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万見
- PDB-5j8j: A histone deacetylase from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j8j
タイトルA histone deacetylase from Saccharomyces cerevisiae
要素Histone deacetylase HDA1
キーワードHYDROLASE / Rossmann fold / deacetylase
機能・相同性
機能・相同性情報


HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II ...HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase class II, yeast / Arb2 domain / Arb2-like domain / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase HDA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.716 Å
データ登録者Zhu, Y. / Shen, H. / Li, X. / Teng, M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and histone binding ability characterization of the ARB2 domain of a histone deacetylase Hda1 from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Shen, H. / Zhu, Y. / Wang, C. / Yan, H. / Teng, M. / Li, X.
履歴
登録2016年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone deacetylase HDA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8861
ポリマ－28,8861
非ポリマー00
水00
1
A: Histone deacetylase HDA1

A: Histone deacetylase HDA1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7712
ポリマ－57,7712
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area3390 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area21400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.974, 104.974, 86.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Histone deacetylase HDA1


分子量: 28885.723 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 457-698 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HDA1, YNL021W, N2819 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53973, histone deacetylase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.31 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 2.0 M Sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 14972 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル冗長度: 10.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 96.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.716→40.284 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.82
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2382 781 5.23 %
Rwork0.1898 --
obs0.1922 14934 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.716→40.284 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1917 0 0 0 1917
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091979
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2812698
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9696
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049312
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006343
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.716-2.88610.35461190.27982260X-RAY DIFFRACTION95
2.8861-3.10890.34081350.25572334X-RAY DIFFRACTION98
3.1089-3.42160.31641360.22822338X-RAY DIFFRACTION98
3.4216-3.91640.26221370.19182358X-RAY DIFFRACTION99
3.9164-4.93280.20061310.17062407X-RAY DIFFRACTION99
4.9328-40.28850.2091230.17462456X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -46.2438 Å / Origin y: 18.2399 Å / Origin z: -25.4993 Å
111213212223313233
T0.8134 Å2-0.0211 Å20.1091 Å2-0.7455 Å20.0487 Å2--0.8099 Å2
L0.8873 °2-0.7118 °21.0061 °2-2.5034 °2-0.2788 °2--2.5582 °2
S0.1827 Å °0.038 Å °-0.0494 Å °-0.1766 Å °-0.096 Å °-0.0876 Å °-0.0447 Å °0.2345 Å °-0.044 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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