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- PDB-5iit: Structure of SPX domain of the yeast inorganic polyphophate polym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iit
タイトルStructure of SPX domain of the yeast inorganic polyphophate polymerase Vtc4 crystallized by carrier-driven crystallization in fusion with the macro domain of human histone macroH2A1.1
要素Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
キーワードinositol phosphate binding protein / helical bundle / alpha-helical hairpin / protein-protein interaction / chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuolar transporter chaperone complex / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / ATP-polyphosphate phosphotransferase / positive regulation of response to oxidative stress / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress ...vacuolar transporter chaperone complex / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / ATP-polyphosphate phosphotransferase / positive regulation of response to oxidative stress / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / polyphosphate kinase activity / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / sex-chromosome dosage compensation / establishment of protein localization to chromatin / polyphosphate metabolic process / positive regulation of endodermal cell differentiation / double-stranded methylated DNA binding / Barr body / rDNA binding / inositol hexakisphosphate binding / vacuolar transport / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of keratinocyte differentiation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / fungal-type vacuole membrane / negative regulation of response to oxidative stress / vacuolar membrane / negative regulation of gene expression, epigenetic / nuclear chromosome / site of DNA damage / autophagosome membrane / regulation of lipid metabolic process / pericentric heterochromatin / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / condensed chromosome / nucleosomal DNA binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cell periphery / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / cell cortex / cytoplasmic vesicle / chromosome, telomeric region / calmodulin binding / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
VTC domain superfamily / Domain of unknown function DUF202 / VTC domain / Domain of unknown function (DUF202) / VTC domain / Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPX domain / SPX domain profile. / Histone H2A, C-terminal domain ...VTC domain superfamily / Domain of unknown function DUF202 / VTC domain / Domain of unknown function (DUF202) / VTC domain / Core histone macro-H2A / Core histone macro-H2A, macro domain / SPX domain / SPX domain profile. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Macro domain / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Core histone macro-H2A.1 / Vacuolar transporter chaperone complex subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.134 Å
データ登録者Wild, R. / Hothorn, M.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号
European Research Council310856 スイス
引用ジャーナル: Science / : 2016
タイトル: Control of eukaryotic phosphate homeostasis by inositol polyphosphate sensor domains.
著者: Wild, R. / Gerasimaite, R. / Jung, J.Y. / Truffault, V. / Pavlovic, I. / Schmidt, A. / Saiardi, A. / Jessen, H.J. / Poirier, Y. / Hothorn, M. / Mayer, A.
履歴
登録2016年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
B: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
C: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
D: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,46419
ポリマ-168,9404
非ポリマー1,52415
3,315184
1
A: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6505
ポリマ-42,2351
非ポリマー4154
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6135
ポリマ-42,2351
非ポリマー3784
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6756
ポリマ-42,2351
非ポリマー4405
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5263
ポリマ-42,2351
非ポリマー2912
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.640, 67.922, 129.677
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.32, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1 / Phosphate metabolism protein 3 / mH2A1 / Histone H2A.y / H2A/y / Medulloblastoma antigen MU-MB-50.205


分子量: 42234.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Artificial fusion between the SPX domain (residues 1-178) to the macro domain of human histone macroH2A1.1 connected by a AGS linker.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VTC4, PHM3, YJL012C, J1345, H2AFY, MACROH2A1 / プラスミド: pMH-macroHC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P47075, UniProt: O75367

-
非ポリマー , 5種, 199分子

#2: 化合物
ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.26 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 19% PEG 3350, 0.1M AmSO4, 0.1M MES

