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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5iit | ||||||
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タイトル | Structure of SPX domain of the yeast inorganic polyphophate polymerase Vtc4 crystallized by carrier-driven crystallization in fusion with the macro domain of human histone macroH2A1.1 | ||||||
![]() | Vacuolar transporter chaperone 4,Core histone macro-H2A.1 | ||||||
![]() | inositol phosphate binding protein / helical bundle / alpha-helical hairpin / protein-protein interaction / chaperone | ||||||
機能・相同性 | ![]() vacuolar transporter chaperone complex / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / ATP-polyphosphate phosphotransferase / positive regulation of response to oxidative stress / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress ...vacuolar transporter chaperone complex / negative regulation of cell cycle G2/M phase transition / negative regulation of protein localization to chromosome, telomeric region / regulation of NAD metabolic process / ATP-polyphosphate phosphotransferase / positive regulation of response to oxidative stress / polyphosphate biosynthetic process / positive regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / engulfment of target by autophagosome / regulation of response to oxidative stress / ADP-D-ribose binding / polyphosphate kinase activity / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / negative regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / sex chromatin / microautophagy / vacuole fusion, non-autophagic / sex-chromosome dosage compensation / establishment of protein localization to chromatin / polyphosphate metabolic process / positive regulation of endodermal cell differentiation / double-stranded methylated DNA binding / Barr body / rDNA binding / inositol hexakisphosphate binding / vacuolar transport / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of oxidative phosphorylation / positive regulation of keratinocyte differentiation / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / fungal-type vacuole membrane / negative regulation of response to oxidative stress / vacuolar membrane / negative regulation of gene expression, epigenetic / nuclear chromosome / site of DNA damage / autophagosome membrane / regulation of lipid metabolic process / pericentric heterochromatin / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / condensed chromosome / nucleosomal DNA binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cell periphery / promoter-specific chromatin binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / cell cortex / cytoplasmic vesicle / chromosome, telomeric region / calmodulin binding / transcription cis-regulatory region binding / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wild, R. / Hothorn, M. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Control of eukaryotic phosphate homeostasis by inositol polyphosphate sensor domains. 著者: Wild, R. / Gerasimaite, R. / Jung, J.Y. / Truffault, V. / Pavlovic, I. / Schmidt, A. / Saiardi, A. / Jessen, H.J. / Poirier, Y. / Hothorn, M. / Mayer, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 574.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 482.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 497.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 507.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 50.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 68 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 42234.934 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Artificial fusion between the SPX domain (residues 1-178) to the macro domain of human histone macroH2A1.1 connected by a AGS linker. 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VTC4, PHM3, YJL012C, J1345, H2AFY, MACROH2A1 / プラスミド: pMH-macroHC / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 199分子 ![](data/chem/img/MES.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-MES / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.26 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 19% PEG 3350, 0.1M AmSO4, 0.1M MES |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.976251 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.13→50 Å / Num. obs: 101489 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 51 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.079 / Net I/σ(I): 15.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.13→2.26 Å / 冗長度: 6.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 96.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1zr3 解像度: 2.134→46.859 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.56 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.134→46.859 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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