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- PDB-5jlh: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at ne... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jlh
タイトルCryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution
要素
  • Actin, cytoplasmic 2
  • Myosin-14,Alpha-actinin A
  • Tropomyosin alpha-3 chain
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / CONTRACTILE FILAMENT / MUSCLE / THIN FILAMENT / CYTOSKELETON / STRUCTURAL PROTEIN / HYDROLASE COMPLEX / F-actin / tropomyosin / filament / myosin / protein polymers / cryo EM
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / COPI-mediated anterograde transport / Platelet degranulation / sorocarp development / myosin II filament / basal body patch / macropinocytic cup ...RHOBTB2 GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / contractile vacuole / COPI-mediated anterograde transport / Platelet degranulation / sorocarp development / myosin II filament / basal body patch / macropinocytic cup / Neutrophil degranulation / tight junction assembly / actin crosslink formation / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / actin filament-based movement / vocalization behavior / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / actomyosin / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / dense body / myosin filament / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of stress fiber assembly / hyperosmotic response / RHO GTPases activate CIT / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Adherens junctions interactions / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / myosin II complex / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / sarcomere organization / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / positive regulation of wound healing / EPHA-mediated growth cone collapse / microfilament motor activity / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / cell leading edge / filamentous actin / myofibril / RHO GTPases activate PAKs / Recycling pathway of L1 / pseudopodium / regulation of synaptic vesicle endocytosis / brush border / mitotic cytokinesis / actin filament bundle assembly / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / skeletal muscle contraction / phagocytosis / RHO GTPases activate IQGAPs / neuronal action potential / RHOBTB2 GTPase cycle / skeletal muscle tissue development / stress fiber / RHO GTPases activate PKNs / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / calyx of Held / extracellular matrix / axonogenesis / cellular response to starvation / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / mitochondrion organization / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / sensory perception of sound / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / platelet aggregation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / actin filament binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / Clathrin-mediated endocytosis
類似検索 - 分子機能
EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats ...EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Myosin S1 fragment, N-terminal / Calponin homology domain / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Actin; Chain A, domain 4 / IQ motif profile. / ATPase, nucleotide binding domain / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Alpha-actinin A / Actin, cytoplasmic 2 / Myosin-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者von der Ecken, J. / Heissler, S.M. / Pathan-Chhatbar, S. / Manstein, D.J. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Behrens-Weise foundation ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution.
要旨: The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated ...The interaction of myosin with actin filaments is the central feature of muscle contraction and cargo movement along actin filaments of the cytoskeleton. The energy for these movements is generated during a complex mechanochemical reaction cycle. Crystal structures of myosin in different states have provided important structural insights into the myosin motor cycle when myosin is detached from F-actin. The difficulty of obtaining diffracting crystals, however, has prevented structure determination by crystallography of actomyosin complexes. Thus, although structural models exist of F-actin in complex with various myosins, a high-resolution structure of the F-actin–myosin complex is missing. Here, using electron cryomicroscopy, we present the structure of a human rigor actomyosin complex at an average resolution of 3.9 Å. The structure reveals details of the actomyosin interface, which is mainly stabilized by hydrophobic interactions. The negatively charged amino (N) terminus of actin interacts with a conserved basic motif in loop 2 of myosin, promoting cleft closure in myosin. Surprisingly, the overall structure of myosin is similar to rigor-like myosin structures in the absence of F-actin, indicating that F-actin binding induces only minimal conformational changes in myosin. A comparison with pre-powerstroke and intermediate (Pi-release) states of myosin allows us to discuss the general mechanism of myosin binding to F-actin. Our results serve as a strong foundation for the molecular understanding of cytoskeletal diseases, such as autosomal dominant hearing loss and diseases affecting skeletal and cardiac muscles, in particular nemaline myopathy and hypertrophic cardiomyopathy.
履歴
登録2016年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22016年7月13日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: em_sample_support / em_software ...em_sample_support / em_software / pdbx_database_related / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name / _em_software.version
改定 1.42018年10月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: cell / em_entity_assembly ...cell / em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / pdbx_database_related / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell
Item: _cell.Z_PDB / _pdbx_database_related.content_type ..._cell.Z_PDB / _pdbx_database_related.content_type / _refine.pdbx_refine_id / _refine_hist.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr.pdbx_refine_id / _refine_ls_restr_ncs.pdbx_refine_id / _refine_ls_shell.pdbx_refine_id
改定 1.52019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.62022年11月9日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / struct_ncs_oper
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年7月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • マップデータ: EMDB-8164
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 2
B: Actin, cytoplasmic 2
C: Actin, cytoplasmic 2
D: Actin, cytoplasmic 2
E: Actin, cytoplasmic 2
F: Myosin-14,Alpha-actinin A
G: Myosin-14,Alpha-actinin A
H: Tropomyosin alpha-3 chain
I: Tropomyosin alpha-3 chain
J: Tropomyosin alpha-3 chain
K: Tropomyosin alpha-3 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)491,96521
ポリマ－489,70811
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
12G
22F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 377
2111B1 - 377
3111C1 - 377
4111D1 - 377
5111E1 - 377
1121G50 - 816
2121F50 - 816

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (0.891811, -0.452406, 0.001274), (0.893761, 0.448534, 0.003084)51.60482, -34.04406
2given(-0.97322, 0.229878, -6.0E-5), (-0.972932, -0.23109, 0.000652), (1)140.9939, 184.70058
3given(-0.973697, -0.227845, -0.000584), (0.227845, -0.973697, -0.00012), (-0.000541, -0.00025, 1)184.48206, 168.14206, -27.37182

