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万見
- PDB-5j1i: Structure of the spectrin repeats 7, 8, and 9 of the plakin domai... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j1i
タイトルStructure of the spectrin repeats 7, 8, and 9 of the plakin domain of plectin
要素Plectin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / PLAKIN / INTERMEDIATE FILAMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


leukocyte migration involved in immune response / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization ...leukocyte migration involved in immune response / protein-containing complex organization / actomyosin contractile ring assembly actin filament organization / tight junction organization / Type I hemidesmosome assembly / skeletal myofibril assembly / hemidesmosome assembly / hemidesmosome / intermediate filament organization / intermediate filament cytoskeleton organization / regulation of vascular permeability / dystroglycan binding / cellular response to hydrostatic pressure / fibroblast migration / T cell chemotaxis / costamere / cellular response to fluid shear stress / peripheral nervous system myelin maintenance / adherens junction organization / cardiac muscle cell development / myoblast differentiation / podosome / intermediate filament cytoskeleton / response to food / structural constituent of muscle / ankyrin binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / sarcomere organization / nucleus organization / keratinocyte development / transmission of nerve impulse / brush border / sarcoplasm / establishment of skin barrier / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / wound healing / cell morphogenesis / multicellular organism growth / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / cellular response to mechanical stimulus / actin filament binding / protein localization / myelin sheath / gene expression / mitochondrial outer membrane / cadherin binding / axon / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain ...Spectrin repeat / : / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3 domain / Spectrin-like repeat / Plectin repeat / Plakin / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.801 Å
データ登録者Ortega, E. / DE PEREDA, J.M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2012-32847 スペイン
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2016
タイトル: The Structure of the Plakin Domain of Plectin Reveals an Extended Rod-like Shape.
著者: Esther Ortega / José A Manso / Rubén M Buey / Ana M Carballido / Arturo Carabias / Arnoud Sonnenberg / José M de Pereda /
要旨: Plakins are large multi-domain proteins that interconnect cytoskeletal structures. Plectin is a prototypical plakin that tethers intermediate filaments to membrane-associated complexes. Most plakins ...Plakins are large multi-domain proteins that interconnect cytoskeletal structures. Plectin is a prototypical plakin that tethers intermediate filaments to membrane-associated complexes. Most plakins contain a plakin domain formed by up to nine spectrin repeats (SR1-SR9) and an SH3 domain. The plakin domains of plectin and other plakins harbor binding sites for junctional proteins. We have combined x-ray crystallography with small angle x-ray scattering (SAXS) to elucidate the structure of the plakin domain of plectin, extending our previous analysis of the SR1 to SR5 region. Two crystal structures of the SR5-SR6 region allowed us to characterize its uniquely wide inter-repeat conformational variability. We also report the crystal structures of the SR7-SR8 region, refined to 1.8 Å, and the SR7-SR9 at lower resolution. The SR7-SR9 region, which is conserved in all other plakin domains, forms a rigid segment stabilized by uniquely extensive inter-repeat contacts mediated by unusually long helices in SR8 and SR9. Using SAXS we show that in solution the SR3-SR6 and SR7-SR9 regions are rod-like segments and that SR3-SR9 of plectin has an extended shape with a small central kink. Other plakins, such as bullous pemphigoid antigen 1 and microtubule and actin cross-linking factor 1, are likely to have similar extended plakin domains. In contrast, desmoplakin has a two-segment structure with a central flexible hinge. The continuous versus segmented structures of the plakin domains of plectin and desmoplakin give insight into how different plakins might respond to tension and transmit mechanical signals.
履歴
登録2016年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月27日Group: Database references
改定 1.22016年9月14日Group: Database references
改定 1.32017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.details
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.62024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plectin
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,7792
ポリマ－85,7792
非ポリマー00
水00
1
A: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8901
ポリマ－42,8901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Plectin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8901
ポリマ－42,8901
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.240, 90.700, 154.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Plectin / PLTN / Hemidesmosomal protein 1 / HD1 / Plectin-1


分子量: 42889.562 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1104-1372 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLEC, PLEC1 / プラスミド: MODIFIED pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15149

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein solution at 12 mg/ml in 10 mM Tris-HCl (pH 7.5), 50 mM NaCl, 1 mM DTT was mixed with crystallization solution 0.1 M Bis-Tris-propane (pH 8.0), 16% PEG 3350, 0.3 M Na/K tartrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.878 Å / Num. obs: 14129 / % possible obs: 55.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rpim(I) all: 1.38 / % possible all: 11.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2299精密化
XDSNovember 3, 2014データ削減
XSCALENovember 3, 2014データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5J1G

5j1g


解像度: 2.801→48.878 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.29
詳細: Diffraction was highly anisotropic; the approximate resolution limits and the 3 main directions were: 2.8 A (-0.38 a* + 0.93 c*), 3.8 A (b*), and 5.0 A (0.53 a* + 0.85 c*). Refinement was ...詳細: Diffraction was highly anisotropic; the approximate resolution limits and the 3 main directions were: 2.8 A (-0.38 a* + 0.93 c*), 3.8 A (b*), and 5.0 A (0.53 a* + 0.85 c*). Refinement was done against data corrected with the STARANISO server.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3215 690 4.9 %0
Rwork0.2959 ---
obs0.2971 14096 55.56 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 81.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.801→48.878 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5179 0 0 0 5179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055228
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7617075
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.983255
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043833
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005937
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8007-3.01690.5203240.4683669X-RAY DIFFRACTION14
3.0169-3.32050.4167730.4051250X-RAY DIFFRACTION26
3.3205-3.80080.36921480.3532556X-RAY DIFFRACTION53
3.8008-4.7880.33282060.29334056X-RAY DIFFRACTION84
4.788-48.88550.2822390.26324875X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.22270.01820.07980.3451-0.07020.32-0.00830.0591-0.11360.31580.24050.4435-0.0906-0.01830.19070.3020.2729-0.09860.34270.48160.163821.61514.094630.9922
20.082-0.05280.090.2328-0.05590.0886-0.1980.00850.04430.0063-0.09980.248-0.03770.083-0.25910.48810.49220.31360.64430.64050.343631.7302-19.447236.1935
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1007 through 1368 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1009 through 1371 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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