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- PDB-5ilb: Crystal structure of protease domain of Deg2 linked with the PDZ ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ilb | ||||||
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Title | Crystal structure of protease domain of Deg2 linked with the PDZ domain of Deg9 | ||||||
![]() | Protease Do-like 2, chloroplastic,Protease Do-like 9 | ||||||
![]() | HYDROLASE / Deg2 / Deg9 / fusion protein | ||||||
Function / homology | ![]() chloroplast stromal thylakoid / photosystem II repair / chloroplast organization / chloroplast envelope / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / serine-type peptidase activity / chloroplast / protein catabolic process ...chloroplast stromal thylakoid / photosystem II repair / chloroplast organization / chloroplast envelope / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / serine-type peptidase activity / chloroplast / protein catabolic process / serine-type endopeptidase activity / nucleolus / proteolysis / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ouyang, M. / Liu, L. / Li, X.Y. / Zhao, S. / Zhang, L.X. | ||||||
![]() | ![]() Title: The crystal structure of Deg9 reveals a novel octameric-type HtrA protease Authors: Ouyang, M. / Li, X. / Zhao, S. / Pu, H. / Shen, J. / Adam, Z. / Clausen, T. / Zhang, L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 333.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 431.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 437 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 44 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 67 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5il9SC ![]() 5ilaC ![]() 5jykC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 52624.574 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Fusion protein of protease domain of Deg2 (residues 110-315 of O82261, DEGP2_ARATH) and the PDZ domain of Deg9 (residues 326-592 of Q9FL12 DEGP9_ARATH). Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: DEGP2, At2g47940, F17A22.33, T9J23.7, DEGP9, At5g40200, MSN9.10, MSN9.100 Production host: ![]() ![]() References: UniProt: O82261, UniProt: Q9FL12, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M Magnesium formate, 0.2 M Sodium thiocyanate, 15% w/v PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Nov 10, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. obs: 91028 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 16.9 |
Reflection shell | Lowest resolution: 1.92 Å / Redundancy: 1.85 % / Rmerge(I) obs: 0.734 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5IL9 Resolution: 1.852→26.523 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 23.8
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 67.41 Å2 / Biso mean: 22.52 Å2 / Biso min: 1.1 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.852→26.523 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 28.4541 Å / Origin y: -37.6679 Å / Origin z: 36.7825 Å
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Refinement TLS group |
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