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- PDB-5in3: Crystal structure of glucose-1-phosphate bound nucleotidylated hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5in3
タイトルCrystal structure of glucose-1-phosphate bound nucleotidylated human galactose-1-phosphate uridylyltransferase
要素Galactose-1-phosphate uridylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GALT / UMP-GALT / glucose-1-phosphate / galactose-1-phosphate uridylyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GALT can cause GALCT / UDP-glucose-hexose-1-phosphate uridylyltransferase / UDP-glucose:hexose-1-phosphate uridylyltransferase activity / Galactose catabolism / UDP-alpha-D-glucose metabolic process / galactose catabolic process via UDP-galactose, Leloir pathway / galactose metabolic process / Golgi apparatus / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galactose-1-phosphate uridyl transferase, class I His-active site / Galactose-1-phosphate uridyl transferase family 1 active site signature. / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, N-terminal / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, C-terminal / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, N-terminal domain / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, C-terminal domain / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, class I / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily ...Galactose-1-phosphate uridyl transferase, class I His-active site / Galactose-1-phosphate uridyl transferase family 1 active site signature. / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, N-terminal / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, C-terminal / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, N-terminal domain / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, C-terminal domain / Galactose-1-phosphate uridyl transferase, class I / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / 5,6-DIHYDROURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Galactose-1-phosphate uridylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Kopec, J. / McCorvie, T. / Tallant, C. / Velupillai, S. / Shrestha, L. / Fitzpatrick, F. / Patel, D. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. ...Kopec, J. / McCorvie, T. / Tallant, C. / Velupillai, S. / Shrestha, L. / Fitzpatrick, F. / Patel, D. / Chalk, R. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bountra, C. / Yue, W.W.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust092809/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Hum.Mol.Genet. / 年: 2016
タイトル: Molecular basis of classic galactosemia from the structure of human galactose 1-phosphate uridylyltransferase.
著者: McCorvie, T.J. / Kopec, J. / Pey, A.L. / Fitzpatrick, F. / Patel, D. / Chalk, R. / Shrestha, L. / Yue, W.W.
履歴
登録2016年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年11月9日Group: Database references
改定 1.32017年8月30日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_CC_half / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_CC_half
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Galactose-1-phosphate uridylyltransferase
A: Galactose-1-phosphate uridylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,99536
ポリマ－91,9542
非ポリマー3,04134
水7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14030 Å2
ΔGint23 kcal/mol
Surface area24350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.760, 107.990, 126.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...
21(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISTRPTRP(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB29 - 4151 - 63
12LEULEUSERSER(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB43 - 4565 - 67
13ALAALAALAALA(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB4668
14ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
15ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
16ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
17ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
18ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
19ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
110ASPASPTYRTYR(chain A and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...AB28 - 36650 - 388
21HISHISTRPTRP(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA29 - 4151 - 63
22LEULEUSERSER(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA43 - 4565 - 67
23ALAALAALAALA(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA4668
24ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
25ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
26ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
27ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
28ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
29ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388
210ALAALATYRTYR(chain B and (resseq 29:41 or resseq 43:45 or (resid...BA22 - 36644 - 388

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 BA

#1: タンパク質 Galactose-1-phosphate uridylyltransferase / Gal-1-P uridylyltransferase / UDP-glucose--hexose-1-phosphate uridylyltransferase


分子量: 45976.801 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: mutation N314D - common polymorphysim / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GALT / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P07902, UDP-glucose-hexose-1-phosphate uridylyltransferase
#5: 糖 ChemComp-G1P / 1-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-1-PHOSPHATE / 1-O-phosphono-alpha-D-glucose / 1-O-phosphono-D-glucose / 1-O-phosphono-glucose / グルコ-ス-1-りん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp1PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 4種, 456分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-H2U / 5,6-DIHYDROURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / 2,4-ジオキソテトラヒドロピリミジンD-リボヌクレオシド


タイプ: RNA linking / 分子量: 326.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O9P
#4: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 % / 解説: plate
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M ammonium sulfate -- 30%(w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→59.8 Å / Num. obs: 86007 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.7→1.72 Å / 冗長度: 10.4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 4211 / CC1/2: 0.654 / % possible all: 62.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1hxq

1hxq


解像度: 1.73→40.29 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2278 4228 4.92 %
Rwork0.1983 --
obs0.1998 86007 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 148.08 Å2 / Biso mean: 38.7901 Å2 / Biso min: 15.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.73→40.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5300 0 398 424 6122
Biso mean--57.95 42.78 -
残基数----654
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0627745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059803
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081002
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5593356
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3885X-RAY DIFFRACTION6.899TORSIONAL
12B3885X-RAY DIFFRACTION6.899TORSIONAL
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.73-1.74970.2281450.1982722X-RAY DIFFRACTION100
1.8902-1.91840.29761330.28642690X-RAY DIFFRACTION100
1.9184-1.94840.321410.29522694X-RAY DIFFRACTION100
1.9484-1.98030.32791190.27142695X-RAY DIFFRACTION100
1.9803-2.01450.30871290.25522701X-RAY DIFFRACTION100
2.0145-2.05110.30041700.25592711X-RAY DIFFRACTION100
2.0511-2.09060.27541320.26012682X-RAY DIFFRACTION100
2.0906-2.13320.31971380.25332728X-RAY DIFFRACTION100
2.1332-2.17960.29351290.24812708X-RAY DIFFRACTION100
2.1796-2.23030.27251180.2382711X-RAY DIFFRACTION100
2.2303-2.28610.28191530.21122719X-RAY DIFFRACTION100
2.2861-2.34790.271480.21322698X-RAY DIFFRACTION100
2.3479-2.4170.22071280.19662731X-RAY DIFFRACTION100
2.417-2.4950.25751600.19742706X-RAY DIFFRACTION100
2.495-2.58410.24821500.19792715X-RAY DIFFRACTION100
2.5841-2.68760.20731370.1872739X-RAY DIFFRACTION100
2.6876-2.80990.21381460.17982724X-RAY DIFFRACTION100
2.8099-2.9580.21221180.18112763X-RAY DIFFRACTION100
2.958-3.14320.20821420.18622760X-RAY DIFFRACTION100
3.1432-3.38580.18921450.17012750X-RAY DIFFRACTION100
3.3858-3.72630.20551400.16592782X-RAY DIFFRACTION100
3.7263-4.2650.15671660.14242758X-RAY DIFFRACTION100
4.265-5.37140.14331250.1332845X-RAY DIFFRACTION100
5.3714-40.290.18521620.17272935X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.848 Å / Origin y: -6.4725 Å / Origin z: 10.1401 Å
111213212223313233
T0.1629 Å2-0.018 Å20.0129 Å2-0.1592 Å2-0.0083 Å2--0.1884 Å2
L0.5103 °20.0041 °20.2354 °2-0.6602 °2-0.1295 °2--1.4093 °2
S-0.0354 Å °0.0689 Å °0.0306 Å °-0.0215 Å °0.0135 Å °0.0362 Å °-0.0707 Å °0.0784 Å °0.0236 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB22 - 366
2X-RAY DIFFRACTION1allA28 - 366
3X-RAY DIFFRACTION1allF2 - 3
4X-RAY DIFFRACTION1allC2
5X-RAY DIFFRACTION1allC3
6X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 28
7X-RAY DIFFRACTION1allE29
8X-RAY DIFFRACTION1allE30 - 31
9X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 2
10X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 460

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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