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- PDB-5hzm: Human HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hzm
タイトルHuman HMT1 hnRNP methyltransferase-like protein 6 (S. cerevisiae)
要素Protein arginine N-methyltransferase 6
キーワードTRANSFERASE / HRMT1L6 / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization ...histone H2AR3 methyltransferase activity / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / regulation of megakaryocyte differentiation / histone arginine N-methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulation of mitochondrion organization / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / protein modification process / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / base-excision repair / RMTs methylate histone arginines / cellular senescence / histone binding / methylation / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein arginine N-methyltransferase 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者DONG, A. / ZENG, H. / WALKER, J.R. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / BROWN, P.J. / MIN, J. ...DONG, A. / ZENG, H. / WALKER, J.R. / Seitova, A. / Hutchinson, A. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / BROWN, P.J. / MIN, J. / WU, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Biochem. J. / : 2016
タイトル: Structural basis of arginine asymmetrical dimethylation by PRMT6.
著者: Wu, H. / Zheng, W. / Eram, M.S. / Vhuiyan, M. / Dong, A. / Zeng, H. / He, H. / Brown, P. / Frankel, A. / Vedadi, M. / Luo, M. / Min, J.
履歴
登録2016年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.32018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,45912
ポリマ-42,0751
非ポリマー38411
3,297183
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子

A: Protein arginine N-methyltransferase 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,91824
ポリマ-84,1492
非ポリマー76922
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565-x,-y+1,z1
Buried area4580 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area26970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.190, 94.190, 109.609
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 6 / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N- ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein methyltransferase-like protein 6 / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT6


分子量: 42074.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT6, HRMT1L6 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q96LA8, type I protein arginine methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 10 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 10% PEG 8000, 0.1 M Tris-HCL pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.25496 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.25496 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→50 Å / Num. obs: 31311 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.167 / Net I/av σ(I): 36.633 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 232791
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.02-2.057.40.9861100
2.05-2.097.40.7961100
2.09-2.137.40.6481100
2.13-2.187.40.5441100
2.18-2.227.40.4411100
2.22-2.277.40.3711100
2.27-2.337.50.321100
2.33-2.397.50.2721100
2.39-2.477.50.2211100
2.47-2.547.50.1821100
2.54-2.647.50.1521100
2.64-2.747.50.1171100
2.74-2.877.50.0981100
2.87-3.027.50.0831100
3.02-3.217.50.0721100
3.21-3.457.50.0611100
3.45-3.87.40.0491100
3.8-4.357.30.0361100
4.35-5.487.40.031100
5.48-507.40.028199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000位相決定
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HC4
解像度: 2.02→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.683 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.128
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 991 3.2 %RANDOM
Rwork0.1752 ---
obs0.1762 30302 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.69 Å2 / Biso mean: 40.917 Å2 / Biso min: 19.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.11 Å2-0 Å2
3----0.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.02→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2557 0 36 188 2781
Biso mean--33.53 48.65 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192739
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4481.9633733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93135941
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0565349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.00322.742124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.99115453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0631525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2406
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5153.8661343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5153.8661342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.555.781685
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.073 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 61 -
Rwork0.269 2232 -
all-2293 -
obs--99.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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