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万見
- PDB-5jej: Phosphorylated STING in complex with IRF-3 CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jej
タイトルPhosphorylated STING in complex with IRF-3 CTD
要素
  • Interferon regulatory factor 3
  • Stimulator of interferon genes protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / Innate Immunity / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / protein localization to endoplasmic reticulum / programmed necrotic cell death / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / cyclic-di-GMP binding ...IRF3 mediated activation of type 1 IFN / MDA-5 signaling pathway / macrophage apoptotic process / STING complex / STAT6-mediated induction of chemokines / protein localization to endoplasmic reticulum / programmed necrotic cell death / 2',3'-cyclic GMP-AMP binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / cyclic-di-GMP binding / STING mediated induction of host immune responses / serine/threonine protein kinase complex / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / IRF3-mediated induction of type I IFN / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / proton channel activity / cGAS/STING signaling pathway / mRNA transcription / pattern recognition receptor signaling pathway / reticulophagy / signal transduction involved in regulation of gene expression / TRAF6 mediated IRF7 activation / toll-like receptor 4 signaling pathway / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity / type I interferon-mediated signaling pathway / cellular response to exogenous dsRNA / protein complex oligomerization / positive regulation of interferon-alpha production / autophagosome membrane / positive regulation of macroautophagy / autophagosome assembly / immune system process / positive regulation of type I interferon production / cellular response to interferon-beta / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of defense response to virus by host / signaling adaptor activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / antiviral innate immune response / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / activation of innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / autophagosome / cytoplasmic vesicle membrane / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of interferon-beta production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / secretory granule membrane / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / promoter-specific chromatin binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / cellular response to virus / ISG15 antiviral mechanism / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Interferon alpha/beta signaling / peroxisome / TRAF3-dependent IRF activation pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of inflammatory response / regulation of apoptotic process / defense response to virus / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / mitochondrial outer membrane / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / ciliary basal body / cilium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / Golgi membrane / innate immune response / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. ...Tumour Suppressor Smad4 - #10 / Interferon regulatory factor-3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon-regulatory factor 3 / Interferon regulatory factor, conserved site / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain signature. / Interferon regulatory factor transcription factor / interferon regulatory factor / Interferon regulatory factor DNA-binding domain / IRF tryptophan pentad repeat DNA-binding domain profile. / SMAD-like domain superfamily / : / STING transmembrane domain / : / : / Stimulator of interferon genes protein / Stimulator of interferon genes protein, C-terminal domain superfamily / STING ligand-binding domain / Tumour Suppressor Smad4 / SMAD/FHA domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon regulatory factor 3 / Stimulator of interferon genes protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, P. / Shu, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural basis for concerted recruitment and activation of IRF-3 by innate immune adaptor proteins.
著者: Zhao, B. / Shu, C. / Gao, X. / Sankaran, B. / Du, F. / Shelton, C.L. / Herr, A.B. / Ji, J.Y. / Li, P.
履歴
登録2016年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Stimulator of interferon genes protein
D: Stimulator of interferon genes protein
E: Stimulator of interferon genes protein
A: Interferon regulatory factor 3
B: Interferon regulatory factor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5405
ポリマ－66,5405
非ポリマー00
水6,846380
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.076, 56.401, 75.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.64, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-657-

HOH

21B-673-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Stimulator of interferon genes protein / hSTING / Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / ...hSTING / Endoplasmic reticulum interferon stimulator / ERIS / Mediator of IRF3 activation / hMITA / Transmembrane protein 173


分子量: 4245.697 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 342-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Phosphoserine included in the structure / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TMEM173, ERIS, MITA, STING / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q86WV6
#2: タンパク質 Interferon regulatory factor 3 / IRF-3


分子量: 26901.416 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 189-427 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IRF3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14653
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 380 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 200 mM MgCl2, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→44.654 Å / Num. obs: 35085 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 14