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976251 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976251 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→50 Å / Num. obs: 101489 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.13→2.26 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 96.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1zr3
解像度: 2.134→46.859 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2471 5074 5 %
Rwork0.2109 --
obs0.2128 101454 99.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.134→46.859 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11278 0 90 184 11552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411658
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.74815745
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.894362
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0291769
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032004
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1345-2.15880.3621500.36142849X-RAY DIFFRACTION88
2.1588-2.18410.3791680.33743179X-RAY DIFFRACTION99
2.1841-2.21080.3511660.31883166X-RAY DIFFRACTION99
2.2108-2.23880.35651670.3133170X-RAY DIFFRACTION99
2.2388-2.26820.34131690.30123210X-RAY DIFFRACTION99
2.2682-2.29930.31641680.28853181X-RAY DIFFRACTION99
2.2993-2.33210.32771690.28373205X-RAY DIFFRACTION99
2.3321-2.3670.33481690.27523216X-RAY DIFFRACTION99
2.367-2.40390.30011680.27013192X-RAY DIFFRACTION99
2.4039-2.44340.31931690.27183212X-RAY DIFFRACTION100
2.4434-2.48550.28961680.26573199X-RAY DIFFRACTION100
2.4855-2.53070.30681710.25333243X-RAY DIFFRACTION99
2.5307-2.57930.28241690.25643194X-RAY DIFFRACTION99
2.5793-2.6320.2961670.24143194X-RAY DIFFRACTION100
2.632-2.68920.27691690.24753209X-RAY DIFFRACTION99
2.6892-2.75180.26141680.24293205X-RAY DIFFRACTION99
2.7518-2.82060.281720.23063259X-RAY DIFFRACTION100
2.8206-2.89680.28081670.23533186X-RAY DIFFRACTION100
2.8968-2.9820.31211720.25463259X-RAY DIFFRACTION100
2.982-3.07830.28191700.24613236X-RAY DIFFRACTION100
3.0783-3.18830.28231700.24643232X-RAY DIFFRACTION100
3.1883-3.31590.29061700.22623227X-RAY DIFFRACTION100
3.3159-3.46680.25281700.2193215X-RAY DIFFRACTION100
3.4668-3.64950.23121710.20773253X-RAY DIFFRACTION100
3.6495-3.8780.22441690.19083225X-RAY DIFFRACTION100
3.878-4.17730.20421740.17373295X-RAY DIFFRACTION100
4.1773-4.59730.20281710.15163252X-RAY DIFFRACTION100
4.5973-5.26180.2061720.15553271X-RAY DIFFRACTION99
5.2618-6.62630.21721730.19843287X-RAY DIFFRACTION100
6.6263-46.870.18741780.16943359X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3162-0.20040.39860.166-0.56622.21830.04240.2902-0.05020.07810.1946-0.220.06530.43790.00090.2958-0.02390.0080.5013-0.09720.4156-73.620341.9723-19.1309
20.9890.84331.0061.12330.08550.8036-0.03430.3409-0.0483-0.20130.222-0.2063-0.20540.08560.00580.3111-0.0390.03820.6264-0.0730.3663-84.777735.597-31.6038
30.1913-0.21170.20370.3879-0.41410.69460.08930.54890.4967-0.1065-0.39660.7974-0.3666-0.64790.00020.431-0.04350.00550.7051-0.14150.5158-105.999437.7606-27.6116
42.9882-1.32880.76132.2885-1.48814.43050.0177-0.00440.26480.09320.036-0.083-0.5139-0.1753-0.00050.3725-0.01670.04050.2844-0.01330.3253-126.530732.5677-52.7079
51.0502-0.55311.2732.5449-0.67962.25940.0652-0.06360.0084-0.03730.16570.14330.2478-0.340.0010.3277-0.0295-0.03340.44360.02020.3356-125.892621.4919-46.9032
60.34470.0923-0.39480.0895-0.55851.7249-0.0204-0.18580.0171-0.08440.099-0.10220.04630.47900.3477-0.05330.00980.5964-0.07760.3821-71.9716-0.9703-42.2233
71.0722-0.9208-0.94881.27090.31410.49-0.0543-0.25870.02660.13290.1337-0.0980.19430.05920.00020.3053-0.0665-0.02060.5454-0.05980.3051-84.85056.2143-30.6946
80.5056-0.1419-0.625-0.12190.05710.13960.01110.0657-0.52820.1707-0.15920.42840.20580.1996-0.00050.4778-0.0039-0.04780.6374-0.11220.5371-110.32496.2796-35.5288
93.29790.90770.37412.4452-0.71263.71170.09070.0474-0.2109-0.02360.078-0.05380.3409-0.06130.26220.27990.0113-0.06150.0179-0.02560.3172-129.37318.9512-13.4519
101.08520.1959-1.4682.321-0.58492.46840.03820.41660.1905-0.02810.13120.0115-0.3926-0.201700.2801-0.02470.03120.3029-00.3179-126.789520.701-20.5918
112.03631.5060.05441.9884-0.9821.72810.4086-0.22970.45540.1655-0.40671.0944-0.5826-0.1075-0.00770.4842-0.09080.14760.5251-0.18670.5811-110.499639.1574-13.9091
120.26430.20480.13380.17670.16010.3431-0.189-0.0106-0.90810.0676-0.27791.49660.094-0.2031-0.01190.3480.00250.01610.6398-0.02580.4819-94.36075.7464-20.4934
131.2757-0.2598-0.54811.20270.00440.74120.2891-0.25270.22930.1614-0.2134-0.0715-0.19120.07030.00030.3412-0.10940.00980.5988-0.09070.3067-93.549828.2377-16.23
143.6266-0.65281.58882.3501-0.4622.65420.1888-0.3836-0.0930.3226-0.0961-0.13130.0766-0.3830.00220.3952-0.1267-0.060.45750.05510.4315-54.35044.5694-13.7685
150.6749-0.52790.81672.1457-0.14281.07950.21210.2907-0.0161-0.1055-0.2199-0.35110.3761-0.1189-0.00010.4037-0.0353-0.02450.53820.03510.4583-54.76217.981-26.392
161.8718-1.32090.331.1957-0.91821.71940.43580.2413-0.4761-0.5999-0.29860.92510.6265-0.04570.00620.66360.049-0.21070.6872-0.17670.6135-108.28572.2913-51.9615
170.2829-0.181-0.14760.09460.15620.1951-0.18940.18240.877-0.1446-0.12171.7286-0.0992-0.1493-0.00240.493-0.0883-0.02520.6674-0.03940.5872-93.307235.2777-43.7608
181.01210.24670.61771.12180.06020.63940.30290.2889-0.178-0.2674-0.2277-0.09930.12760.08990.01940.41150.05450.00590.6366-0.09180.2873-91.519714.2585-47.0194
192.68131.6208-0.62163.219-0.90352.48160.19670.3390.2514-0.5561-0.1902-0.6076-0.2727-0.0463-0.01430.55230.0780.25140.53110.13770.7279-51.465236.9663-43.537
200.65851.0683-0.65082.051-0.53681.17370.3884-0.14730.3490.2196-0.3449-0.3435-0.5460.1180.00050.5033-0.05230.10740.53880.0340.6387-54.01133.5602-31.6777
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 12:73)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resseq 74:158)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resseq 159:178)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resseq 179:310)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resseq 311:367)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resseq 14:73)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resseq 74:158)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resseq 159:190)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resseq 191:310)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resseq 311:369)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resseq 13:67)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain C and resseq 68:88)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain C and resseq 89:177)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain C and resseq 178:310)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain C and resseq 311:369)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resseq 14:67)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain D and resseq 68:86)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain D and resseq 87:177)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain D and resseq 178:310)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain D and resseq 311:368)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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