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- PDB-5hop: 1.65 Angstrom resolution crystal structure of lmo0182 (residues 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hop
タイトル1.65 Angstrom resolution crystal structure of lmo0182 (residues 1-245) from Listeria monocytogenes EGD-e
要素Lmo0182 protein
キーワードHYDROLASE / lmo0182 / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / Listeria monocytogenes EGD-e
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily ...: / Glycoside hydrolase family 31, N-terminal domain / Glycosyl hydrolase 31 N-terminal galactose mutarotase-like domain / : / Glycosyl hydrolase family 31 C-terminal domain / Glycoside hydrolase family 31 / Glycosyl hydrolases family 31 TIM-barrel domain / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Lmo0182 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes serovar 1/2a (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Halavaty, A.S. / Light, S.H. / Minasov, G. / Grimshaw, S. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Transferase Versus Hydrolase: The Role of Conformational Flexibility in Reaction Specificity.
著者: Light, S.H. / Cahoon, L.A. / Mahasenan, K.V. / Lee, M. / Boggess, B. / Halavaty, A.S. / Mobashery, S. / Freitag, N.E. / Anderson, W.F.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lmo0182 protein
B: Lmo0182 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1244
ポリマ－57,0062
非ポリマー1182
水11,025612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area21080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.141, 110.141, 45.028
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MSE / Beg label comp-ID: MSE / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 239 / Label seq-ID: 4 - 242

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Lmo0182 protein


分子量: 28503.094 Da / 分子数: 2 / 変異: UNP residues 2-245 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes serovar 1/2a (strain ATCC BAA-679 / EGD-e) (バクテリア)
株: ATCC BAA-679 / EGD-e / 遺伝子: lmo0182 / プラスミド: pMCSG53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-Magic / 参照: UniProt: Q8YAE8
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 612 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.38 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: protein: 15.2 mg/ml in 10 mM Tris-HCl pH 8.3 0.5 mM TCEP crystallization: The PACT Suite C2(#26): 0.1 M PCB buffer pH 5.0 25% (w/v) PEG1500 cryo: crystallization condition

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月13日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→30 Å / Num. obs: 65420 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 44.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.641 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.65→29.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 3.655 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.089 / ESU R Free: 0.089 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19449 3307 5.1 %RANDOM
Rwork0.16245 ---
obs0.16404 62015 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 28.295 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å2-0 Å2
2---1.2 Å2-0 Å2
3---2.41 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.65→29.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3816 0 8 612 4436
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.9925540
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8639061
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3845514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.14925.568176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.26315671
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.3541512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 16002 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.05 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 246 -
Rwork0.224 4540 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1598-0.8781-0.0933.161-0.16420.34320.08230.0383-0.1147-0.3427-0.05870.24410.016-0.0045-0.02360.12050.0238-0.02270.0964-0.01160.022953.704821.024116.1003
20.9558-0.6389-0.20221.770.05191.30350.02050.01870.0558-0.0893-0.05160.0123-0.0850.04640.03110.09940.0130.0110.08520.00640.009651.86940.059621.2718
32.7309-0.13860.09264.0418-0.31582.481-0.0818-0.1342-0.02650.34420.07430.3307-0.1013-0.0510.00760.13070.0330.04670.12140.00740.031544.934.846234.9435
45.70840.25190.65665.28230.25475.3167-0.0957-0.2082-0.33420.34190.01820.08860.20010.21060.07740.16010.04220.08360.11660.03270.058948.912924.298535.6677
53.1398-0.8333-0.19341.1704-0.07780.401-0.0568-0.34460.25450.04760.0848-0.1191-0.00040.0144-0.0280.09550.0255-0.01220.1245-0.02340.025134.05021.363540.2981
62.5023-0.2157-0.16350.9158-0.2551.7212-0.063-0.10310.05490.03650.02930.11840.0521-0.09690.03370.08920.02070.00980.10150.01040.023815.80742.213636.4908
74.2211-0.3844-0.50571.5545-0.40451.75450.05590.30280.2828-0.1442-0.0386-0.0717-0.0187-0.0905-0.01730.11690.02920.00650.11770.03990.024718.57849.720622.5054
84.97770.40430.2516.5241.13155.39170.01650.2940.1779-0.2285-0.0873-0.3840.07160.23760.07080.11140.04550.04230.16620.08540.063330.69336.821120.5028
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 117
2X-RAY DIFFRACTION2A118 - 171
3X-RAY DIFFRACTION3A172 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4A219 - 239
5X-RAY DIFFRACTION5B1 - 117
6X-RAY DIFFRACTION6B118 - 163
7X-RAY DIFFRACTION7B164 - 217
8X-RAY DIFFRACTION8B218 - 239

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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