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- PDB-5ie2: Crystal structure of a plant enzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ie2
タイトルCrystal structure of a plant enzyme
要素Oxalate--CoA ligase
キーワードLIGASE / Arabidopsis / Oxalate degradation
機能・相同性
機能・相同性情報


seed coat development / oxalate-CoA ligase / oxalate-CoA ligase activity / positive regulation of seed germination / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / oxalate catabolic process / plasmodesma / apoplast / chloroplast stroma / defense response to fungus ...seed coat development / oxalate-CoA ligase / oxalate-CoA ligase activity / positive regulation of seed germination / medium-chain fatty acid-CoA ligase activity / oxalate catabolic process / plasmodesma / apoplast / chloroplast stroma / defense response to fungus / chloroplast / fatty acid metabolic process / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxalate--CoA ligase Pcs60-like / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Oxalate--CoA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Fan, M.R. / Li, M. / Chang, W.R.
引用ジャーナル: Mol Plant / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of Arabidopsis thaliana Oxalyl-CoA Synthetase Essential for Oxalate Degradation
著者: Fan, M. / Xiao, Y. / Li, M. / Chang, W.
履歴
登録2016年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxalate--CoA ligase
B: Oxalate--CoA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4098
ポリマ－111,2262
非ポリマー1,1836
水16,105894
1
A: Oxalate--CoA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2054
ポリマ－55,6131
非ポリマー5923
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20730 Å2
手法PISA
2
B: Oxalate--CoA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2054
ポリマ－55,6131
非ポリマー5923
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area20500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.228, 117.042, 72.023
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Oxalate--CoA ligase / 4-coumarate--CoA ligase isoform 8 / At4CL8 / 4-coumarate--CoA ligase-like 10 / Acyl-activating ...4-coumarate--CoA ligase isoform 8 / At4CL8 / 4-coumarate--CoA ligase-like 10 / Acyl-activating enzyme 3 / Adenosine monophosphate binding protein 3 / AtMPBP3 / Oxalyl-CoA synthetase


分子量: 55613.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AAE3, 4CLL10, AMPBP3, At3g48990, T2J13.170 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SMT7, oxalate-CoA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 894 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium citrate tribasic (pH 5.6), 30% PEG 4000, 0.066mM tridecylmaltoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 100260 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.662 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→28.687 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1893 2013 2.01 %
Rwork0.1492 --
obs0.15 100098 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→28.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7714 0 72 894 8680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0178000
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.58210895
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.672935
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0961255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081403
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.89630.23371410.1956900X-RAY DIFFRACTION98
1.8963-1.94750.22551410.17796958X-RAY DIFFRACTION100
1.9475-2.00480.22451400.17567008X-RAY DIFFRACTION100
2.0048-2.06950.22241370.15717002X-RAY DIFFRACTION100
2.0695-2.14340.21251580.15057000X-RAY DIFFRACTION100
2.1434-2.22920.19941420.1537000X-RAY DIFFRACTION100
2.2292-2.33060.23911490.15037004X-RAY DIFFRACTION100
2.3306-2.45350.1781480.15356998X-RAY DIFFRACTION100
2.4535-2.60710.22891400.15826986X-RAY DIFFRACTION100
2.6071-2.80820.17441480.15487023X-RAY DIFFRACTION100
2.8082-3.09050.23181390.15977028X-RAY DIFFRACTION100
3.0905-3.5370.16721450.14687020X-RAY DIFFRACTION100
3.537-4.45360.16151440.1297063X-RAY DIFFRACTION100
4.4536-28.69040.15861410.13847095X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.5144 Å / Origin y: -6.2686 Å / Origin z: 71.7456 Å
111213212223313233
T0.1348 Å2-0.0049 Å2-0.0226 Å2-0.1119 Å20.0055 Å2--0.1241 Å2
L0.4813 °2-0.1201 °2-0.1076 °2-0.3154 °20.0854 °2--0.2471 °2
S-0.0228 Å °-0.018 Å °0.043 Å °0.01 Å °0.0076 Å °-0.0055 Å °-0.0053 Å °0.0207 Å °0.0128 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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