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- PDB-5j09: Crystal structure of decameric BFDV Capsid Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j09
タイトルCrystal structure of decameric BFDV Capsid Protein
要素Beak and feather disease virus capsid protein
キーワードVIRUS / BFDV Virus Capsid Jelly Roll
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid assembly / T=1 icosahedral viral capsid / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Circovirus capsid protein / Circovirus capsid protein / Circovirus capsid superfamily / Circovirus capsid protein / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Beak and feather disease virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sarker, S. / Raidal, S. / Aragao, D. / Forwood, J.K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the assembly and regulation of distinct viral capsid complexes.
著者: Subir Sarker / María C Terrón / Yogesh Khandokar / David Aragão / Joshua M Hardy / Mazdak Radjainia / Manuel Jiménez-Zaragoza / Pedro J de Pablo / Fasséli Coulibaly / Daniel Luque / ...著者: Subir Sarker / María C Terrón / Yogesh Khandokar / David Aragão / Joshua M Hardy / Mazdak Radjainia / Manuel Jiménez-Zaragoza / Pedro J de Pablo / Fasséli Coulibaly / Daniel Luque / Shane R Raidal / Jade K Forwood /
要旨: The assembly and regulation of viral capsid proteins into highly ordered macromolecular complexes is essential for viral replication. Here, we utilize crystal structures of the capsid protein from ...The assembly and regulation of viral capsid proteins into highly ordered macromolecular complexes is essential for viral replication. Here, we utilize crystal structures of the capsid protein from the smallest and simplest known viruses capable of autonomously replicating in animal cells, circoviruses, to establish structural and mechanistic insights into capsid morphogenesis and regulation. The beak and feather disease virus, like many circoviruses, encode only two genes: a capsid protein and a replication initiation protein. The capsid protein forms distinct macromolecular assemblies during replication and here we elucidate these structures at high resolution, showing that these complexes reverse the exposure of the N-terminal arginine rich domain responsible for DNA binding and nuclear localization. We show that assembly of these complexes is regulated by single-stranded DNA (ssDNA), and provide a structural basis of capsid assembly around single-stranded DNA, highlighting novel binding interfaces distinct from the highly positively charged N-terminal ARM domain.
履歴
登録2016年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22023年3月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beak and feather disease virus capsid protein
B: Beak and feather disease virus capsid protein
C: Beak and feather disease virus capsid protein
D: Beak and feather disease virus capsid protein
E: Beak and feather disease virus capsid protein
F: Beak and feather disease virus capsid protein
G: Beak and feather disease virus capsid protein
H: Beak and feather disease virus capsid protein
I: Beak and feather disease virus capsid protein
J: Beak and feather disease virus capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,37310
ポリマ－302,37310
非ポリマー00
水25,3471407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27300 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area68200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.791, 148.370, 188.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Beak and feather disease virus capsid protein


分子量: 30237.316 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Beak and feather disease virus (ウイルス)
遺伝子: Cap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A023R6W2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.1 M ammonium sulfate and Tris (pH 8.5), 0.1 M Iron (III) chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.99 Å / Num. obs: 148310 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.4 % / Net I/σ(I): 10.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10pre_2104: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→29.994 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 7444 5.02 %
Rwork0.2085 --
obs0.21 148182 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.994 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13865 0 0 1407 15272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214225
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.57219252
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0338418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0422098
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032459
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02270.29062430.25574612X-RAY DIFFRACTION98
2.0227-2.04650.2742520.24284501X-RAY DIFFRACTION98
2.0465-2.07150.30352370.24064637X-RAY DIFFRACTION98
2.0715-2.09770.27312340.23524561X-RAY DIFFRACTION98
2.0977-2.12530.26442430.23114613X-RAY DIFFRACTION98
2.1253-2.15440.26982100.22724628X-RAY DIFFRACTION98
2.1544-2.18520.25752360.22974644X-RAY DIFFRACTION98
2.1852-2.21780.26722250.22314620X-RAY DIFFRACTION99
2.2178-2.25240.24962440.21924664X-RAY DIFFRACTION99
2.2524-2.28930.2582590.22254601X-RAY DIFFRACTION99
2.2893-2.32880.26912550.22294658X-RAY DIFFRACTION99
2.3288-2.37110.25622770.22054648X-RAY DIFFRACTION100
2.3711-2.41670.23432620.21174650X-RAY DIFFRACTION100
2.4167-2.4660.24042700.21354702X-RAY DIFFRACTION100
2.466-2.51960.26112490.21844699X-RAY DIFFRACTION100
2.5196-2.57820.23752670.21184659X-RAY DIFFRACTION100
2.5782-2.64260.23892370.20924714X-RAY DIFFRACTION100
2.6426-2.7140.25482480.21734734X-RAY DIFFRACTION100
2.714-2.79380.28322540.20484690X-RAY DIFFRACTION100
2.7938-2.88390.23572460.21234697X-RAY DIFFRACTION100
2.8839-2.98690.25022320.20984700X-RAY DIFFRACTION99
2.9869-3.10640.26272240.20074729X-RAY DIFFRACTION99
3.1064-3.24760.24782280.19924736X-RAY DIFFRACTION99
3.2476-3.41860.21762520.24750X-RAY DIFFRACTION100
3.4186-3.63250.23462570.19054736X-RAY DIFFRACTION100
3.6325-3.91240.19852730.1914733X-RAY DIFFRACTION100
3.9124-4.30510.19432690.16634765X-RAY DIFFRACTION100
4.3051-4.92560.18892520.16064791X-RAY DIFFRACTION99
4.9256-6.19680.22112410.2114861X-RAY DIFFRACTION100
6.1968-29.99770.26062680.275005X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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