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万見
- PDB-5io1: CRYSTAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN Z ALPHA-1-ANTITRYPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5io1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN Z ALPHA-1-ANTITRYPSIN
要素Alpha-1-antitrypsin
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / SERPINS / ACUTE PHASE / ALTERNATIVE SPLICING / BLOOD COAGULATION / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN / HYDROLASE / POLYMORPHISM / PROTEASE / PROTEASE INHIBITOR / SECRETED / SERINE PROTEASE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation ...Cargo concentration in the ER / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / COPII-mediated vesicle transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / acute-phase response / Post-translational protein phosphorylation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / : / protease binding / ficolin-1-rich granule lumen / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily ...Antithrombin; Chain I, domain 2 / Antithrombin, subunit I, domain 2 / Alpha-1-antitrypsin; domain 1 / Alpha-1-antitrypsin, domain 1 / Serpin, conserved site / Serpins signature. / Serpin superfamily, domain 2 / Serpin family / Serpin domain / Serpin superfamily / Serpin superfamily, domain 1 / Serpin (serine protease inhibitor) / SERine Proteinase INhibitors / Roll / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-1-antitrypsin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.34 Å
データ登録者Zhou, A.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
nsfc31370727,31170724,81572090 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2016
タイトル: Molecular Mechanism of Z alpha 1-Antitrypsin Deficiency
著者: Huang, X. / Zheng, Y. / Zhang, F. / Wei, Z. / Wang, Y. / Carrell, R.W. / Read, R.J. / Chen, G.Q. / Zhou, A.
履歴
登録2016年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_radiation_wavelength ...chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-1-antitrypsin
B: Alpha-1-antitrypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,4634
ポリマ－90,0202
非ポリマー4422
水362
1
A: Alpha-1-antitrypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2312
ポリマ－45,0101
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alpha-1-antitrypsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2312
ポリマ－45,0101
非ポリマー2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.138, 53.675, 110.144
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.880, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A22 - 342
2113B22 - 342
1123A362 - 394
2123B362 - 394
1133A344 - 361
2133B344 - 361

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Alpha-1-antitrypsin / Alpha-1 protease inhibitor / Alpha-1-antiproteinase / Serpin A1


分子量: 45010.168 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-418 / 変異: E342L, T345C, M358A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SERPINA1, AAT, PI, PRO0684, PRO2209 / プラスミド: PMT-BIP-V5 / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER S2 CELLS / 発現宿主: DROSOPHILA (ハエ) / 株 (発現宿主): DROSOPHILA SCHNEIDER / 参照: UniProt: P01009
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: 20-30% PEG8000, 0.2M NACL, 0.1M MES, PH 6.5, EVAPORATION, TEMPERATURE 298K
PH範囲: 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.988 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.34→74.54 Å / Num. obs: 12404 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 85.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 3.34→3.52 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.811 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QLP

1qlp


解像度: 3.34→48.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 76.093 / SU ML: 0.52 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.655 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2746 642 5.1 %RANDOM
Rwork0.2154 ---
obs0.2184 11967 98.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 156.69 Å2 / Biso mean: 82.958 Å2 / Biso min: 60.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.58 Å2-0 Å20.09 Å2
2--6.76 Å2-0 Å2
3----3.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.34→48.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5806 0 28 2 5836
Biso mean--150.6 79.44 -
残基数----729
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0195952
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025804
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7991.9768040
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.615313409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.7865725
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.89325.581267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.163151100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.0991516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0490.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0216611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021297
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3018.2632912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3018.2622911
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.30912.3933633
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
13171LOOSE POSITIONAL05
11886TIGHT THERMAL3.60.5
13171LOOSE THERMAL3.8610
2358LOOSE POSITIONAL0.345
2193TIGHT THERMAL3.830.5
2358LOOSE THERMAL4.9110
385LOOSE POSITIONAL05
357TIGHT THERMAL2.720.5
385LOOSE THERMAL1.9410
LS精密化 シェル解像度: 3.343→3.43 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 51 -
Rwork0.33 823 -
all-874 -
obs--95.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.61751.00111.98011.65691.2146.18830.02050.1654-0.5422-0.03940.0174-0.26180.40090.7065-0.03790.05040.0620.04960.09350.02910.13681.3372-1.3854-37.202
24.4456-1.11491.27151.9471-1.09965.38920.0997-0.76350.26390.29230.1150.1716-0.5025-0.5119-0.21470.1144-0.02110.09180.1711-0.06450.0894-25.188715.2371-18.0063
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A24 - 394
2X-RAY DIFFRACTION2B24 - 394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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