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- PDB-5jg8: Crystal structure of human acid sphingomyelinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jg8
タイトルCrystal structure of human acid sphingomyelinase
要素Sphingomyelin phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE / Lysosomal hydrolase / Neimann-Pick disease / Sphingolipid / Saposin
機能・相同性
機能・相同性情報


acid sphingomyelin phosphodiesterase activity / sphingomyelin metabolic process / sphingomyelin catabolic process / sphingomyelin phosphodiesterase / lamellar body / sphingomyelin phosphodiesterase activity / phospholipase C / phosphatidylcholine phospholipase C activity / endolysosome / termination of signal transduction ...acid sphingomyelin phosphodiesterase activity / sphingomyelin metabolic process / sphingomyelin catabolic process / sphingomyelin phosphodiesterase / lamellar body / sphingomyelin phosphodiesterase activity / phospholipase C / phosphatidylcholine phospholipase C activity / endolysosome / termination of signal transduction / glycosphingolipid catabolic process / plasma membrane repair / Glycosphingolipid catabolism / ceramide biosynthetic process / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / response to type I interferon / response to ionizing radiation / response to tumor necrosis factor / positive regulation of endocytosis / cholesterol metabolic process / negative regulation of MAPK cascade / lipid droplet / response to interleukin-1 / lysosomal lumen / cellular response to calcium ion / response to cocaine / wound healing / response to virus / cellular response to UV / nervous system development / positive regulation of viral entry into host cell / lysosome / endosome / positive regulation of apoptotic process / response to xenobiotic stimulus / symbiont entry into host cell / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Sphingomyelin phosphodiesterase / Acid sphingomyelinase/endopolyphosphatase, metallophosphatase domain / Sphingomyelin phosphodiesterase, C-terminal domain / Acid sphingomyelin phosphodiesterase C-terminal region / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Sphingomyelin phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Xiong, Z.J. / Prive, G.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of Human Acid Sphingomyelinase Reveals the Role of the Saposin Domain in Activating Substrate Hydrolysis.
著者: Xiong, Z.J. / Huang, J. / Poda, G. / Pomes, R. / Prive, G.G.
履歴
登録2016年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月13日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / citation / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sphingomyelin phosphodiesterase
B: Sphingomyelin phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,42820
ポリマ－130,6472
非ポリマー4,78118
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9310 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area43430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.531, 143.658, 193.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...
21(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYLEULEU(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 9540 - 52
12PHEPHEPHEPHE(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA9653
13GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
14GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
15GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
16GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
17GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
18GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
19GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
110GLYGLYMETMET(chain A and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...AA83 - 61140 - 568
21GLYGLYLEULEU(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB83 - 9540 - 52
22PHEPHEPHEPHE(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB9653
23PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
24PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
25PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
26PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
27PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
28PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
29PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568
210PHEPHEMETMET(chain B and (resseq 83:95 or (resid 96 and (name...BB82 - 61139 - 568

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Sphingomyelin phosphodiesterase / Acid sphingomyelinase / aSMase


分子量: 65323.453 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 47-629 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMPD1, ASM / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17405, sphingomyelin phosphodiesterase

-
糖 , 4種, 12分子

#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-3DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 6分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG8000, sodium potassium tartrate, sodium acetate, sodium cacodylate, MES, pH 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.63 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.63 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→29.44 Å / Num. obs: 45859 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 59.86 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.207 / Rpim(I) all: 0.111 / Rrim(I) all: 0.236 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 177605 / Scaling rejects: 71
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.92.72.209957834890.2561.3432.6040.673.3
10.84-29.443.60.04429708300.9950.0260.05218.386.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
Aimless0.5.23データスケーリング
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5EBE

5ebe


解像度: 2.8→26.761 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.16 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE X-RAY DIFFRACTION DATA EXHIBITED STRONG ANISOTROPY, WITH CC1/2 VALUES FALLING TO 50% AT RESOLUTIONS OF 1/3.4, 1/3.0 AND 1/2.8 A IN A*, B* AND C*, RESPECTIVELY. DATA REDUCTION STATISTICS ...詳細: THE X-RAY DIFFRACTION DATA EXHIBITED STRONG ANISOTROPY, WITH CC1/2 VALUES FALLING TO 50% AT RESOLUTIONS OF 1/3.4, 1/3.0 AND 1/2.8 A IN A*, B* AND C*, RESPECTIVELY. DATA REDUCTION STATISTICS FOR AN ELLIPTICALLY TRUNCATED DATASET ARE INCLUDED IN TABLE 1 OF XIONG ET AL., JMB (2016). AN ELLIPTICALLY TRUNCATED DATASET WAS NOT USED IN REFINEMENT, HOWEVER, AS RECOMMENDED BY THE AUTHORS OF PHENIX.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2793 1975 4.34 %
Rwork0.2296 43581 -
obs0.2318 45556 93.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 194.45 Å2 / Biso mean: 61.9809 Å2 / Biso min: 18.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→26.761 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8343 0 335 0 8678
Biso mean--104.37 --
残基数----1059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048967
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92912330
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511366
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0161567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6673275
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5017X-RAY DIFFRACTION6.88TORSIONAL
12B5017X-RAY DIFFRACTION6.88TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-2.870.41021040.37182309241370
2.87-2.94750.39651260.37142785291185
2.9475-3.03410.41611380.34873032317093
3.0341-3.13190.33411450.33033210335597
3.1319-3.24360.37931440.29483162330698
3.2436-3.37330.32811450.28063217336298
3.3733-3.52650.33971480.27213249339798
3.5265-3.71190.29781470.24133236338398
3.7119-3.94380.28731440.23523191333597
3.9438-4.24720.30681450.21173202334796
4.2472-4.67260.21921450.18643220336596
4.6726-5.34410.21231480.16983222337096
5.3441-6.71530.23891470.20533242338996
6.7153-26.76190.22441490.17813304345393

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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