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- PDB-5hrn: HIV Integrase Catalytic Domain containing F185K mutation complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hrn
タイトルHIV Integrase Catalytic Domain containing F185K mutation complexed with GSK0002
要素Integrase
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / Viral DNA integration / DNA Binding / LEDGF Binding / VIRAL PROTEIN / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Early Phase of HIV Life Cycle / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / Assembly Of The HIV Virion / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / Budding and maturation of HIV virion / host multivesicular body / protein processing / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / peptidase activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral ...Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-65P / CACODYLATE ION / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Nolte, R.T.
引用ジャーナル: PLoS Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Inhibitor-Induced Aggregation of HIV Integrase.
著者: Gupta, K. / Turkki, V. / Sherrill-Mix, S. / Hwang, Y. / Eilers, G. / Taylor, L. / McDanal, C. / Wang, P. / Temelkoff, D. / Nolte, R.T. / Velthuisen, E. / Jeffrey, J. / Van Duyne, G.D. / Bushman, F.D.
履歴
登録2016年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9687
ポリマ－17,9401
非ポリマー1,0296
水2,936163
1
A: Integrase
ヘテロ分子

A: Integrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,93714
ポリマ－35,8792
非ポリマー2,05812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area5680 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area13810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.670, 72.670, 65.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Integrase


分子量: 17939.508 Da / 分子数: 1 / 変異: F185K / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21star(DE3) / 参照: UniProt: P04585

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非ポリマー , 5種, 169分子

#2: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-65P / (2S)-tert-butoxy[1-(3,4-difluorobenzyl)-6-methyl-4-(5-methyl-3,4-dihydro-2H-chromen-6-yl)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-5-yl]acetic acid


分子量: 534.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H32F2N2O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.01 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Apo crystals grown by Kirsten Kahler in 0.1M Ammonium Sulfate, 0.1M Cacodylate pH 6.5, 7.5% Peg8K, 5mM MgCl, 5mM MnCl, and 5mM DTT ligand soaked for 72 hours in well buffer + 30% eg (cryo) + ...詳細: Apo crystals grown by Kirsten Kahler in 0.1M Ammonium Sulfate, 0.1M Cacodylate pH 6.5, 7.5% Peg8K, 5mM MgCl, 5mM MnCl, and 5mM DTT ligand soaked for 72 hours in well buffer + 30% eg (cryo) + 5% DMSO containing 50mM compound

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月9日
放射モノクロメーター: Multilayer Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→50 Å / Num. obs: 21401 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 9.2 % / Net I/σ(I): 77.95
反射 シェル解像度: 1.72→1.75 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.75→18.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9429 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9313 / SU R Cruickshank DPI: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Blow DPI: 0.108 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.104
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2252 649 3.23 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.1882 20070 97.89 %-
原子変位パラメータBiso max: 99.34 Å2 / Biso mean: 26.88 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3166 Å20 Å20 Å2
2--0.3166 Å20 Å2
3----0.6333 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.225 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.75→18.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1132 0 58 163 1353
Biso mean--26.15 40.36 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d560SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes26HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes181HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1242HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion163SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1605SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1242HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1690HARMONIC20.88
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.64
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2299 90 3.28 %
Rwork0.2003 2650 -
all0.2012 2740 -
obs--97.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -34.7781 Å / Origin y: 4.578 Å / Origin z: 13.7148 Å
111213212223313233
T-0.0679 Å20.0174 Å20.0127 Å2--0.0614 Å20.0048 Å2---0.0909 Å2
L0.7097 °2-0.0624 °20.1669 °2-3.4168 °2-0.5538 °2--1.3403 °2
S0.0315 Å °0.1255 Å °0.0108 Å °-0.4365 Å °-0.1085 Å °-0.1206 Å °0.0156 Å °0.0352 Å °0.077 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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