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- PDB-5jrk: Crystal Structure of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jrk
タイトルCrystal Structure of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidase SpI-IsoP (SeMet-derived)
要素Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
キーワードHYDROLASE / Lasso peptide isopeptidase / serine protease / beta-propeller / alpha/beta-hydrolase / catalytic triad / oxyanion hole
機能・相同性Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / aminopeptidase activity / serine-type peptidase activity / Alpha/Beta hydrolase fold / proteolysis / beta-D-glucopyranose / Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
機能・相同性情報
生物種Sphingopyxis alaskensis RB2256 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Fage, C.D. / Hegemann, J.D. / Bange, G. / Marahiel, M.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation ドイツ
LOEWE-Zentrum fuer Synthetische Mikrobiologie ドイツ
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Structure and Mechanism of the Sphingopyxin I Lasso Peptide Isopeptidase.
著者: Fage, C.D. / Hegemann, J.D. / Nebel, A.J. / Steinbach, R.M. / Zhu, S. / Linne, U. / Harms, K. / Bange, G. / Marahiel, M.A.
履歴
登録2016年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
B: Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,2654
ポリマ－166,9042
非ポリマー3602
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area56110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.105, 133.501, 169.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl aminopeptidases/acylaminoacyl-peptidases-like protein / SpI-IsoP


分子量: 83452.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sphingopyxis alaskensis RB2256 (バクテリア)
遺伝子: Sala_2532 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / Variant (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q1GQ33
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.69 % / 解説: Polyhedral
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1 M BICINE, 10%(w/v) PEG 6000, pH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月14日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→49.08 Å / Num. obs: 51096 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 89.21 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.219 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.0927.82.781100
12.37-49.0820.50.074198.5

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.17データスケーリング
PHENIX1.10_2152精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSOct 15, 2015データ削減
PHENIX1.10-2152位相決定
PHENIX1.10-2152モデル構築
Coot0.8-pre (revision 4727)モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3→49.08 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.22
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2585 2647 5.19 %RANDOM SELECTION
Rwork0.2369 ---
obs0.2381 51018 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 182.09 Å2 / Biso mean: 79.4318 Å2 / Biso min: 43.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→49.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10657 0 24 0 10681
Biso mean--96.72 --
残基数----1372
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310918
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54314828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431619
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2766553
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3-3.05460.43751420.384724792621
3.0546-3.11330.41031270.367125402667
3.1133-3.17690.3651410.342425222663
3.1769-3.24590.38441400.337325042644
3.2459-3.32140.35731520.322125102662
3.3214-3.40450.38081340.300825022636
3.4045-3.49650.3081500.286125012651
3.4965-3.59930.28071440.270725372681
3.5993-3.71550.29421510.277725132664
3.7155-3.84820.3141280.250825302658
3.8482-4.00220.30231300.232225322662
4.0022-4.18430.24271380.215225362674
4.1843-4.40480.22121410.206225432684
4.4048-4.68050.19441320.200725612693
4.6805-5.04160.18741440.189825472691
5.0416-5.54830.23031380.212825692707
5.5483-6.34970.2631210.223526082729
6.3497-7.99440.20911290.224226312760
7.9944-49.0870.23231650.215327062871

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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