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- PDB-5ifr: Structure of the stable UBE2D3-UbDha conjugate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ifr
タイトルStructure of the stable UBE2D3-UbDha conjugate
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
キーワードTRANSFERASE / Ubiquitin conjugate / dehydroalanine
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein K11-linked ubiquitination / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / ubiquitin conjugating enzyme activity ...Signaling by BMP / protein K6-linked ubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein K11-linked ubiquitination / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / ubiquitin conjugating enzyme activity / negative regulation of BMP signaling pathway / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / protein modification process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin protein ligase activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endosome membrane / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues ...Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Ubiquitin family / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Pruneda, J.N. / Mulder, M.P.C. / Witting, K. / Ovaa, H. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)U105192732 英国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: A cascading activity-based probe sequentially targets E1-E2-E3 ubiquitin enzymes.
著者: Mulder, M.P. / Witting, K. / Berlin, I. / Pruneda, J.N. / Wu, K.P. / Chang, J.G. / Merkx, R. / Bialas, J. / Groettrup, M. / Vertegaal, A.C. / Schulman, B.A. / Komander, D. / Neefjes, J. / El Oualid, F. / Ovaa, H.
履歴
登録2016年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Database references
改定 1.22016年6月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_data_processing_status ...diffrn_source / pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6693
ポリマ－25,5772
非ポリマー921
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.125, 52.271, 53.624
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D3 / Ubiquitin carrier protein D3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 3 / Ubiquitin-protein ligase D3


分子量: 16986.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D3, UBC5C, UBCH5C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P61077, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8590.856 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 200mM tripotassium citrate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→52.68 Å / Num. obs: 11594 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3UGB

3ugb


解像度: 2.2→52.678 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2435 595 5.13 %
Rwork0.1909 --
obs0.1935 11589 98.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→52.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1771 0 6 77 1854
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021819
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.582475
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.392683
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003322
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.42140.3331550.27172714X-RAY DIFFRACTION99
2.4214-2.77180.32491510.25572761X-RAY DIFFRACTION99
2.7718-3.49210.2691410.21852725X-RAY DIFFRACTION98
3.4921-52.69290.18991480.14772794X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0055-1.9268-2.6394.18580.89284.7162-0.0949-0.2552-0.29440.0727-0.1797-0.0270.0516-0.18710.23530.2009-0.0424-0.04970.2158-0.01230.2274-15.5783-26.457327.2069
24.56551.28930.26074.1316-0.77735.14010.14120.2372-0.0839-0.16940.03-0.1551-0.03910.3632-0.17870.54760.02110.06920.3698-0.07160.36326.962-14.20795.9481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid -2 through 147)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 1 through 76)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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