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- PDB-4r62: Structure of Rad6~Ub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r62
タイトルStructure of Rad6~Ub
要素
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
キーワードNUCLEAR PROTEIN / E2 conjugating enzyme / UBC / Monoubiquitination of Histone H2B at K123 in Saccharomyces cerevisiae / Bre1 / Ubiquitin / PCNA / Rad18 / Histone H2B / UBIQUITINATION / NUCLEUS
機能・相同性
機能・相同性情報


MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / sno(s)RNA transcription / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes ...MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / sno(s)RNA transcription / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / meiotic DNA double-strand break formation / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / telomere maintenance via recombination / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / error-free translesion synthesis / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / sporulation resulting in formation of a cellular spore / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / cellular response to unfolded protein / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / error-prone translesion synthesis / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / subtelomeric heterochromatin formation / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ERAD pathway / Maturation of protein E / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like ...: / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Kumar, P. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Role of a non-canonical surface of Rad6 in ubiquitin conjugating activity.
著者: Kumar, P. / Magala, P. / Geiger-Schuller, K.R. / Majumdar, A. / Tolman, J.R. / Wolberger, C.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6293
ポリマ－28,5702
非ポリマー591
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.666, 58.412, 115.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / Radiation sensitivity protein 6 / Ubiquitin carrier protein UBC2 / Ubiquitin-protein ligase UBC2


分子量: 19751.699 Da / 分子数: 1 / 断片: Rad6 / 変異: C88K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RAD6, UBC2, YGL058W / プラスミド: pMALc2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P06104, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S27a / Ubiquitin carboxyl extension protein 80 / Ubiquitin / 40S ribosomal protein S27a


分子量: 8818.117 Da / 分子数: 1 / 断片: Ubiquitin / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: human / 遺伝子: RPS27A, UBA80, UBCEP1, Ubiquitin / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P62979
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 24% PEG 300, 50 mM sodium acetate, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月10日 / 詳細: Silicon sensor
放射モノクロメーター: Silicon sensor / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 20019 / Num. obs: 11656 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 59.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 2.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AYZ and 1UBQ

1ayz

1ubq


解像度: 2.28→41.107 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2645 534 4.99 %
Rwork0.2101 --
obs0.2128 10705 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→41.107 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1719 0 4 12 1735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1942409
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.56633
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074279
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006315
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.28-2.50950.37991270.29812431X-RAY DIFFRACTION96
2.5095-2.87250.37381340.25872552X-RAY DIFFRACTION99
2.8725-3.61870.29561360.24052549X-RAY DIFFRACTION99
3.6187-41.1140.22741370.1832639X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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