[日本語] English
万見
- PDB-5hxx: Crystal structure of AspAT from Corynebacterium glutamicum -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hxx
タイトルCrystal structure of AspAT from Corynebacterium glutamicum
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / Aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
Aspartate aminotransferase Ic / Aspartate amino-transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Aspartate aminotransferase Ic / Aspartate amino-transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / GLUTAMIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / : / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Son, H.-F. / Kim, K.-J.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
National Research Foundation of Korea2014R1A2A2A01005752 韓国
National Research Foundation of Korea2014M1M2M2033626 韓国
National Research Foundation of Korea2015H1A2A1034233 韓国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural insights into a novel class of aspartate aminotransferase from Corynebacterium glutamicum
著者: Son, H.-F. / Kim, K.-J.
履歴
登録2016年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8539
ポリマ－94,7892
非ポリマー1,0657
水14,070781
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area29950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.388, 53.521, 170.224
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 47394.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (strain ATCC 13032 / DSM 20300 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025) (バクテリア)
株: ATCC 13032 / DSM 20300 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025
遺伝子: aspB, cg0294 / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0J9X1V2, UniProt: Q8NTR2*PLUS, aspartate transaminase

-
非ポリマー , 6種, 788分子

#2: 化合物 ChemComp-PMP / 4'-DEOXY-4'-AMINOPYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PYRIDOXAMINE-5'-PHOSPHATE / ピリドキサミン5′-りん酸


分子量: 248.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H13N2O5P
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#6: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 781 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Ammonium citrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月23日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→165 Å / Num. obs: 56893 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 41.62
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3D6K

3d6k


解像度: 2→28.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 2.863 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.151
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2041 3050 5.1 %RANDOM
Rwork0.1549 ---
obs0.1574 56893 97.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.15 Å2 / Biso mean: 14.42 Å2 / Biso min: 3.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0 Å2-0.88 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3----0.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→28.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6534 0 69 781 7384
Biso mean--34.69 26.48 -
残基数----847
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0196756
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026341
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8421.9589177
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.058314594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5235845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09324.412306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.415151063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3131538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.21005
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0217689
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021522
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2311.2413389
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2031.2413388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8351.8494231
LS精密化 シェル解像度: 1.999→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.221 204 -
Rwork0.146 4074 -
all-4278 -
obs--95.07 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る