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万見
- PDB-5hxu: Structure-function analysis of functionally diverse members of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hxu
タイトルStructure-function analysis of functionally diverse members of the cyclic amide hydrolase family of Toblerone fold enzymes
要素Barbiturase
キーワードHYDROLASE / Toblerone fold / pyrimidine catabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


barbiturase / barbiturase activity / uracil catabolic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase, RU B / Cyanuric acid hydrolase/Barbituras, RU C / Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase, RU A / Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase / Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase, repeating unit B / Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase, repeating unit C / Cyanuric acid hydrolase/Barbiturase, repeating unit A / Amidohydrolase ring-opening protein (Amido_AtzD_TrzD) / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(CARBAMOYLMETHYL-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ACETIC ACID / Barbiturase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodococcus erythropolis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Peat, T.S. / Balotra, S. / Wilding, M. / Newman, J. / Scott, C.
引用ジャーナル: Appl. Environ. Microbiol. / 年: 2017
タイトル: High-Resolution X-Ray Structures of Two Functionally Distinct Members of the Cyclic Amide Hydrolase Family of Toblerone Fold Enzymes.
著者: Peat, T.S. / Balotra, S. / Wilding, M. / Hartley, C.J. / Newman, J. / Scott, C.
履歴
登録2016年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年4月26日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Barbiturase
B: Barbiturase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,16211
ポリマ－82,3762
非ポリマー7859
水11,115617
1
A: Barbiturase
B: Barbiturase
ヘテロ分子

A: Barbiturase
B: Barbiturase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,32322
ポリマ－164,7534
非ポリマー1,57118
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area14970 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area48000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.415, 83.415, 216.234
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-802-

HOH

21B-735-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 367 / Label seq-ID: 23 - 387

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Barbiturase


分子量: 41188.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodococcus erythropolis (バクテリア)
遺伝子: bar / プラスミド: pET14b variant / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8RSQ2, barbiturase

-
非ポリマー , 5種, 626分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MHA / (CARBAMOYLMETHYL-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ACETIC ACID / N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID / ADA


分子量: 190.154 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N2O5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: Protein at 15 mg/mL; reservoir was 2.5 M ammonium sulfate with 10% (v/v) MMT buffer at pH 9; sitting drop setup with 150 nL plus 150 nL drops; crystals cryo-protected with AP/E core 150 ...詳細: Protein at 15 mg/mL; reservoir was 2.5 M ammonium sulfate with 10% (v/v) MMT buffer at pH 9; sitting drop setup with 150 nL plus 150 nL drops; crystals cryo-protected with AP/E core 150 basestock (Mobile 1, Australia).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.28221 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28221 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→45.7 Å / Num. obs: 67015 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 26.6 % / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 1.83→1.87 Å / 冗長度: 20.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4bvq

4bvq


解像度: 1.83→41.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 3.122 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.149 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25165 3218 4.9 %RANDOM
Rwork0.21067 ---
obs0.21268 62328 96.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 25.162 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.07 Å2-0 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.83→41.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5432 0 45 617 6094
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0195596
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.025356
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.9637613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.594312335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8645742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.21124.348230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81815911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1841542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021162
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1093.0192959
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1093.0192958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9675.0643704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.9675.0643705
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3273.5882637
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.3143.5882635
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0825.7953909
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.19812.81525546
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.10512.73424890
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 42962 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.83→1.877 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 206 -
Rwork0.237 3801 -
obs--81.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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