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 2 / Gamma-actin


分子量: 41707.570 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTG1, ACTG
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63261
#2: タンパク質 Myosin-14,Alpha-actinin A / Myosin heavy chain 14 / Myosin heavy chain / non-muscle IIc / Non-muscle myosin heavy chain IIc / ...Myosin heavy chain 14 / Myosin heavy chain / non-muscle IIc / Non-muscle myosin heavy chain IIc / NMHC II-C / ALPHA-ACTININ / Actin-binding protein A / F-actin cross-linking protein


分子量: 117570.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NON MUSCLE MYOSIN 2C HEAVY CHAIN, MOTOR DOMAIN RESIDUES 1-799 LINKED TO ALPHA-ACTININ 3, REPEATS 1 AND 2 RESIDUES 800-1039 FRAGMENT: UNP Q7Z406-1 RESIDUES 1-799, UNP P05095 RESIDUES 265-502
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: MYH14, KIAA2034, FP17425, abpA, actnA, DDB_G0268632
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q7Z406, UniProt: P05095
#3: タンパク質
Tropomyosin alpha-3 chain


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human TROPOMYSIN WAS USED (UNP P06753-2,TPM3_HUMAN, RESIDUES 62-196). DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE CRYO-EM DENSITY IN THE REGION OF TROPOMYOSIN, TROPOMYOSIN HAS BEEN REPRESENTED AS POLY(UNK).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
配列の詳細Human TROPOMYSIN WAS USED (UNP P06753-2,TPM3_HUMAN, RESIDUES 62-196) DUE TO THE LIMITED RESOLUTION ...Human TROPOMYSIN WAS USED (UNP P06753-2,TPM3_HUMAN, RESIDUES 62-196) DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE CRYO-EM DENSITY IN THE REGION OF TROPOMYOSIN, TROPOMYOSIN HAS BEEN REPRESENTED AS POLY(UNK).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1F-actin-myosin-tropomyosin complexCOMPLEXFilament#1-#30MULTIPLE SOURCES
2actin, myosinCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3tropomyosinCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量値: 0.44 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
詳細: 5 mM Tris-HCl pH 7.5, 1 mM DTT, 100 mM KCl, and 2 mM MgCl2
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
15 mMTris-HCl1
21 mMDTT1
3100 mMKCl1
42 mMMgCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
EM embeddingMaterial: I
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 %
詳細: Sample (2 uL of F-actin-tropomyosin solution) was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 20 s and manually blotted from the backside for less than a second with filter ...詳細: Sample (2 uL of F-actin-tropomyosin solution) was applied to a glow-discharged holey carbon grid, incubated for 20 s and manually blotted from the backside for less than a second with filter paper. Afterwards 1.5 uL of myosin solution (3 uM without nucleotide) were added directly on the grid, incubated for 10 s and then manually blotted for 5 s from the backside with filter paper.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 詳細: Cs corrected microscope
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2800 nm
撮影平均露光時間: 0.475 sec. / 電子線照射量: 16 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 6300
画像スキャン動画フレーム数/画像: 8 / 利用したフレーム数/画像: 2-8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1SPARX粒子像選択sxhelixboxer.py
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
5RELION1.3CTF補正
8MODELLERモデルフィッティングhomology modelling
9UCSF Chimeraモデルフィッティングrigid-body fitting
10iMODFITモデルフィッティングflexible fitting
11Cootモデル精密化manual building, refinement
12REFMACモデル精密化refinement
13RELION1.3初期オイラー角割当
14RELION1.3最終オイラー角割当
15RELION1.3分類2D classification
16SPARX分類sorting out of outliers within the same filament
17RELION1.3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 166.9 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.5 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 138000
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118000
詳細: THE TROPOMYOSIN MAP FILTERED TO 7.0 ANGSTROM WAS MERGED WITH THE FINAL F-ACTIN-MYOSIN MAP (3.9 ANGSTROM) TO OBTAIN A MAP OF THE ENTIRE F-ACTIN-MYOSIN-TROPOMYOSIN COMPLEX.
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築
IDB valueプロトコル詳細
1180BACKBONE TRACE
2RIGID BODY FITtropomyosin fitting
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13J8A

3j8a

A13J8A1
24PD3

4pd3

A14PD32
34A7F

4a7f

B24A7F3
43J8A

3j8a

B13J8A1
53J8A

3j8a

C13J8A1
63J8A

3j8a

D13J8A1
73J8A

3j8a

E13J8A1
84A7F

4a7f

H24A7F3
精密化解像度: 3.9→211.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / SU B: 27.204 / SU ML: 0.36 / ESU R: 0.558
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS MERGED WITH THE FINAL F-ACTIN-MUYOSIN MAP (3.9 ANGSTROM) TO OBTAIN MAP OF THE ENTIRE F-ACTIN TROPOMYOSIN COMPLEX.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.33844 --
obs0.33844 254196 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 180.474 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.15 Å22.15 Å2-0.05 Å2
2--1.8 Å2-0.18 Å2
3----1.95 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 26477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.015270250.019
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.003256190.02
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.833365781.972
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.155589723
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.11933335
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg27.036124723.865
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.084470615
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.79320015
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.11740210.2
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.01304900.021
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.00361670.02
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it11.4511336517.257
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other11.4441336417.256
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it18.9211668725.859
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other18.9221668825.86
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it13.2061366018.783
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other13.2041366018.784
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other22.841989127.541
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined37.635109964
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other37.636109965
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A578639.27
11B578672.44
11C578648.46
11D578630.16
11E578633.98
22G1158312.57
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.001 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.485 18797 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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