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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ibo | ||||||
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Title | 1.95A resolution structure of NanoLuc luciferase | ||||||
![]() | Oplophorus-luciferin 2-monooxygenase catalytic subunit | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / Oplophorus bioluminescent protein / NanoLuc luciferase / NLuc / coelenterazine / furimazine / beta-barrel | ||||||
Function / homology | Oplophorus-luciferin 2-monooxygenase / Oplophorus-luciferin 2-monooxygenase activity / bioluminescence / Calycin / extracellular region / DECANOIC ACID / Oplophorus-luciferin 2-monooxygenase catalytic subunit![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Wood, M.G. / Encell, L.P. / Wood, K.V. | ||||||
![]() | ![]() Title: To be determined Authors: Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Wood, M.G. / Encell, L.P. / Wood, K.V. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 142.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 112.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4dyaC ![]() 4dybC ![]() 4dynC ![]() 4dypC ![]() 4dysC ![]() 4dytC ![]() 6dqcC ![]() 6dqdC ![]() 6dqeC ![]() 6dqfC ![]() 7rt0C ![]() 7ugbC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 19429.164 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Full Length Mutation: A4E, Q11R, Q18L, L27V, A33N, K43R, V44I, A54I, F68D, L72Q, M75K, I90V, P115E, Q124K, Y138I, N166R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9GV45, Oplophorus-luciferin 2-monooxygenase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 47.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 20% (w/v) PEG 3350, 200 mM ammonium nitrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Feb 7, 2013 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.95→48.42 Å / Num. obs: 27490 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 26.42 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 17.4 / Num. measured all: 171068 / Scaling rejects: 11 | |||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: In-house Selenomethionine Structure Resolution: 1.95→48.417 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.86 / Phase error: 24.32 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→48.417 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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