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- PDB-5hyn: Structure of Human Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) with onco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hyn
タイトルStructure of Human Polycomb Repressive Complex 2 (PRC2) with oncogenic histone H3K27M peptide
要素
  • (Polycomb protein ...) x 2
  • H3K27M
  • Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
  • JARID2 K116me3
キーワードTRANSFERASE / chromatin modification complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / sex chromatin / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity ...protein localization to pericentric heterochromatin / regulation of kidney development / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / negative regulation of striated muscle cell differentiation / sex chromatin / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / random inactivation of X chromosome / primary miRNA binding / ubiquitin-modified histone reader activity / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / facultative heterochromatin formation / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / chromatin silencing complex / ESC/E(Z) complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / negative regulation of stem cell differentiation / RSC-type complex / pronucleus / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / synaptic transmission, GABAergic / lncRNA binding / positive regulation of dendrite development / histone H3 methyltransferase activity / cardiac muscle cell proliferation / histone methyltransferase complex / negative regulation of gene expression, epigenetic / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / G1 to G0 transition / histone methyltransferase activity / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Chromatin modifying enzymes / pericentric heterochromatin / ribonucleoprotein complex binding / heterochromatin formation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / epigenetic regulation of gene expression / nucleosome binding / keratinocyte differentiation / spleen development / protein localization to chromatin / enzyme activator activity / methylated histone binding / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / B cell differentiation / Condensation of Prophase Chromosomes / transcription corepressor binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / thymus development / positive regulation of GTPase activity / liver development / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of PTEN gene transcription / ubiquitin binding / Defective pyroptosis / cellular response to leukemia inhibitory factor / central nervous system development / HDACs deacetylate histones / stem cell differentiation / liver regeneration / hippocampus development / promoter-specific chromatin binding / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / positive regulation of MAP kinase activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / protein modification process / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / regulation of circadian rhythm / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines
類似検索 - 分子機能
EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain ...EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / : / Ezh2, MCSS domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain / CXC domain profile. / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SET domain profile. / SET domain / SANT/Myb domain / JmjC domain, hydroxylase / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Polycomb protein EED / Histone H3.1 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Zhang, Y. / Justin, N. / Wilson, J.R. / Gamblin, S.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Francis Crick Institute10078 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2016
タイトル: Structural basis of oncogenic histone H3K27M inhibition of human polycomb repressive complex 2.
著者: Justin, N. / Zhang, Y. / Tarricone, C. / Martin, S.R. / Chen, S. / Underwood, E. / De Marco, V. / Haire, L.F. / Walker, P.A. / Reinberg, D. / Wilson, J.R. / Gamblin, S.J.
履歴
登録2016年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
B: Polycomb protein EED
C: Polycomb protein SUZ12
D: H3K27M
E: JARID2 K116me3
F: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
G: Polycomb protein EED
H: Polycomb protein SUZ12
I: H3K27M
J: JARID2 K116me3
K: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
L: Polycomb protein EED
M: Polycomb protein SUZ12
O: H3K27M
P: JARID2 K116me3
Q: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
R: Polycomb protein EED
S: Polycomb protein SUZ12
T: H3K27M
U: JARID2 K116me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)586,81556
ポリマ-583,18420
非ポリマー3,63136
00
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
B: Polycomb protein EED
C: Polycomb protein SUZ12
D: H3K27M
E: JARID2 K116me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,70414
ポリマ-145,7965
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
F: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
G: Polycomb protein EED
H: Polycomb protein SUZ12
I: H3K27M
J: JARID2 K116me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,70414
ポリマ-145,7965
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
K: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
L: Polycomb protein EED
M: Polycomb protein SUZ12
O: H3K27M
P: JARID2 K116me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,70414
ポリマ-145,7965
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
Q: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
R: Polycomb protein EED
S: Polycomb protein SUZ12
T: H3K27M
U: JARID2 K116me3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,70414
ポリマ-145,7965
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
5
A: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
B: Polycomb protein EED
C: Polycomb protein SUZ12
D: H3K27M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,19813
ポリマ-144,2904
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16660 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area50120 Å2
手法PISA
6
F: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
G: Polycomb protein EED
H: Polycomb protein SUZ12
I: H3K27M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,19813
ポリマ-144,2904
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16980 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area48710 Å2
手法PISA
7
K: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
L: Polycomb protein EED
M: Polycomb protein SUZ12
O: H3K27M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,19813
ポリマ-144,2904
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16530 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area48620 Å2
手法PISA
8
Q: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
R: Polycomb protein EED
S: Polycomb protein SUZ12
T: H3K27M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,19813
ポリマ-144,2904
非ポリマー9089
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16660 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area48680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.640, 171.510, 274.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 AFKQ

