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- PDB-5iku: Crystal structure of the Hathewaya histolytica ColG tandem collag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iku
タイトルCrystal structure of the Hathewaya histolytica ColG tandem collagen-binding domain s3as3b in the presence of calcium at 1.9 Angstrom resolution
要素Collagenase
キーワードPROTEIN BINDING / Calcium-binding protein Collagen-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


tripeptidase activity / microbial collagenase / collagen metabolic process / collagen binding / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Jelly Rolls - #380 / Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain ...Jelly Rolls - #380 / Collagenase ColG, catalytic helper subdomain / Collagenase G catalytic helper subdomain / Peptidase M9A/M9B, collagenase, bacterial / Peptidase M9, collagenase, N-terminal domain / Collagenase / Peptidase family M9 N-terminal / PKD domain / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Polycystic kidney disease (PKD) domain profile. / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hathewaya histolytica (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Janowska, K. / Bauer, R. / Roeser, R. / Sakon, J. / Matsushita, O.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)8P30GM103450 米国
引用ジャーナル: FEBS J / 年: 2018
タイトル: Ca -induced orientation of tandem collagen binding domains from clostridial collagenase ColG permits two opposing functions of collagen fibril formation and retardation.
著者: Perry Caviness / Ryan Bauer / Keisuke Tanaka / Katarzyna Janowska / Jeffrey Randall Roeser / Dawn Harter / Jes Sanders / Christopher Ruth / Osamu Matsushita / Joshua Sakon /
要旨: To penetrate host tissues, histotoxic clostridia secrete virulence factors including enzymes to hydrolyze extracellular matrix. Clostridium histolyticum, recently renamed as Hathewaya histolytica, ...To penetrate host tissues, histotoxic clostridia secrete virulence factors including enzymes to hydrolyze extracellular matrix. Clostridium histolyticum, recently renamed as Hathewaya histolytica, produces two classes of collagenase (ColG and ColH). The high-speed AFM study showed that ColG collagenase moves unidirectionally to plane collagen fibril and rebundles fibril when stalled . The structural explanation of the roles for the tandem collagen-binding segment (CBDs) is illuminated by its calcium-bound crystal structure at 1.9 Å resolution (R = 15.0%; R = 19.6%). Activation may involve calcium-dependent domain rearrangement supported by both small-angle X-ray scattering and size exclusion chromatography. At pCa ≥ 5 (pCa = -log[Ca ]), the tandem CBD adopts an extended conformation that may facilitate secretion from the bacterium. At pCa ≤ 4, the compact structure seen in the crystal structure is adopted. This arrangement positions the two binding surfaces ~ 55 Å apart, and possibly ushers ColG along tropocollagen molecules that allow for unidirectional movement. A sequential binding mode where tighter binding CBD2 binds first could aid in processivity as well. Switch from processive collagenolysis to fibril rearrangement could be concentration dependent. Collagen fibril formation is retarded at 1 : 1 molar ratio of tandem CBD to collagen. Tandem CBD may help isolate a tropocollagen molecule from a fibril at this ratio. At 0.1 : 1 to 0.5 : 1 molar ratios fibril self-assembly was accelerated. Gain of function as a result of gene duplication of CBD for the M9B enzymes is speculated. The binding and activation modes described here will aid in drug delivery design.
ACCESSION CODES: The full atomic coordinates of the tandem CBD and its corresponding structure factor amplitudes have been deposited in the Protein Data Bank (PDB accession code 5IKU). Small-angle X- ...ACCESSION CODES: The full atomic coordinates of the tandem CBD and its corresponding structure factor amplitudes have been deposited in the Protein Data Bank (PDB accession code 5IKU). Small-angle X-ray scattering data and corresponding ab initio models have been submitted to the Small Angle Scattering Biological Data Bank (SASBDB). Accession codes CL2, collagenase module 2, CN2, CP2 are assigned to envelopes for tandem CBD at -log[Ca ] (pCa) 3, 4, 5, and 6, respectively. Accession code DC64 was assigned to the complex of polycystic kidney disease-CBD1-CBD2 with mini-collagen.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年2月19日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _struct.title
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0085
ポリマ－26,8471
非ポリマー1604
水3,801211
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.520, 54.710, 92.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Collagenase


分子量: 26847.432 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 883-1118 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hathewaya histolytica (バクテリア)
遺伝子: colG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (RIL) / 参照: UniProt: Q9X721
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.003 M calcium chloride, 0.1 M Bis-Tris pH 7.5, and 21-26% (w/v) PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年2月6日 / 詳細: CCD
放射モノクロメーター: Osmic Blue confocal mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.03 Å / Num. obs: 20021 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 4.47 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.27 % / Rmerge(I) obs: 0.425 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 94.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK9.9.9.4 W9RSSIデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
d*TREKデータ削減
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.9→47.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 6.547 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.129 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1963 1027 5.1 %RANDOM
Rwork0.1497 ---
obs0.152 18987 94.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 181.64 Å2 / Biso mean: 47.397 Å2 / Biso min: 21.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å2-0 Å2
2---0.8 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1892 0 4 211 2107
Biso mean--37.26 64.69 -
残基数----240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8661.9522632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1255239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.64725.9100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.63415348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.213156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1660.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.8053.089959
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7194.5961197
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.8353.67992
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 66 -
Rwork0.255 1382 -
all-1448 -
obs--93.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.69970.2849-0.63353.2193-0.32481.54080.00460.12080.1224-0.2236-0.0004-0.1124-0.01210.0224-0.00420.04040.01080.02120.02420.02430.0294-21.576322.1395-28.7982
23.09650.28540.78033.4020.51742.85750.05340.0313-0.10810.11710.0814-0.19330.03740.2439-0.13480.10340.0067-0.07140.0580.00130.0635-8.72353.3902-2.5693
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A778 - 890
2X-RAY DIFFRACTION2A897 - 1007

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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