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- PDB-5ijh: Structure of the SPX domain of the human phosphate transporter XP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ijh
タイトルStructure of the SPX domain of the human phosphate transporter XPR1 in complex with a sulfate ion
要素Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1
キーワードInositol phosphate binding protein / helical bundle / alpha-helical hairpin / inositol phosphate binding / protein-protein interaction / Signaling protein
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphate transmembrane transporter activity / phosphate ion transport / intracellular phosphate ion homeostasis / phosphate ion transmembrane transport / cellular response to phosphate starvation / inositol hexakisphosphate binding / efflux transmembrane transporter activity / response to virus / virus receptor activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
EXS, C-terminal / EXS family / EXS domain profile. / SPX domain / SPX domain / SPX domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Solute carrier family 53 member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.43 Å
データ登録者Wild, R. / Hothorn, M.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
European Research Council310856 スイス
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Control of eukaryotic phosphate homeostasis by inositol polyphosphate sensor domains.
著者: Wild, R. / Gerasimaite, R. / Jung, J.Y. / Truffault, V. / Pavlovic, I. / Schmidt, A. / Saiardi, A. / Jessen, H.J. / Poirier, Y. / Hothorn, M. / Mayer, A.
履歴
登録2016年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1
B: Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9104
ポリマ－50,7172
非ポリマー1922
水77543
1
A: Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4552
ポリマ－25,3591
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4552
ポリマ－25,3591
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.950, 80.320, 97.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Xenotropic and polytropic retrovirus receptor 1 / Protein SYG1 homolog / Xenotropic and polytropic murine leukemia virus receptor X3 / X-receptor /


分子量: 25358.705 Da / 分子数: 2 / 断片: SPX domain, UNP Residues 1-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPR1, SYG1, XR / プラスミド: pMH-HC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q9UBH6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.4M AmSO4, 0.1M Tris, 16% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.43→50 Å / Num. obs: 20166 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 65.09 Å2 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 16.65
反射 シェル解像度: 2.43→2.49 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IIG

5iig


解像度: 2.43→25.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9392 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9137 / SU R Cruickshank DPI: 0.308 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.305 / SU Rfree Blow DPI: 0.228 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.232
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2438 1007 5 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.2034 20143 99.88 %-
原子変位パラメータBiso mean: 91.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.6918 Å20 Å20 Å2
2--21.1993 Å20 Å2
3----8.5075 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.409 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.43→25.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3039 0 10 43 3092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.044194HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1120SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes92HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes438HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3112HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.62
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion402SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3574SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.43→2.56 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 144 5.02 %
Rwork0.2175 2723 -
all0.2185 2867 -
obs--99.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.896-0.17170.3653.9981-0.25512.1679-0.1162-0.1565-0.2203-0.14410.2239-0.00150.1419-0.2279-0.1077-0.1162-0.0205-0.0121-0.4161-0.0142-0.2799-8.945420.9431-22.5418
21.3894-0.04050.3053.1984-0.96632.1466-0.148-0.14470.0255-0.09550.24640.0746-0.1779-0.1111-0.0984-0.1047-0.0324-0.0349-0.3922-0.015-0.2073-3.595342.6454-16.5499
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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