#1: タンパク質
Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / ENX-1 / Enhancer of zeste homolog 2 / Lysine N-methyltransferase 6


分子量: 85492.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EZH2, KMT6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15910, histone-lysine N-methyltransferase

-
Polycomb protein ... , 2種, 8分子 BGLRCHMS

#2: タンパク質
Polycomb protein EED / hEED / WD protein associating with integrin cytoplasmic tails 1 / WAIT-1


分子量: 42314.145 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75530
#3: タンパク質
Polycomb protein SUZ12 / Chromatin precipitated E2F target 9 protein / ChET 9 protein / Joined to JAZF1 protein / Suppressor ...Chromatin precipitated E2F target 9 protein / ChET 9 protein / Joined to JAZF1 protein / Suppressor of zeste 12 protein homolog


分子量: 15249.510 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUZ12, CHET9, JJAZ1, KIAA0160 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15022

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 DIOTEJPU

#4: タンパク質・ペプチド
H3K27M


分子量: 1234.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431*PLUS
#5: タンパク質・ペプチド
JARID2 K116me3


分子量: 1505.743 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92833*PLUS

-
非ポリマー , 2種, 36分子

#6: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#7: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C14H20N6O5S

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG3350, 400mM Ammonian Citrate pH6.5 / PH範囲: 6.5-6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→104.43 Å / Num. obs: 132394 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.94→3.02 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 1.607 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.95→95.013 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2733 6476 4.95 %
Rwork0.2191 --
obs0.2218 130834 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→95.013 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34892 0 136 0 35028
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01335790
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.52348294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.89521664
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0745135
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.016253
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.95-2.98350.43252240.36714100X-RAY DIFFRACTION100
2.9835-3.01860.39362140.35514082X-RAY DIFFRACTION100
3.0186-3.05540.43562120.3314128X-RAY DIFFRACTION100
3.0554-3.09410.3912370.32474061X-RAY DIFFRACTION100
3.0941-3.13480.3922090.324119X-RAY DIFFRACTION100
3.1348-3.17780.38332180.29974087X-RAY DIFFRACTION100
3.1778-3.22320.36642170.30234091X-RAY DIFFRACTION100
3.2232-3.27130.38421930.34136X-RAY DIFFRACTION100
3.2713-3.32240.37632390.29544084X-RAY DIFFRACTION100
3.3224-3.37690.33932140.28144148X-RAY DIFFRACTION100
3.3769-3.43510.32142200.25784092X-RAY DIFFRACTION100
3.4351-3.49760.30191840.24934167X-RAY DIFFRACTION100
3.4976-3.56490.30992020.24444111X-RAY DIFFRACTION100
3.5649-3.63760.28262030.23174136X-RAY DIFFRACTION100
3.6376-3.71670.27652300.22374112X-RAY DIFFRACTION100
3.7167-3.80320.28781880.2174122X-RAY DIFFRACTION100
3.8032-3.89830.27372140.21364141X-RAY DIFFRACTION100
3.8983-4.00370.27282180.19894148X-RAY DIFFRACTION100
4.0037-4.12150.25542020.20364131X-RAY DIFFRACTION100
4.1215-4.25460.26262090.19084158X-RAY DIFFRACTION100
4.2546-4.40660.24122340.17894122X-RAY DIFFRACTION100
4.4066-4.5830.2282190.1734148X-RAY DIFFRACTION100
4.583-4.79160.23551970.16514171X-RAY DIFFRACTION100
4.7916-5.04420.21052360.16924142X-RAY DIFFRACTION100
5.0442-5.36020.2312180.184167X-RAY DIFFRACTION100
5.3602-5.77410.26592000.18984207X-RAY DIFFRACTION100
5.7741-6.3550.25142380.20214194X-RAY DIFFRACTION100
6.355-7.27430.2622070.21644240X-RAY DIFFRACTION100
7.2743-9.16370.22872250.19414258X-RAY DIFFRACTION100
9.1637-95.06250.22652550.21064355X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3331-0.25350.10070.30360.48740.33750.0387-0.2570.0947-0.1479-0.0095-0.01770.1086-0.1322-00.2763-0.03810.02610.47050.00310.427570.3478-71.216815.2517
20.0791-0.0265-0.03390.4132-0.23670.12930.01730.21660.0464-0.02910.00460.01460.09460.121300.38290.0151-0.00970.47820.04880.442344.08-70.474-34.0922
