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万見
- PDB-5jm4: Crystal structure of 14-3-3zeta in complex with a cyclic peptide ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jm4
タイトルCrystal structure of 14-3-3zeta in complex with a cyclic peptide involving an adamantyl and a dicarboxy side chain
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • GLN-GLY-MKD-ANG-ASP-MKD-LEU-ASP-LEU-ALA-CLU
キーワードSIGNALING PROTEIN / peptidomimetic / PPI inhibitor / macrocycle
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA ...synaptic target recognition / Golgi reassembly / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / lung development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / regulation of protein stability / melanosome / intracellular protein localization / blood microparticle / vesicle / angiogenesis / protein phosphatase binding / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Bier, D. / Krueger, D. / Glas, A. / Wallraven, K. / Ottmann, C. / Hennig, S. / Grossmann, T.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Emmy Noether programGR3592/2-1 ドイツ
German Research FoundationSFB1093 ドイツ
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017
タイトル: Structure-Based Design of Non-natural Macrocyclic Peptides That Inhibit Protein-Protein Interactions.
著者: Kruger, D.M. / Glas, A. / Bier, D. / Pospiech, N. / Wallraven, K. / Dietrich, L. / Ottmann, C. / Koch, O. / Hennig, S. / Grossmann, T.N.
履歴
登録2016年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年12月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
D: GLN-GLY-MKD-ANG-ASP-MKD-LEU-ASP-LEU-ALA-CLU
E: GLN-GLY-MKD-ANG-ASP-MKD-LEU-ASP-LEU-ALA-CLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6876
ポリマ－55,4434
非ポリマー2442
水1,856103
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5160 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area22320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.920, 105.740, 113.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 26316.764 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド GLN-GLY-MKD-ANG-ASP-MKD-LEU-ASP-LEU-ALA-CLU


分子量: 1404.649 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.24 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.09 M HEPES sodium salt pH 7.5; 1.26 M tri-Sodium citrate; 10 %(v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.91909 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→47.77 Å / Num. obs: 44013 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.52 % / Biso Wilson estimate: 58.028 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 1.032 / Net I/σ(I): 12.52 / Num. measured all: 286758
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.34-2.60.7842.787660611767117660.5980.852100
2.6-30.4415.717611611087110850.9370.478100
3-40.121167864612053120490.9960.131100
4-60.05427.4538614632263080.9980.05999.8
6-80.04230.189826158215790.9990.04699.8
8-100.03332.9531475785750.9990.03799.5
10-120.02835.2815922692680.9990.03199.6
12-140.03335.818461341340.9990.036100
14-200.03334.639441621610.9990.03699.4
20-400.03130.3740884830.9970.03498.8
400.02824.43131650.9980.03231.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å47.77 Å
Translation2.5 Å47.77 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NKX

3nkx


解像度: 2.34→47.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 6.989 / SU ML: 0.154 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.181 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 2196 5 %RANDOM
Rwork0.1981 ---
obs0.2004 41755 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 162.02 Å2 / Biso mean: 55.691 Å2 / Biso min: 28.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.64 Å2-0 Å20 Å2
2---0.15 Å2-0 Å2
3----2.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→47.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3709 0 18 103 3830
Biso mean--53.33 56.38 -
残基数----479
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.023797
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0216
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2021.9945121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.861332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5955465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.09225170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.02215640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.7231523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1460.2591
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022789
LS精密化 シェル解像度: 2.34→2.401 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 149 -
Rwork0.345 2841 -
all-2990 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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