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- PDB-5hqg: WD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hqg
タイトルWD40 domain of Human E3 Ubiquitin Ligase COP1 (RFWD2)
要素E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2
キーワードHYDROLASE / WD40 domain E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to ionizing radiation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination ...Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / response to ionizing radiation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / nuclear speck / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type ...E3 ubiquitin-protein ligase COP1 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase COP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Uljon, S. / Blacklow, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K08 CA166227 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Substrate Selectivity of the E3 Ligase COP1.
著者: Uljon, S. / Xu, X. / Durzynska, I. / Stein, S. / Adelmant, G. / Marto, J.A. / Pear, W.S. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2016年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9531
ポリマ－40,9531
非ポリマー00
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.914, 68.914, 133.922
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-870-

HOH

21A-891-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase RFWD2 / Constitutive photomorphogenesis protein 1 homolog / hCOP1 / RING finger and WD repeat domain ...Constitutive photomorphogenesis protein 1 homolog / hCOP1 / RING finger and WD repeat domain protein 2 / RING finger protein 200


分子量: 40952.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RFWD2, COP1, RNF200 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q8NHY2, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.13 % / 解説: rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: sodium nitrate 0.5M 10% PEG 3350 / PH範囲: 5.5-6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.5 Å / Num. obs: 25511 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2→2.075 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.436 / Mean I/σ(I) obs: 3.29 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2H14

2h14


解像度: 2→34.5 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.35 / 詳細: mol rep then autobuild then phenix refine
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2417 2575 10.09 %Random selection
Rwork0.2105 ---
obs0.2137 25511 99.72 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2484 0 0 104 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022548
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5733460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9591496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045388
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002436
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.03850.33011520.2821240X-RAY DIFFRACTION100
2.0385-2.08010.27871540.26891230X-RAY DIFFRACTION99
2.0801-2.12530.32641090.24811279X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.17480.28351260.25731274X-RAY DIFFRACTION100
2.1748-2.22910.31321450.26261235X-RAY DIFFRACTION100
2.2291-2.28940.35641660.31221228X-RAY DIFFRACTION98
2.2894-2.35670.26411330.24921257X-RAY DIFFRACTION100
2.3567-2.43280.30471550.24591255X-RAY DIFFRACTION100
2.4328-2.51970.27841160.25421269X-RAY DIFFRACTION100
2.5197-2.62060.2631300.25451288X-RAY DIFFRACTION100
2.6206-2.73980.25661420.25521286X-RAY DIFFRACTION100
2.7398-2.88420.29941040.23121300X-RAY DIFFRACTION100
2.8842-3.06480.26911390.22541276X-RAY DIFFRACTION100
3.0648-3.30130.28691680.22951260X-RAY DIFFRACTION100
3.3013-3.63320.23891370.21299X-RAY DIFFRACTION100
3.6332-4.15830.20811580.17931276X-RAY DIFFRACTION100
4.1583-5.23640.16411650.1511310X-RAY DIFFRACTION100
5.2364-35.75280.23641760.19191374X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.09710.4085-0.1650.1512-0.06060.0240.1798-0.8857-0.03190.12380.16340.35780.1933-0.61550.89420.3629-0.1676-0.14171.13020.26460.7685-19.47581.860211.054
23.8548-0.4399-0.2790.79910.2474.5372-0.0132-0.63150.40560.1480.15790.1023-0.4924-0.9247-0.09890.3221-0.031-0.03870.63020.00330.47091.674387.354320.0464
32.024-0.16592.10851.2641-0.27613.68980.3268-0.1438-0.1551-0.31820.0920.1030.9011-0.24610.2390.5788-0.2162-0.07770.32760.08060.38746.417373.43279.7217
42.5404-0.26990.37641.98150.24941.78550.0185-0.62330.0284-0.18710.24980.35250.1075-1.0442-0.01230.3778-0.158-0.07240.68910.12330.4452-9.091585.09187.8115
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 391 through 412 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 413 through 453 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 454 through 636 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 637 through 731 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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