3-0.0684-0.0350.03780.19970.23120.472-0.01060.0585-0.02790.05840.0746-0.02510.05250.0429-00.3120.0204-0.00650.2972-0.00520.322373.596-96.7503-15.4972
40.3559-0.07330.4910.48410.1960.78210.0375-0.26480.11060.1199-0.10910.01990.1115-0.297200.4031-0.06250.00590.659-0.03110.380164.064-81.514426.277
50.1143-0.16150.00460.2384-0.19050.0665-0.0085-0.2725-0.07980.05380.088-0.01050.0488-0.347-00.3294-0.01980.00590.51380.0390.389847.7266-82.1232-18.1243
60.6339-0.12010.39390.699-0.31190.4823-0.09720.27740.20250.2813-0.06060.06250.07050.1093-00.3041-0.0906-0.0320.63-0.04140.4264-6.3164-70.5034-24.8669
7-0.00290.1882-0.10530.14280.09990.2191-0.09610.0672-0.02130.04340.14320.021-0.14920.1356-00.3813-0.1155-0.04710.6566-0.08250.408319.3443-68.704525.0938
80.0003-0.2014-0.07270.63440.06260.53210.0155-0.0769-0.0363-0.064-0.0073-0.00360.03760.071200.2728-0.03020.02750.2692-0.0090.3087-7.9053-96.20465.7928
90.4932-0.28330.28240.554-0.20420.64730.02590.4820.08510.0266-0.1323-0.02040.05140.3985-00.2776-0.037-0.02160.75120.02040.36320.5978-79.0863-35.5123
100.12060.1009-0.06540.16360.21880.13890.00680.216-0.0116-0.108-0.01340.04680.02450.712300.3926-0.07070.01280.91480.0080.456316.8405-80.14528.9425
110.47590.32970.10490.60640.4801-0.0389-0.21590.0478-0.1239-0.125-0.0792-0.0144-0.04090.5922-00.3143-0.1485-0.05120.1126-0.03170.2699103.3211-56.3825-61.4357
120.02880.0587-0.1836-0.0014-0.01090.19950.17810.2507-0.0123-0.1263-0.1030.21650.0740.557700.7117-0.124-0.0340.53890.2160.643396.0527-32.316-111.5367
130.39070.6403-0.10520.34480.23410.63240.1123-0.02830.0935-0.0067-0.06780.01030.05260.020600.29750.0463-0.04850.2459-0.02440.327179.8932-67.1571-92.3491
140.57170.05240.54190.4818-0.17950.3581-0.0768-0.28410.0282-0.068-0.05460.0382-0.0860.1652-00.3617-0.0719-0.04130.2062-0.06510.397892.7342-53.0488-50.7854
150.0028-0.0371-0.07780.15710.07310.09490.15880.1754-0.0020.1583-0.1610.0255-0.14370.1283-00.5597-0.01730.02480.38860.04870.583486.1284-38.592-95.2085
160.50660.1596-0.01150.94570.04780.00670.01290.0680.02530.0030.01380.2409-0.1422-0.1488-00.309-0.01180.02490.30060.0510.283327.1678-28.5682-51.9793
17-0.0197-0.0440.0856-0.06650.03480.09370.60822.13332.2425-0.2974-0.3036-0.1678-0.0196-0.699700.7278-0.9657-0.7044-0.9873-1.9923-2.329234.8717-52.9628-101.5491
180.0360.127-0.43110.2755-0.43140.49960.08210.069-0.0104-0.02970.0166-0.0147-0.1315-0.121100.3221-0.0423-0.00770.36970.03980.309551.3675-17.8945-82.0975
190.4850.0071-0.15790.40380.25210.64530.0013-0.2316-0.0205-0.06190.0501-0.04880.0392-0.3057-00.3445-0.0496-0.00420.14980.01230.310636.8466-31.9049-41.3466
200.08730.06390.07480.08490.06570.0401-0.2085-0.22120.1449-0.0989-0.1476-0.08560.4307-0.2314-00.7563-0.3990.07460.1308-0.05920.484544.3777-46.8397-85.2903
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 10:246)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 262:476)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 522:750)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 77:438)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain C and resid 589:684)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain F and resid 10:246)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain F and resid 262:476)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain F and resid 522:750)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain G and resid 77:438)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain H and resid 589:684)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain K and resid 10:246)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain K and resid 262:476)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain K and resid 522:750)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain L and resid 77:438)
15X-RAY DIFFRACTION15(chain M and resid 589:684)
16X-RAY DIFFRACTION16(chain Q and resid 10:246)
17X-RAY DIFFRACTION17(chain Q and resid 262:476)
18X-RAY DIFFRACTION18(chain Q and resid 522:750)
19X-RAY DIFFRACTION19(chain R and resid 77:438)
20X-RAY DIFFRACTION20(chain S and resid 589:684)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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