure of recombinant [NiFeSe] hydrogenase from Desulfo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jsh
タイトルThe 3D structure of recombinant [NiFeSe] hydrogenase from Desulfovibrio Vulgaris Hildenborough in the oxidized state at 1.30 Angstrom
要素(Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydrogenase / biological hydrogen production
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...cytochrome-c3 hydrogenase / ferredoxin hydrogenase / cytochrome-c3 hydrogenase activity / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily ...: / Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
oxygen-damaged SF4 / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / HYDROSULFURIC ACID / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing / cytochrome-c3 hydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Desulfovibrio vulgaris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Marques, M.C. / Pereira, I.A.C. / Matias, P.M.
資金援助 ポルトガル, 3件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e TecnologiaPTDC/BBB-BEP/0934/2012 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e TecnologiaSFRH/BD/60879/2009 ポルトガル
Fundacao para a Ciencia e TecnologiaPEst OE/EQB/LA0004/2011 ポルトガル
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: The direct role of selenocysteine in [NiFeSe] hydrogenase maturation and catalysis.
著者: Marques, M.C. / Tapia, C. / Gutierrez-Sanz, O. / Ramos, A.R. / Keller, K.L. / Wall, J.D. / De Lacey, A.L. / Matias, P.M. / Pereira, I.A.C.
履歴
登録2016年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月3日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, small subunit
B: Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,68811
ポリマ－89,9302
非ポリマー1,7599
水15,421856
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8270 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area25030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.220, 63.460, 111.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.15, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, small subunit


分子量: 33940.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough / ATCC 29579 / NCIMB 8303) (バクテリア)
遺伝子: hysB, DVU_1917
発現宿主: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
参照: UniProt: Q72AS4, ferredoxin hydrogenase
#2: タンパク質 Periplasmic [NiFeSe] hydrogenase, large subunit, selenocysteine-containing


分子量: 55989.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Cysteine 75 is oxidized to sulfenate (CSD) in the crystal structure
由来: (組換発現) Desulfovibrio vulgaris (strain Hildenborough / ATCC 29579 / NCIMB 8303) (バクテリア)
遺伝子: hysA, DVU_1918
発現宿主: Desulfovibrio vulgaris str. Hildenborough (バクテリア)
参照: UniProt: Q72AS3, ferredoxin hydrogenase

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非ポリマー , 8種, 865分子

#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-6ML / oxygen-damaged SF4


分子量: 383.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4O2S4
#5: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#6: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#7: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#8: 化合物 ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2S
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 856 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.59 % / 解説: irregular hexagonal plate
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 1500 (w/v) and 0.1 mM Tris-HCl pH 7.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→54 Å / Num. obs: 169426 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 8.6 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 70.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WPN

2wpn


解像度: 1.3→51.819 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.68 / 位相誤差: 13.22 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE ANOMALOUS DISPERSION PARAMETERS FOR THE SE ATOM WERE REFINED. HYDROGEN ATOMS WERE ADDED IN CALCULATED POSITIONS AND REFINED IN RIDING POSITIONS. INDIVIDUAL ANISOTROPIC ATOMIC DISPLACEMENT ...詳細: THE ANOMALOUS DISPERSION PARAMETERS FOR THE SE ATOM WERE REFINED. HYDROGEN ATOMS WERE ADDED IN CALCULATED POSITIONS AND REFINED IN RIDING POSITIONS. INDIVIDUAL ANISOTROPIC ATOMIC DISPLACEMENT PARAMETERS FOR ALL PROTEIN NON- HYDROGEN ATOMS WERE REFINED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1354 14892 5.01 %
Rwork0.1131 --
obs0.1142 169417 86.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→51.819 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5869 0 45 856 6770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096349
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0688649
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1332404
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.31480.24243070.22755860X-RAY DIFFRACTION54
1.3148-1.33030.23233680.21947023X-RAY DIFFRACTION65
1.3303-1.34650.24154080.20257683X-RAY DIFFRACTION69
1.3465-1.36350.21484380.19338309X-RAY DIFFRACTION78
1.3635-1.38150.21425300.17989140X-RAY DIFFRACTION84
1.3815-1.40040.19184770.17039339X-RAY DIFFRACTION86
1.4004-1.42040.20484720.15649336X-RAY DIFFRACTION86
1.4204-1.44160.18635180.14489388X-RAY DIFFRACTION85
1.4416-1.46410.17995400.13519263X-RAY DIFFRACTION86
1.4641-1.48810.17055150.13139327X-RAY DIFFRACTION86
1.4881-1.51380.15774680.12429453X-RAY DIFFRACTION86
1.5138-1.54130.14754760.11689459X-RAY DIFFRACTION86
1.5413-1.5710.13594310.11239329X-RAY DIFFRACTION86
1.571-1.6030.13994780.10489397X-RAY DIFFRACTION86
1.603-1.63790.13515110.09929464X-RAY DIFFRACTION86
1.6379-1.6760.11985210.09819325X-RAY DIFFRACTION86
1.676-1.71790.13185120.09759410X-RAY DIFFRACTION86
1.7179-1.76440.12775260.09699360X-RAY DIFFRACTION86
1.7644-1.81630.13945230.09599377X-RAY DIFFRACTION86
1.8163-1.87490.11744830.10199339X-RAY DIFFRACTION86
1.8749-1.94190.12974650.10599261X-RAY DIFFRACTION85
1.9419-2.01970.12394800.1059314X-RAY DIFFRACTION85
2.0197-2.11160.12684440.10259356X-RAY DIFFRACTION85
2.1116-2.22290.12575660.104210850X-RAY DIFFRACTION100
2.2229-2.36220.11675830.102810933X-RAY DIFFRACTION100
2.3622-2.54460.11555830.098410881X-RAY DIFFRACTION100
2.5446-2.80070.1275280.102910826X-RAY DIFFRACTION99
2.8007-3.20590.13085600.113210799X-RAY DIFFRACTION99
3.2059-4.03880.12935820.110710636X-RAY DIFFRACTION98
4.0388-51.85970.12535990.114410721X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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