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万見
- PDB-5hq3: Stable, high-expression variant of human acetylcholinesterase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hq3
タイトルStable, high-expression variant of human acetylcholinesterase
要素(Acetylcholinesterase) x 2
キーワードHYDROLASE / Design / De Novo Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway ...negative regulation of synaptic transmission, cholinergic / Neurotransmitter clearance / acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / cholinesterase activity / serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / amyloid precursor protein metabolic process / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / Synthesis of PC / basement membrane / regulation of receptor recycling / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / positive regulation of protein secretion / neuromuscular junction / receptor internalization / retina development in camera-type eye / nervous system development / positive regulation of cold-induced thermogenesis / amyloid-beta binding / cell adhesion / hydrolase activity / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O-ETHYLMETHYLPHOSPHONIC ACID ESTER GROUP / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Goldenzweig, A. / Goldsmith, M. / Hill, S.E. / Gertman, O. / Laurino, P. / Ashani, Y. / Dym, O. / Albeck, S. / Unger, T. / Prilusky, J. ...Goldenzweig, A. / Goldsmith, M. / Hill, S.E. / Gertman, O. / Laurino, P. / Ashani, Y. / Dym, O. / Albeck, S. / Unger, T. / Prilusky, J. / Lieberman, R.L. / Aharoni, A. / Silman, I. / Sussman, J.L. / Tawfik, D.S. / Fleishman, S.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Automated Structure- and Sequence-Based Design of Proteins for High Bacterial Expression and Stability.
著者: Goldenzweig, A. / Goldsmith, M. / Hill, S.E. / Gertman, O. / Laurino, P. / Ashani, Y. / Dym, O. / Unger, T. / Albeck, S. / Prilusky, J. / Lieberman, R.L. / Aharoni, A. / Silman, I. / Sussman, ...著者: Goldenzweig, A. / Goldsmith, M. / Hill, S.E. / Gertman, O. / Laurino, P. / Ashani, Y. / Dym, O. / Unger, T. / Albeck, S. / Prilusky, J. / Lieberman, R.L. / Aharoni, A. / Silman, I. / Sussman, J.L. / Tawfik, D.S. / Fleishman, S.J.
履歴
登録2016年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月3日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / struct_keywords
Item: _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
改定 1.32017年11月8日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct.title / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,1556
ポリマ－122,5172
非ポリマー6394
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area37460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.534, 89.534, 395.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 61193.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 61322.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACHE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22303, acetylcholinesterase
#3: 化合物 ChemComp-VX / O-ETHYLMETHYLPHOSPHONIC ACID ESTER GROUP / メチルホスホン酸エチル


分子量: 124.076 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H9O3P / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13NO4S / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Contains the following mutations V12T K23T M42V L48R V60W S67N E91N T109K S110N T112A L115M A127S ...Contains the following mutations V12T K23T M42V L48R V60W S67N E91N T109K S110N T112A L115M A127S Q140R A141T T144V V187I V226I G234A T238Y G240S M241R G242E T249L H253K T275N A278P V280E S309P A318N H322K Q325D V331N A357E A361E V378I R393K L394N E396D V408I L414F G416Q L418Y Q421N A434S S438P L441E A467K Q474R G506D A507E Q509K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.51 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 8% PEG 6000 0.1M MgCl2 0.1M MES pH=6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→98.8 Å / Num. obs: 50786 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 9.9 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EY4

4ey4


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 9.988 / SU ML: 0.209 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.399 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 2498 4.9 %RANDOM
Rwork0.20098 ---
obs0.20355 48279 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8349 0 0 1 8350
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0198626
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.027946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7131.95611785
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0053.00318228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9851055
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.18622.756410
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.203151232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7191577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21230
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0219868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9993.9354226
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9743.9344225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.585.8915273
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5815.8925274
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2854.2214400
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.2854.2214401
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.0636.2176511
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.70131.3999579
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.70231.3979577
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 172 -
Rwork0.302 3484 -
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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