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- PDB-5ji3: HslUV complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ji3
タイトルHslUV complex
要素
  • ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
  • ATP-dependent protease subunit HslV
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / peptidase / HSLVU / PEPTIDASE-ATPASE COMPLEX / HYDROLASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat ...HslU-HslV peptidase / protein denaturation / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / cellular response to heat / response to heat / protein domain specific binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / : / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / : / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / ATP-dependent protease subunit HslV
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Schmitz, K.R. / Baytshtok, V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health5R01AI016892-36 米国
National Institutes of Health5R01GM1011988-37 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: A Structurally Dynamic Region of the HslU Intermediate Domain Controls Protein Degradation and ATP Hydrolysis.
著者: Baytshtok, V. / Fei, X. / Grant, R.A. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the HslVU peptidase-ATPase complex reveal an ATP-dependent proteolysis mechanism
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
履歴
登録2016年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Advisory / Author supporting evidence
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.32024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,6138
ポリマ－175,7916
非ポリマー8222
水00
1
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子

A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)529,83924
ポリマ－527,37218
非ポリマー2,4676
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.995, 169.995, 161.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C3 (3回回転対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111(chain A and ((resid 1 and (name N or name...
211(chain B and ((resid 1 and (name N or name...
311(chain C and ((resid 1 and (name N or name...
411(chain D and ((resid 1 and (name N or name...

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent protease subunit HslV / Heat shock protein HslV


分子量: 19117.836 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hslV, EC55989_4410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B7LA29, UniProt: P0A7B8*PLUS, HslU-HslV peptidase
#2: タンパク質 ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / Heat shock protein HslU / Unfoldase HslU


分子量: 49659.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hslU, htpI, Z5478, ECs4858 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6H6, UniProt: P0A6H5*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-DAT / 2'-DEOXYADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / DADP / dADP


分子量: 411.202 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O9P2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.24 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: NA

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射% possible obs: 85.7 % / 冗長度: 2 % / Net I/σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G4A

1g4a


解像度: 3→84.997 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 39.89
詳細: data were downloaded as mmCIF file from PDB 1G4A and converted to MTZ format for re-refinement of the model
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2525 4864 10.45 %
Rwork0.2217 --
obs0.2287 46550 85.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→84.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10975 0 52 0 11027
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211163
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.49415082
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0816830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421775
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031950
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
13C696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
14D696X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.026
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.001-3.05270.36992170.33191819X-RAY DIFFRACTION69
3.0527-3.10820.3332670.31651927X-RAY DIFFRACTION71
3.1082-3.1680.36972260.29822011X-RAY DIFFRACTION74
3.168-3.23260.32462350.29892018X-RAY DIFFRACTION76
3.2326-3.30290.32672430.29692070X-RAY DIFFRACTION77
3.3029-3.37970.32722360.27342020X-RAY DIFFRACTION76
3.3797-3.46420.27562280.27192148X-RAY DIFFRACTION79
3.4642-3.55780.2762220.26012085X-RAY DIFFRACTION78
3.5578-3.66250.3082370.26272146X-RAY DIFFRACTION79
3.6625-3.78060.24992090.24942153X-RAY DIFFRACTION80
3.7806-3.91570.27922150.242174X-RAY DIFFRACTION81
3.9157-4.07240.29012320.22552089X-RAY DIFFRACTION78
4.0724-4.25760.2682470.21282189X-RAY DIFFRACTION80
4.2576-4.48190.252560.19352102X-RAY DIFFRACTION78
4.4819-4.76250.19932520.17842138X-RAY DIFFRACTION79
4.7625-5.12980.20122050.17992179X-RAY DIFFRACTION80
5.1298-5.64520.21052380.20442133X-RAY DIFFRACTION78
5.6452-6.46030.24182170.21442154X-RAY DIFFRACTION78
6.4603-8.13240.20982320.1932148X-RAY DIFFRACTION77
8.1324-46.95480.20992330.19682165X-RAY DIFFRACTION75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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