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万見
- PDB-5j99: Ambient temperature transition state structure of arginine kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j99
タイトルAmbient temperature transition state structure of arginine kinase - crystal 8/Form I
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE / Ambient / Temperature / Arginine / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / phosphorylation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ARGININE / NITRATE ION / Arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Godsey, M. / Davulcu, O. / Nix, J. / Skalicky, J.J. / Bruschweiler, R. / Chapman, M.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM77643 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: The Sampling of Conformational Dynamics in Ambient-Temperature Crystal Structures of Arginine Kinase.
著者: Godsey, M.H. / Davulcu, O. / Nix, J.C. / Skalicky, J.J. / Bruschweiler, R.P. / Chapman, M.S.
履歴
登録2016年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年10月19日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9385
ポリマ－40,2501
非ポリマー6894
水3,855214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.871, 66.035, 86.838
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Arginine kinase / AK


分子量: 40249.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Limulus polyphemus (カブトガニ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51541, arginine kinase

-
非ポリマー , 5種, 218分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#4: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25 mM HEPES, pH 7.5 18% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年5月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.908 Å / Num. obs: 36646 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 29.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1M15

1m15


解像度: 1.7→35.908 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.46
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1832 1121 3.06 %
Rwork0.1492 --
obs0.1502 36646 89.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→35.908 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2817 0 44 214 3075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123057
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4794132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7341194
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.77740.35351160.28373481X-RAY DIFFRACTION71
1.7774-1.87110.28481270.24863701X-RAY DIFFRACTION76
1.8711-1.98830.23621380.19864165X-RAY DIFFRACTION84
1.9883-2.14180.20731280.16154579X-RAY DIFFRACTION92
2.1418-2.35730.17161460.14914725X-RAY DIFFRACTION95
2.3573-2.69830.19961450.15374858X-RAY DIFFRACTION98
2.6983-3.39920.18221670.14614961X-RAY DIFFRACTION99
3.3992-35.91580.1461540.12155055X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.64030.23790.5531.76010.26232.3169-0.15160.11890.4534-0.3793-0.02880.4217-0.549-0.2976-0.12480.31120.0632-0.09470.2932-0.00450.3468-19.5788.28313.2
21.03080.2854-0.16731.6820.53721.7320.0557-0.2184-0.07850.3298-0.0750.22970.1556-0.194800.1907-0.01550.03640.2476-0.00420.1771-16.274-4.63532.629
30.68550.97710.18221.42980.44381.0089-0.047-0.4686-0.00820.25070.2173-0.6109-0.25230.962-0.08950.29050.0311-0.11690.3735-0.08020.26171.866-4.85632.283
41.6751-0.2479-0.09232.04950.53751.9712-0.01050.1161-0.2458-0.0825-0.01530.05650.2471-0.0727-0.02650.17950.0015-0.03940.1152-0.02720.1726-7.532-16.9515.607
50.6754-1.0039-0.02791.49760.04320.370.08570.42910.485-0.4612-0.0317-0.3462-0.39110.1450.05080.29810.01580.01580.27040.02090.2468-1.232-5.4396.358
65.87196.8625-4.96289.5591-3.26188.3961-0.0981-0.0134-0.0443-0.077-0.1362-0.14390.25590.04460.09430.61230.04720.13850.38010.05760.335-10.1152.89615.803
72.1262.18942.00992.80051.67032.1944-0.5475-0.23850.87951.31160.19810.8131.49490.53270.31450.71290.14410.50170.76860.10031.3181-9.218-3.07918.103
83.71420.91023.08483.71893.02774.6494-0.01-0.05870.13750.15880.2876-0.33640.0947-0.0131-0.05880.18970.0464-0.04610.259-0.01530.1922-0.294-10.42819.224
98.8677-1.00854.35734.7301-4.20945.13340.0204-0.04830.17150.04740.10770.21960.08570.04380.02070.20430.0208-0.04590.2241-0.02470.2784-1.64-6.16921.598
104.39093.43270.17388.9345-4.4473.37640.1184-0.8353-0.3274-0.1917-0.4964-0.05480.07880.07690.40750.13890.01150.0070.2065-0.01730.268-6.149-4.97219.67
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and ( resseq 2:102 or resseq 193:201 or resseq 269:276 )A2 - 102
2X-RAY DIFFRACTION1chain A and ( resseq 2:102 or resseq 193:201 or resseq 269:276 )A193 - 201
3X-RAY DIFFRACTION1chain A and ( resseq 2:102 or resseq 193:201 or resseq 269:276 )A269 - 276
4X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 129:155 or resseq 167:173 or resseq 202:213 or resseq 221:229 or resseq 258:259 )A129 - 155
5X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 129:155 or resseq 167:173 or resseq 202:213 or resseq 221:229 or resseq 258:259 )A167 - 173
6X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 129:155 or resseq 167:173 or resseq 202:213 or resseq 221:229 or resseq 258:259 )A202 - 213
7X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 129:155 or resseq 167:173 or resseq 202:213 or resseq 221:229 or resseq 258:259 )A221 - 229
8X-RAY DIFFRACTION2chain A and ( resseq 129:155 or resseq 167:173 or resseq 202:213 or resseq 221:229 or resseq 258:259 )A258 - 259
9X-RAY DIFFRACTION3chain A and ( resseq 174:187 )A174 - 187
10X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A103 - 128
11X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A156 - 166
12X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A216 - 220
13X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A233 - 257
14X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A260 - 268
15X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A277 - 290
16X-RAY DIFFRACTION4chain A and ( resseq 103:128 or resseq 156:166 or resseq 216:220 or resseq 233:257 or resseq 260:268 or resseq 277:290 or resseq 330:357 )A330 - 357
17X-RAY DIFFRACTION5chain A and ( resseq 293:310 or resseq 321:329 )A293 - 310
18X-RAY DIFFRACTION5chain A and ( resseq 293:310 or resseq 321:329 )A321 - 329
19X-RAY DIFFRACTION6chain A and resseq 402A402
20X-RAY DIFFRACTION7chain A and resseq 403A403
21X-RAY DIFFRACTION8chain A and ( resseq 400 and ( name N1 or name C2 or name N3 or name C4 or name C5 or name C6 or name N6 or name N7 or name C8 or name N9 ) )A400
22X-RAY DIFFRACTION9chain A and ( resseq 400 and ( name C1' or name C2' or name O2' or name C3' or name O3' or name C4' or name O4' or name C5' or name O5' ) )A400
23X-RAY DIFFRACTION10chain A and ( resseq 400 and ( name PA or name O1A or name O2A or name O3A or name PB or name O1B or name O2B or name O3B ) )A400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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