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- PDB-5jql: Crystal Structure of Phosphatidic acid Transporter Ups1/Mdm35 Voi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jql
タイトルCrystal Structure of Phosphatidic acid Transporter Ups1/Mdm35 Void of Bound Phospholipid from Saccharomyces Cerevisiae at 2.9 Angstroms Resolution
要素
  • (Mitochondrial distribution and morphology protein 35) x 2
  • (Protein UPS1, mitochondrial) x 3
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Lipid Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / intermembrane lipid transfer / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space ...TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / intermembrane lipid transfer / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRELI/MSF1 domain / Slowmo/Ups family / PRELI-like family / PRELI/MSF1 domain profile. / Mitochondrial distribution/morphology family 35/apoptosis / Uncharacterised protein family (UPF0203) / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial distribution and morphology protein 35 / Protein UPS1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lu, J. / Chan, K.C. / Zhai, Y. / Fan, J. / Sun, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
中国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Molecular mechanism of mitochondrial phosphatidate transfer by Ups1
著者: Lu, J. / Chan, C. / Yu, L. / Fan, J. / Sun, F. / Zhai, Y.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein UPS1, mitochondrial
B: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
C: Protein UPS1, mitochondrial
D: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
E: Protein UPS1, mitochondrial
F: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
G: Protein UPS1, mitochondrial
H: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
I: Protein UPS1, mitochondrial
J: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
K: Protein UPS1, mitochondrial
L: Mitochondrial distribution and morphology protein 35


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,19112
ポリマ－190,19112
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36630 Å2
ΔGint-301 kcal/mol
Surface area67260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.311, 130.736, 84.271
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.090, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Protein UPS1, mitochondrial / Unprocessed MGM1 protein 1


分子量: 21943.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UPS1, YLR193C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q05776
#2: タンパク質
Mitochondrial distribution and morphology protein 35


分子量: 9723.954 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDM35, YKL053C-A / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60200
#3: タンパク質 Protein UPS1, mitochondrial / Unprocessed MGM1 protein 1


分子量: 21990.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UPS1, YLR193C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q05776
#4: タンパク質 Protein UPS1, mitochondrial / Unprocessed MGM1 protein 1


分子量: 22037.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UPS1, YLR193C / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q05776
#5: タンパク質 Mitochondrial distribution and morphology protein 35


分子量: 9770.850 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDM35, YKL053C-A / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O60200
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 8% Tacsimate, pH5.0, 20% PEG 3350, 200mM Sodium thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 76995 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 70.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.087 / Χ2: 2.797 / Net I/av σ(I): 31.707 / Net I/σ(I): 14.9 / Num. measured all: 279505
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.9-2.953.60.438197
2.95-33.60.406197.3
3-3.063.60.348198.4
3.06-3.123.60.276198.1
3.12-3.193.60.224198.3
3.19-3.273.60.182199
3.27-3.353.70.151198.5
3.35-3.443.70.133199.3
3.44-3.543.70.123199.2
3.54-3.653.70.103199.1
3.65-3.783.70.092199.1
3.78-3.943.70.087199.3
3.94-4.113.70.084199
4.11-4.333.70.076199
4.33-4.63.60.067198.9
4.6-4.963.60.062198.9
4.96-5.463.60.059198.7
5.46-6.243.50.06197.1
6.24-7.863.60.053199.6
7.86-503.50.043194

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.8_1069位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→48.404 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.51
詳細: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2477 3845 5 %
Rwork0.2001 --
obs0.2025 76953 97.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 168.67 Å2 / Biso mean: 38.11 Å2 / Biso min: 0.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→48.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11018 0 0 0 11018
残基数----1432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3115300
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771726
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071928
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3783986
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8715-2.90790.3682980.29871945204370
2.9079-2.94610.29681400.28082681282197
2.9461-2.98650.34411590.2782794295397
2.9865-3.02910.32831340.29692654278898
3.0291-3.07430.37441290.27432714284398
3.0743-3.12240.31431490.24952755290498
3.1224-3.17360.30211360.24992729286598
3.1736-3.22830.26811490.24952797294699
3.2283-3.2870.35321440.22772713285799
3.287-3.35020.24771440.22012755289999
3.3502-3.41850.2681470.21332717286499
3.4185-3.49280.26071410.2162782292399
3.4928-3.57410.281600.212737289799
3.5741-3.66340.26521340.19042780291499
3.6634-3.76240.23311470.19592760290799
3.7624-3.87310.27091490.19492772292199
3.8731-3.99810.27181430.19452774291799
3.9981-4.14090.22861470.19632705285299
4.1409-4.30660.21541490.17662776292599
4.3066-4.50240.19161420.15852761290399
4.5024-4.73960.17491450.14762753289899
4.7396-5.03630.19641570.1562717287498
5.0363-5.42470.25951370.16692725286299
5.4247-5.96970.2271430.19592781292497
5.9697-6.83150.25031450.20682689283498
6.8315-8.5990.27741430.20812773291699
8.599-48.41120.21321340.20822569270392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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