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→44.654 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.76
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2373 1998 5.7 %
Rwork0.1762 --
obs0.1797 35068 98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→44.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3961 0 0 380 4341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074072
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0045552
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7911481
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005719
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9948-2.04470.35171200.27291997X-RAY DIFFRACTION84
2.0447-2.10.33431350.25032226X-RAY DIFFRACTION93
2.1-2.16180.28681420.23812321X-RAY DIFFRACTION98
2.1618-2.23160.32311430.23072386X-RAY DIFFRACTION99
2.2316-2.31130.3191430.23862382X-RAY DIFFRACTION100
2.3113-2.40390.25271450.1922389X-RAY DIFFRACTION100
2.4039-2.51320.26031460.19032409X-RAY DIFFRACTION100
2.5132-2.64570.25171440.1842397X-RAY DIFFRACTION100
2.6457-2.81150.27541450.18162389X-RAY DIFFRACTION100
2.8115-3.02850.26911460.18752421X-RAY DIFFRACTION100
3.0285-3.33320.24511450.17742403X-RAY DIFFRACTION100
3.3332-3.81530.19571460.14492406X-RAY DIFFRACTION100
3.8153-4.8060.19211480.12972448X-RAY DIFFRACTION100
4.806-44.66490.18391500.1572496X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.51121.45082.86269.9936-0.62167.03890.2381-0.6242-0.7021.21350.07960.00810.76040.3404-0.31350.48190.0899-0.01620.6580.15880.342787.2329.1452399.6199
20.2824-0.34210.5261.37111.13384.2589-0.05510.4116-1.4677-0.4816-0.8614-1.8338-0.40630.37890.91550.42860.010.12220.45890.07670.887881.957215.8712409.8534
32.1516-0.27510.47629.26920.56416.44540.7745-1.41911.3330.46760.0258-0.3304-1.04550.5357-0.80110.3987-0.00710.02430.423-0.12360.3171111.148768.1908394.3349
42.74791.4096-3.99135.8302-5.61058.2834-0.1912-0.2053-0.65760.0727-0.3916-0.70660.36320.22620.58080.42140.1048-0.01060.98190.06210.5737103.053431.0636392.164
52.1952-1.5454-0.68133.58960.38961.55940.1080.3774-0.0949-0.2472-0.1038-0.0164-0.0242-0.1074-0.00490.1949-0.0232-0.02580.3329-0.01360.1753112.916550.209372.547
69.9785-8.1322-4.28347.77763.58914.39270.279-0.63391.6651-0.25890.2972-0.866-0.58260.3609-0.58510.2615-0.0076-0.02630.3988-0.01030.4035110.861567.43375.4124
71.23850.28640.07533.09371.13921.2739-0.0192-0.1018-0.04820.11110.0107-0.00150.04160.0573-0.01150.123-0.0019-0.00870.24740.01970.1254111.932545.7267381.1962
83.578-2.12140.49462.6560.28650.77740.27410.2328-0.0054-0.2935-0.25760.08030.0426-0.0792-0.02570.17670.00530.01710.26770.02340.156778.619849.0547378.3988
92.0017-9.0962-1.75216.09831.19950.5136-0.0382-0.0342-1.98960.0073-0.10070.77560.5444-0.17130.13890.3069-0.028-0.01810.34270.06110.450482.379131.6161379.7344
101.9321-1.5320.34334.9232-0.73891.4189-0.0156-0.4566-0.15840.28690.0740.16430.10.0281-0.03070.1789-0.01670.01880.34310.03320.136481.78642.2408390.8708
111.3471-0.69150.06172.3154-0.95711.0308-0.0545-0.15560.21830.1643-0.0202-0.0819-0.12750.05270.07910.147-0.0263-0.01970.2824-0.0350.178783.041860.0114383.177
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 359 through 371 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 372 through 379 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'D' and (resid 359 through 368 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 376 through 379 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 189 through 229 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 230 through 254 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 255 through 422 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 189 through 229 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 230 through 254 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 255 through 316 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 317 through 421 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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