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- PDB-5ib2: Crystal structure of HLA-B*27:05 complexed with the self-peptide pVIPR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ib2
タイトルCrystal structure of HLA-B*27:05 complexed with the self-peptide pVIPR
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-27 alpha chain
  • Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-COMPLEX / MHC MAJOR HISTOCOMPATIBILITY COMPLEX / HLA- B*2705
機能・相同性
機能・相同性情報


pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / G protein-coupled peptide receptor activity / regulation of interleukin-6 production / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / peptide hormone binding / TAP binding ...pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide receptor activity / vasoactive intestinal polypeptide receptor activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / G protein-coupled peptide receptor activity / regulation of interleukin-6 production / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / peptide hormone binding / TAP binding / detection of bacterium / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / Endosomal/Vacuolar pathway / T cell mediated cytotoxicity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / regulation of iron ion transport / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of iron ion transport / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / transferrin transport / defense response / MHC class I peptide loading complex / cellular response to iron ion / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / positive regulation of immune response / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / peptide antigen binding / phagocytic vesicle membrane / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / recycling endosome membrane / positive regulation of T cell activation / negative regulation of epithelial cell proliferation / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of cellular senescence / sensory perception of smell / tertiary granule lumen / Glucagon-type ligand receptors / MHC class II protein complex binding / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / late endosome membrane / negative regulation of neuron projection development / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein refolding / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / G alpha (s) signalling events / amyloid fibril formation / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / learning or memory / cell surface receptor signaling pathway / signaling receptor complex / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / innate immune response / lysosomal membrane / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. ...GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor 1 / GPCR, family 2, vasoactive intestinal peptide receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / : / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.44 Å
データ登録者Janke, R. / Ballaschk, M. / Schmieder, P. / Uchanska-Ziegler, B. / Ziegler, A. / Loll, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: Metal-triggered conformational reorientation of a self-peptide bound to a disease-associated HLA-B*27 subtype.
著者: Driller, R. / Ballaschk, M. / Schmieder, P. / Uchanska-Ziegler, B. / Ziegler, A. / Loll, B.
履歴
登録2016年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-27 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5767
ポリマ－45,2073
非ポリマー3684
水7,800433
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5800 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.186, 82.073, 66.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.46, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-27 alpha chain / MHC class I antigen B*27


分子量: 31928.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-B, HLAB / プラスミド: PHN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03989, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: PHN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド Vasoactive intestinal polypeptide receptor 1 / VIP-R-1 / Pituitary adenylate cyclase-activating polypeptide type II receptor / PACAP-R2 / VPAC1


分子量: 1399.694 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 400-408 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P32241
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月26日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.44→50 Å / Num. obs: 92249 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 27.51
反射 シェル解像度: 1.44→1.53 Å / 冗長度: 6.4 % / Mean I/σ(I) obs: 5.45 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: 000)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OF2

1of2


解像度: 1.44→29.3 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 14.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1605 4612 5 %
Rwork0.1366 --
obs0.1378 92241 98.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.44→29.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3181 0 24 433 3638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083424
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0114671
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5151316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.088470
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006614
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4387-1.4550.20541480.16042819X-RAY DIFFRACTION96
1.455-1.47220.18411510.14862869X-RAY DIFFRACTION98
1.4722-1.49010.19061510.13742861X-RAY DIFFRACTION98
1.4901-1.5090.19931530.14192901X-RAY DIFFRACTION98
1.509-1.52880.19321500.1282851X-RAY DIFFRACTION98
1.5288-1.54980.17311530.12172906X-RAY DIFFRACTION98
1.5498-1.57190.15371520.11442890X-RAY DIFFRACTION98
1.5719-1.59540.14351520.11362898X-RAY DIFFRACTION98
1.5954-1.62030.17481530.11382903X-RAY DIFFRACTION98
1.6203-1.64690.16471520.11622890X-RAY DIFFRACTION98
1.6469-1.67530.16281520.12012877X-RAY DIFFRACTION98
1.6753-1.70570.16041540.1242928X-RAY DIFFRACTION99
1.7057-1.73850.15341520.12322901X-RAY DIFFRACTION99
1.7385-1.7740.18241540.12422908X-RAY DIFFRACTION99
1.774-1.81260.15521540.12512939X-RAY DIFFRACTION99
1.8126-1.85470.15241530.12962908X-RAY DIFFRACTION99
1.8547-1.90110.14751550.12652932X-RAY DIFFRACTION99
1.9011-1.95250.14531540.12262933X-RAY DIFFRACTION99
1.9525-2.00990.15321540.12382924X-RAY DIFFRACTION99
2.0099-2.07480.15861550.12272948X-RAY DIFFRACTION100
2.0748-2.14890.13761560.12712967X-RAY DIFFRACTION100
2.1489-2.23490.16181530.13182903X-RAY DIFFRACTION100
2.2349-2.33660.16531560.14272966X-RAY DIFFRACTION100
2.3366-2.45970.1551560.14432955X-RAY DIFFRACTION100
2.4597-2.61380.1731550.14742947X-RAY DIFFRACTION100
2.6138-2.81540.15291550.15542947X-RAY DIFFRACTION100
2.8154-3.09850.18971560.15662974X-RAY DIFFRACTION100
3.0985-3.54620.1681570.14892969X-RAY DIFFRACTION100
3.5462-4.46530.14631570.12942981X-RAY DIFFRACTION100
4.4653-29.30590.14751590.14793034X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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