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- PDB-5jk6: Phenylalanine hydroxylase from dictyostelium - apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jk6
タイトルPhenylalanine hydroxylase from dictyostelium - apo form
要素Phenylalanine-4-hydroxylase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Phenyalanine hydroxylase / Dictyostelium / enzyme regulation / tetrahydrobiopterin
機能・相同性
機能・相同性情報


Catecholamine biosynthesis / Serotonin and melatonin biosynthesis / Phenylalanine metabolism / prephenate dehydratase activity / tryptophan 5-monooxygenase / tryptophan 5-monooxygenase activity / asexual reproduction / phenylalanine 4-monooxygenase / phenylalanine 4-monooxygenase activity / tyrosine biosynthetic process ...Catecholamine biosynthesis / Serotonin and melatonin biosynthesis / Phenylalanine metabolism / prephenate dehydratase activity / tryptophan 5-monooxygenase / tryptophan 5-monooxygenase activity / asexual reproduction / phenylalanine 4-monooxygenase / phenylalanine 4-monooxygenase activity / tyrosine biosynthetic process / L-phenylalanine biosynthetic process / L-phenylalanine catabolic process / tetrahydrobiopterin binding / iron ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Prephenate dehydratase, conserved site / Eukaryotic phenylalanine-4-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily ...Prephenate dehydratase, conserved site / Eukaryotic phenylalanine-4-hydroxylase, catalytic domain / Phenylalanine Hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase / Tyrosine 3-monooxygenase-like / Aromatic amino acid hydroxylase, iron/copper binding site / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylases signature. / Aromatic amino acid hydroxylase / Aromatic amino acid hydroxylase, C-terminal / Aromatic amino acid monoxygenase, C-terminal domain superfamily / Aromatic amino acid hydroxylase superfamily / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase / Biopterin-dependent aromatic amino acid hydroxylase family profile. / ACT domain profile. / ACT domain / ACT-like domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Phenylalanine-4-hydroxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.072 Å
データ登録者Zhuang, N. / Lee, K.H.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National research foundation 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Phenylalanine hydroxylase from dictyostelium - apo form
著者: Zhuang, N. / Lee, K.H.
履歴
登録2016年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phenylalanine-4-hydroxylase
B: Phenylalanine-4-hydroxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8146
ポリマ－100,0982
非ポリマー7164
水8,197455
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4370 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area34040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.871, 85.309, 74.913
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Phenylalanine-4-hydroxylase / PAH / Phe-4-monooxygenase / Tryptophan 5-hydroxylase / TRH / Tryptophan 5-monooxygenase


分子量: 50049.023 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-415 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: pah, DDB_G0278781 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q54XS1, phenylalanine 4-monooxygenase, tryptophan 5-monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-PIN / PIPERAZINE-N,N'-BIS(2-ETHANESULFONIC ACID) / PIPES / 1,4-PIPERAZINEDIETHANESULFONIC ACID / PIPES


分子量: 302.368 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O6S2 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 455 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 26%(w/v) PEG 2000, 0.06 M PIPES,

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 1.23984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.23984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→50 Å / Num. obs: 49361 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
Cootモデル構築
精密化解像度: 2.072→37.498 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.96
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2077 2390 4.84 %Random
Rwork0.1592 ---
obs0.1615 49357 96.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.072→37.498 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6390 0 38 455 6883
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.018996
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.032509
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039956
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0715-2.11380.25651300.19922559X-RAY DIFFRACTION91
2.1138-2.15980.2541580.18962727X-RAY DIFFRACTION95
2.1598-2.210.25221350.1892746X-RAY DIFFRACTION96
2.21-2.26530.28321270.1962743X-RAY DIFFRACTION96
2.2653-2.32650.25781410.17712696X-RAY DIFFRACTION96
2.3265-2.3950.25891460.17932730X-RAY DIFFRACTION96
2.395-2.47230.24131660.18062741X-RAY DIFFRACTION97
2.4723-2.56060.23821470.17112729X-RAY DIFFRACTION97
2.5606-2.66310.24511200.17312815X-RAY DIFFRACTION97
2.6631-2.78430.23511370.17382766X-RAY DIFFRACTION97
2.7843-2.9310.21951610.1752758X-RAY DIFFRACTION98
2.931-3.11450.211240.17262804X-RAY DIFFRACTION98
3.1145-3.35490.24641350.17682815X-RAY DIFFRACTION98
3.3549-3.69220.18971480.15612801X-RAY DIFFRACTION98
3.6922-4.22590.17951240.1312862X-RAY DIFFRACTION99
4.2259-5.32170.13941370.1252846X-RAY DIFFRACTION99
5.3217-37.50380.18511540.14822829X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 8.5062 Å / Origin y: -2.6287 Å / Origin z: 25.9122 Å
111213212223313233
T0.2121 Å20.0017 Å20.0085 Å2-0.1788 Å20.0008 Å2--0.2272 Å2
L0.5279 °2-0.051 °20.288 °2-0.5034 °2-0.288 °2--0.8561 °2
S0.0017 Å °-0.0534 Å °-0.0305 Å °0.026 Å °0.0465 Å °0.0523 Å °-0.0121 Å °-0.1257 Å °-0.0473 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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