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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ppl
タイトルCrystal structure of an aspartate transaminase (NCgl0237, Cgl0240) from CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM ATCC 13032 KITASATO at 1.25 A resolution
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / AMINOTRANSFERASE / DIMER / PLP-DEPENDENT TRANSFERASE-LIKE FOLD / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity
類似検索 - 分子機能
Aspartate aminotransferase Ic / Aspartate amino-transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...Aspartate aminotransferase Ic / Aspartate amino-transferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Unknown ligand / : / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of an aspartate transaminase (NCgl0237, Cgl0240) from CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM ATCC 13032 KITASATO at 1.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
B: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7678
ポリマ－94,0892
非ポリマー6786
水22,1221228
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7540 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area29330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.755, 54.424, 176.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.600, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 47044.512 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
株: ATCC 13032 KITASATO / 遺伝子: aspB, cg0294 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: Q6M8B5, UniProt: Q8NTR2*PLUS, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.2M sodium chloride, 20.0% polyethylene glycol 8000, 0.1M phosphate-citrate pH 4.2, Additive: 0.001 M alpha-ketoglutaric acid, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97944,0.97908
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月11日
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979441
30.979081
反射解像度: 1.25→29.324 Å / Num. obs: 241991 / % possible obs: 92.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 10.292 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 13.04
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.25-1.290.2762.75657493760684.8
1.29-1.350.2273.71045675371193.9
1.35-1.410.1814.6879964515394.3
1.41-1.480.1365.9857084399794.5
1.48-1.570.0998881474527594.1
1.57-1.70.0710.9960224937493.3
1.7-1.870.04815.1869164485792.2
1.87-2.140.03221.1854424426990.5
2.14-2.690.02526.6852664424290.8
2.690.0232.1874154563392.2

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→29.324 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.981 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.23 / SU B: 0.86 / SU ML: 0.017 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.031
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. A PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (PLP) MOLECULE IS MODELED IN THE ACTIVE SITE OF EACH MONOMER. 4. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED NEAR PLP. 5. THE OCCUPANCIES OF ATOMS IN ALTERNATE CONFORMATIONS WERE REFINED BY PHENIX SOFTWARE. 3. GLYCEROL (GOL) MOLECULES FROM THE CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1242 12140 5 %RANDOM
Rwork0.1049 ---
obs0.1059 241986 96.56 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 56.3 Å2 / Biso mean: 14.5267 Å2 / Biso min: 5.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20.16 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→29.324 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6483 0 66 1228 7777
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227404
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024975
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5981.96110198
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.966312206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.99151018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58124.37341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.128151208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8421548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21103
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0218713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4781.54632
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7151.51861
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.17827557
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.23132772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7894.52600
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.382312379
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.92431303
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.085312135
LS精密化 シェル解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.184 838 -
Rwork0.159 15868 -
all-16706 -
obs--90.94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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