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- PDB-5ivx: Crystal Structure of B4.2.3 T-Cell Receptor and H2-Dd P18-I10 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ivx
タイトルCrystal Structure of B4.2.3 T-Cell Receptor and H2-Dd P18-I10 Complex
要素
  • (T-CELL RECEPTOR ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-D alpha chain
  • P18-I10
キーワードIMMUNE SYSTEM / MAJOR HISTOMPATIBILITY COMPLEX CLASS I / MHC-I / H2-Dd / H-2DD / T-Cell Receptor / TCR / B4.2.3 / B423 / IMMUNE RESPONSE / VIRAL IMMUNOEVASION / HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS / MOLECULAR RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell ...Synthesis and processing of ENV and VPU / symbiont-mediated evasion of host immune response / positive regulation of establishment of T cell polarity / Alpha-defensins / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Dectin-2 family / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / Binding and entry of HIV virion / cellular defense response / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / Neutrophil degranulation / host cell endosome membrane / actin filament organization / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / Assembly Of The HIV Virion / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / Budding and maturation of HIV virion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to nicotine / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / viral protein processing / symbiont entry into host cell / external side of plasma membrane / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 ...Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-D alpha chain / Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Natarajan, K. / Jiang, J. / Margulies, D.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: An allosteric site in the T-cell receptor C beta domain plays a critical signalling role.
著者: Natarajan, K. / McShan, A.C. / Jiang, J. / Kumirov, V.K. / Wang, R. / Zhao, H. / Schuck, P. / Tilahun, M.E. / Boyd, L.F. / Ying, J. / Bax, A. / Margulies, D.H. / Sgourakis, N.G.
履歴
登録2016年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-D alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
E: T-CELL RECEPTOR ALPHA CHAIN
F: T-CELL RECEPTOR BETA CHAIN
P: P18-I10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,8779
ポリマ－93,6295
非ポリマー2484
水7,963442
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11200 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area38030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)210.107, 51.316, 93.741
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-354-

HOH

21E-396-

HOH

31E-414-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-D alpha chain / H-2D(D)


分子量: 32265.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / プラスミド: PET21-B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01900
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11791.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887

-
T-CELL RECEPTOR ... , 2種, 2分子 EF

#3: タンパク質 T-CELL RECEPTOR ALPHA CHAIN


分子量: 21658.111 Da / 分子数: 1 / Mutation: T163C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C / Cell: T LYMPHOCYTE / 細胞株: B4.2.3 T CELL HYBRIDOMA / 遺伝子: TCRAV2S6J38 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#4: タンパク質 T-CELL RECEPTOR BETA CHAIN


分子量: 26838.346 Da / 分子数: 1 / Mutation: F167C, C181A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 P

#5: タンパク質・ペプチド P18-I10


分子量: 1075.265 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE IS CHEMICALLY SYNTHESIZED. FOUND NATURALLY IN HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS ENVELOPE SOURCE 26 GLYCOPROTEIN GP120.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04578*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 446分子

#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 442 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 15% PEG 3350, 0.1M HEPES, 0.15M Magnesium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月15日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.8 Å / Num. obs: 57154 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 36.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 80.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LP9

1lp9


解像度: 2.1→29.799 Å / SU ML: 0.22 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.95
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2197 2889 5.05 %Random
Rwork0.18 ---
obs0.182 57154 97.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.799 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6544 0 16 443 7003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026767
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6559164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7872500
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028951
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.13440.29951190.23172116X-RAY DIFFRACTION80
2.1344-2.17120.28981100.21582261X-RAY DIFFRACTION87
2.1712-2.21070.25531140.2162444X-RAY DIFFRACTION93
2.2107-2.25320.23821400.21392519X-RAY DIFFRACTION97
2.2532-2.29920.30131290.21012603X-RAY DIFFRACTION99
2.2992-2.34910.26081390.20712623X-RAY DIFFRACTION100
2.3491-2.40380.26371310.20332636X-RAY DIFFRACTION100
2.4038-2.46380.26091440.19942614X-RAY DIFFRACTION100
2.4638-2.53040.211520.19632612X-RAY DIFFRACTION100
2.5304-2.60480.27151430.20662598X-RAY DIFFRACTION100
2.6048-2.68890.24131390.19442648X-RAY DIFFRACTION100
2.6889-2.78490.24451410.2032613X-RAY DIFFRACTION100
2.7849-2.89630.26371410.20762646X-RAY DIFFRACTION100
2.8963-3.0280.26381350.20522659X-RAY DIFFRACTION100
3.028-3.18750.2581430.20122624X-RAY DIFFRACTION100
3.1875-3.38690.22041390.20022649X-RAY DIFFRACTION100
3.3869-3.6480.21031530.17212627X-RAY DIFFRACTION100
3.648-4.01430.17891380.16542661X-RAY DIFFRACTION100
4.0143-4.59340.17231600.1432652X-RAY DIFFRACTION100
4.5934-5.78030.20011400.14542695X-RAY DIFFRACTION100
5.7803-29.8020.20281390.17142765X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3020.371-0.11140.96180.34671.9252-0.05560.1708-0.0277-0.00940.0282-0.0208-0.02060.121900.1605-0.00380.01680.2218-0.00140.2593-43.1073-6.769832.3382
20.1834-0.02410.16270.18970.11650.689-0.0820.23870.1229-0.17060.28050.2761-0.34220.04360.04680.4708-0.0623-0.05980.62650.17810.4827-65.1928-1.82493.1968
30.981-0.07550.2820.8083-0.21410.90130.03280.24990.00220.03670.08120.06690.10660.01190.01780.1805-0.0603-0.00250.3224-0.03290.254-64.2275-18.289318.632
41.3507-0.2071-0.01080.8327-0.38020.5796-0.09720.1125-0.0111-0.0148-0.0553-0.0844-0.02970.1496-00.18570.01730.00830.31550.03330.2773-17.61272.272946.8166
50.70560.147-0.12640.1472-0.07730.19040.17040.20590.09920.2764-0.1491-0.1026-0.07390.47320.04060.74240.0469-0.15450.413-0.02880.34690.376810.106875.0127
60.13770.15690.06590.15920.18330.1632-0.0812-0.2820.0540.3593-0.01650.29120.1131-0.43890.00010.44770.05390.05010.35840.02950.3315-29.618-5.773570.5744
70.5648-0.32090.3751.3307-0.01910.8769-0.03750.0167-0.08530.24040.0710.06110.2097-0.0516-0.00060.31690.0575-0.00610.22580.03710.2724-30.101-11.698561.7063
81.44841.34860.65521.49950.27341.9835-0.20850.1967-0.08411.0390.76050.0056-0.47780.23680.56561.0510.2413-0.0046-0.0858-0.01150.2053-14.56556.652681.9217
90.0660.08720.05950.07510.04750.0321-0.00320.0223-0.19720.0516-0.1173-0.050.0121-0.0008-0.00010.24820.0065-0.00670.3290.00280.3189-38.7329-6.315539.2774
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 181 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 182 through 274 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 99 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 3 through 114 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E' and (resid 115 through 192 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'F' and (resid 1 through 13 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'F' and (resid 14 through 112 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'F' and (resid 113 through 234 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'P' and (resid 1 through 10 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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