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- PDB-5jrl: Crystal Structure of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jrl
タイトルCrystal Structure of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidase SpI-IsoP (Native)
要素Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
キーワードHYDROLASE / Lasso peptide isopeptidase / serine protease / beta-propeller / alpha/beta-hydrolase / catalytic triad / oxyanion hole
機能・相同性Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / Alpha/Beta hydrolase fold / proteolysis / Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
機能・相同性情報
生物種Sphingopyxis alaskensis RB2256 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fage, C.D. / Hegemann, J.D. / Bange, G. / Marahiel, M.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
LOEWE-Zentrum fuer Synthetische Mikrobiologie ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Structure and Mechanism of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidase.
著者: Fage, C.D. / Hegemann, J.D. / Nebel, A.J. / Steinbach, R.M. / Zhu, S. / Linne, U. / Harms, K. / Bange, G. / Marahiel, M.A.
履歴
登録2016年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
B: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
C: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
D: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)331,5584
ポリマ－331,5584
非ポリマー00
水00
1
A: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
C: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7792
ポリマ－165,7792
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein

D: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7792
ポリマ－165,7792
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_648-x+1,y-1/2,-z+31
3
D: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein

B: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,7792
ポリマ－165,7792
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_658-x+1,y+1/2,-z+31
単位格子
Length a, b, c (Å)108.466, 136.586, 110.777
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein / SpI-IsoP


分子量: 82889.383 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sphingopyxis alaskensis RB2256 (バクテリア)
遺伝子: Sala_2532 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q1GQ33
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 % / 解説: Plate-like
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium acetate, 20%(w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月7日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.394 Å / Num. obs: 52747 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 81.83 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.2-3.33.60.654199.9
13.19-48.3943.40.032197.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.14 Å48.39 Å
Translation5.14 Å48.39 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.17データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PHENIX1.10-2152精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSOct 15, 2015データ削減
Coot0.8-pre (revision 4727)モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JRK

5jrk


解像度: 3.2→48.394 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.04
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2658 2557 4.85 %RANDOM SELECTION
Rwork0.2212 ---
obs0.2234 52720 99.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 155.2 Å2 / Biso mean: 79.1881 Å2 / Biso min: 24.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→48.394 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20892 0 0 0 20892
残基数----2674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00221351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51928994
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0423172
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043812
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.52912819
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2-3.26150.43461450.336227772922100
3.2615-3.32810.34921570.310427302887100
3.3281-3.40050.35221430.309227702913100
3.4005-3.47950.34251540.288727682922100
3.4795-3.56650.31831220.285228102932100
3.5665-3.66290.36221260.271728002926100
3.6629-3.77070.31391230.26827862909100
3.7707-3.89230.32271320.251528002932100
3.8923-4.03140.30271400.226327742914100
4.0314-4.19270.26111750.215127422917100
4.1927-4.38340.25671530.210627762929100
4.3834-4.61430.29921150.202428132928100
4.6143-4.90320.271210.192828112932100
4.9032-5.28130.23181750.189627552930100
5.2813-5.8120.2241680.202927822950100
5.812-6.65120.2261290.198128072936100
6.6512-8.37270.20281220.1942834295699
8.3727-48.40.211570.18292828298599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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