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- PDB-5ikf: Crystal structure of the C-terminal domain of the Mit1 nucleosome... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ikf
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of the Mit1 nucleosome remodeler in complex with Clr1
要素
  • Chromatin remodeling factor mit1
  • Cryptic loci regulator protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / zinc fingers / alpha-helical / protein-protein interface / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SHREC complex / heterochromatin island / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / chromosome, subtelomeric region / rDNA heterochromatin / nucleosome array spacer activity / pericentric heterochromatin formation / rDNA heterochromatin formation / nucleosome organization ...SHREC complex / heterochromatin island / subtelomeric heterochromatin / mating-type region heterochromatin / chromosome, subtelomeric region / rDNA heterochromatin / nucleosome array spacer activity / pericentric heterochromatin formation / rDNA heterochromatin formation / nucleosome organization / ATP-dependent chromatin remodeler activity / silent mating-type cassette heterochromatin formation / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / nucleosome binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin organization / histone binding / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Mit1, C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1, C-terminal Zn finger 1 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 1 / MIT1 Chromo domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain ...Mit1, C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1, C-terminal Zn finger 1 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 2 / Chromatin remodeling factor Mit1 C-terminal Zn finger 1 / MIT1 Chromo domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / zinc finger / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cryptic loci regulator protein 1 / Chromatin remodeling factor mit1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Brugger, C. / Schalch, T.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science FoundationPP00P3_139137-1 スイス
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: SHREC Silences Heterochromatin via Distinct Remodeling and Deacetylation Modules.
著者: Job, G. / Brugger, C. / Xu, T. / Lowe, B.R. / Pfister, Y. / Qu, C. / Shanker, S. / Banos Sanz, J.I. / Partridge, J.F. / Schalch, T.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chromatin remodeling factor mit1
B: Cryptic loci regulator protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2156
ポリマ－47,0132
非ポリマー2024
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6250 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area15260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.680, 52.850, 81.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Chromatin remodeling factor mit1 / Mi2-like interacting with clr3 protein 1 / Snf2/Hdac-containing repressor complex protein mit1 / ...Mi2-like interacting with clr3 protein 1 / Snf2/Hdac-containing repressor complex protein mit1 / SHREC protein mit1


分子量: 29457.162 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1156-1417 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: mit1, SPBP35G2.10 / プラスミド: p5395 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9P793, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Cryptic loci regulator protein 1


分子量: 17556.061 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 357-500 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: T7 tagged fragment of Clr1 containing residues 353-500
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: clr1, SPBC2D10.17 / プラスミド: p5394 / 詳細 (発現宿主): pAceBac1xpIDK Multibac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O74808
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Sodium bromide, 0.1 M Bis-Tris propane pH 7.5, 20% w/v PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→47.64 Å / Num. obs: 10218 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→46.217 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.28 / 位相誤差: 27.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 1983 10.09 %
Rwork0.1994 --
obs0.2041 10217 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→46.217 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2271 0 4 30 2305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032321
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4493118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7461450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036356
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003400
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.870.30361440.29551279X-RAY DIFFRACTION100
2.87-2.94760.27751420.28891267X-RAY DIFFRACTION100
2.9476-3.03430.30821390.25351232X-RAY DIFFRACTION100
3.0343-3.13230.32281390.23771252X-RAY DIFFRACTION100
3.1323-3.24420.29381400.24171283X-RAY DIFFRACTION100
3.2442-3.3740.2971360.24111260X-RAY DIFFRACTION100
3.374-3.52750.30071380.23291268X-RAY DIFFRACTION100
3.5275-3.71340.23291440.19721273X-RAY DIFFRACTION100
3.7134-3.9460.2171450.18081260X-RAY DIFFRACTION100
3.946-4.25050.21861410.16341263X-RAY DIFFRACTION100
4.2505-4.67780.18881390.17041229X-RAY DIFFRACTION100
4.6778-5.35390.25191500.17821300X-RAY DIFFRACTION100
5.3539-6.7420.23871460.19451251X-RAY DIFFRACTION100
6.742-46.22320.22141400.17541256X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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