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万見
- PDB-5iz5: Human GIVD cytosolic phospholipase A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iz5
タイトルHuman GIVD cytosolic phospholipase A2
要素Cytosolic phospholipase A2 delta
キーワードHYDROLASE / Signal Transduction / Phospholipase / alpha/beta hydrolase / Calcium binding / C2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylglycerol acyl-chain remodeling / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / phospholipase A1 activity ...phosphatidylglycerol acyl-chain remodeling / phosphatidylinositol acyl-chain remodeling / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / phospholipase A1 activity / Synthesis of PA / calcium-dependent phospholipid binding / phospholipase A2 / calcium-dependent phospholipase A2 activity / fatty acid metabolic process / calcium ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic phospholipases A2, C2-domain / Cytosolic phospholipases A2 C2-domain / Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Cytosolic phospholipases A2, C2-domain / Cytosolic phospholipases A2 C2-domain / Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosolic phospholipase A2 delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wang, H. / Klein, M.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of Human GIVD Cytosolic Phospholipase A2 Reveals Insights into Substrate Recognition.
著者: Wang, H. / Klein, M.G. / Snell, G. / Lane, W. / Zou, H. / Levin, I. / Li, K. / Sang, B.C.
履歴
登録2016年3月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Cytosolic phospholipase A2 delta
A: Cytosolic phospholipase A2 delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,91316
ポリマ－182,5682
非ポリマー1,34514
水7,782432
1
A: Cytosolic phospholipase A2 delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,6685
ポリマ－91,2841
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cytosolic phospholipase A2 delta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,24511
ポリマ－91,2841
非ポリマー96110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)180.783, 180.783, 133.539
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: _ / Auth seq-ID: 16 - 807 / Label seq-ID: 20 - 811

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BA
2AB

-
要素

#1: タンパク質 Cytosolic phospholipase A2 delta / cPLA2-delta / Phospholipase A2 group IVD


分子量: 91284.094 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-810 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G4D
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86XP0, phospholipase A2
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.34 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris-propane (pH 7.0-7.5), 1.4-1.5 M Lithium Sulphate
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→156.56 Å / Num. obs: 125039 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→156.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.811 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23781 6279 5 %RANDOM
Rwork0.22322 ---
obs0.22394 118594 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å2-0 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→156.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11958 0 70 432 12460
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01912414
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0211649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2211.97816857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1326850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9351511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.50123.857586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.772152090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6421591
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21856
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02113961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022854
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.955.4656065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.955.4646064
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3088.1837569
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3088.1847570
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0055.7376348
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9865.7126293
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.3678.4739205
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.4442.85813872
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.39242.83713738
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 39149 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.16 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2A
LS精密化 シェル解像度: 2.201→2.258 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 434 -
Rwork0.312 8562 -
obs--97.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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