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- PDB-5ji2: HslU L199Q in HslUV complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ji2
タイトルHslU L199Q in HslUV complex
要素
  • ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
  • ATP-dependent protease subunit HslV
キーワードHYDROLASE / AAA+ ATPase / peptidase
機能・相同性
機能・相同性情報


HslU-HslV peptidase / HslUV protease complex / proteasome-activating activity / proteasome core complex / protein unfolding / threonine-type endopeptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / peptidase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 ...Heat shock protein HslU / ATP-dependent protease, HslV subunit / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / 4-Layer Sandwich / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP-dependent protease subunit HslV / ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.307 Å
データ登録者Grant, R.A. / Sauer, R.T. / Schmitz, K.R. / Baytshtok, V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5R01AI016892-36 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM1011988-37 米国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: A Structurally Dynamic Region of the HslU Intermediate Domain Controls Protein Degradation and ATP Hydrolysis.
著者: Baytshtok, V. / Fei, X. / Grant, R.A. / Baker, T.A. / Sauer, R.T.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of the HslVU peptidase-ATPase complex reveal an ATP-dependent proteolysis mechanism.
著者: Wang, J. / Song, J.J. / Franklin, M.C. / Kamtekar, S. / Im, Y.J. / Rho, S.H. / Seong, I.S. / Lee, C.S. / Chung, C.H. / Eom, S.H.
履歴
登録2016年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Advisory / Author supporting evidence / Database references
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,82611
ポリマ－181,8996
非ポリマー9275
水00
1
A: ATP-dependent protease subunit HslV
B: ATP-dependent protease subunit HslV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4954
ポリマ－40,4462
非ポリマー492
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ATP-dependent protease subunit HslV
D: ATP-dependent protease subunit HslV
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4703
ポリマ－40,4462
非ポリマー241
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
F: ATP-dependent protease ATPase subunit HslU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8624
ポリマ－101,0072
非ポリマー8542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)170.005, 170.005, 163.385
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C3 (3回回転対称))

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要素

#1: タンパク質
ATP-dependent protease subunit HslV / Heat shock protein HslV


分子量: 20223.006 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain 55989 / EAEC) (大腸菌)
株: 55989 / EAEC / 遺伝子: hslV, EC55989_4410 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7LA29, HslU-HslV peptidase
#2: タンパク質 ATP-dependent protease ATPase subunit HslU / Heat shock protein HslU / Unfoldase HslU


分子量: 50503.551 Da / 分子数: 2 / Mutation: L199Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 遺伝子: hslU, htpI, Z5478, ECs4858 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6H6
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.17 % / 解説: hexagonal plates
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 1.8 M Ammonium Sulfate, 7.5 mg/ml HslU(L199Q), 9.7 mg/ml HslV, 5 mM ATP, 0.5 mg/ml Arc-st11-ssrA (synthetic peptide substrate)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.5
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 41171 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.149 / Χ2: 1.149 / Net I/av σ(I): 20.976 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 450056
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.3-3.369.81.5091100
3.36-3.4210.61.281100
3.42-3.48111.0891100
3.48-3.5511.10.8481100
3.55-3.6311.10.6971100
3.63-3.7211.10.4931100
3.72-3.8111.20.5191100
3.81-3.9111.20.3721100
3.91-4.0311.30.3281100
4.03-4.1611.20.2481100
4.16-4.3111.20.1971100
4.31-4.4811.20.1531100
4.48-4.6811.20.1251100
4.68-4.9311.20.1151100
4.93-5.2411.10.1161100
5.24-5.64110.1171100
5.64-6.21110.1181100
6.21-7.110.80.0951100
7.1-8.9410.50.0521100
8.94-50100.0381100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1G4A

1g4a


解像度: 3.307→49.076 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2811 2003 4.87 %
Rwork0.2356 --
obs0.2385 41171 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 202.4 Å2 / Biso mean: 125.4572 Å2 / Biso min: 48.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.307→49.076 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10975 0 81 0 11056
Biso mean--94.48 --
残基数----1424
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00311165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54215086
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541777
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031950
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.514172
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 95 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.309-3.39170.3671420.316827592901
3.3917-3.48340.32461390.315427492888
3.4834-3.58590.29381430.315927622905
3.5859-3.70150.33911440.320827812925
3.7015-3.83370.33891350.286627532888
3.8337-3.98710.32951430.266327782921
3.9871-4.16840.27061440.254927632907
4.1684-4.3880.28761430.240127782921
4.388-4.66260.28011430.211727762919
4.6626-5.02210.28251440.209328002944
5.0221-5.52650.27761420.219827912933
5.5265-6.3240.30321420.241628252967
6.324-7.9590.2281470.208828422989
7.959-42.50470.24491520.229653117

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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