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万見
- PDB-5hoc: p73 homo-tetramerization domain mutant II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hoc
タイトルp73 homo-tetramerization domain mutant II
要素Tumor protein p73
キーワードTRANSCRIPTION / transcription factor / tetramerization domain / p73 / homo-tetramerization mutant / hetero-tetramerization
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / : / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of MAPK cascade / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / p53, subunit A / p53-like tetramerisation domain / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36007789334 Å
データ登録者Coutandin, D. / Krojer, T. / Salah, E. / Mathea, S. / Sumyk, M. / Knapp, S. / Dotsch, V.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2016
タイトル: Mechanism of TAp73 inhibition by Delta Np63 and structural basis of p63/p73 hetero-tetramerization.
著者: Gebel, J. / Luh, L.M. / Coutandin, D. / Osterburg, C. / Lohr, F. / Schafer, B. / Frombach, A.S. / Sumyk, M. / Buchner, L. / Krojer, T. / Salah, E. / Mathea, S. / Guntert, P. / Knapp, S. / Dotsch, V.
履歴
登録2016年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0982
ポリマ－12,0982
非ポリマー00
水63135
1
A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73

A: Tumor protein p73
B: Tumor protein p73


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1954
ポリマ－24,1954
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8470 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area9830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.149, 60.149, 61.564
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Space group name HallP4n2n

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Tumor protein p73 / p53-like transcription factor / p53-related protein


分子量: 6048.816 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 351-398 / 変異: E363R, K370E, E373R, R390D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP73, P73 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15350
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 M Sodium chloride, 0.1 M sodium phosphate, 0.1 M potassium phosphate , 0.1 M HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→60.15 Å / Num. obs: 24811 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 18.3967383267 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 16.3 / Num. measured all: 244067 / Scaling rejects: 79
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.36-1.426.20.4652.61827829610.8140.19499.7
4.71-60.1512.30.07636.787147110.9940.023100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
DIALSデータ削減
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WQI

2wqi


解像度: 1.36007789334→43.0234569038 Å / SU ML: 0.143322310631 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32650981721 / 位相誤差: 26.8804389251
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246759091983 1198 4.82850348636 %
Rwork0.23272701562 23613 -
obs0.233418540806 24811 99.666586326 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.3926703997 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36007789334→43.0234569038 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数700 0 0 35 735
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00989240314861722
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03815555355978
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0744975959126112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00630063152509127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4130650241276
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3601-1.41450.3551467323071460.3172097582282538X-RAY DIFFRACTION99.333826795
1.4145-1.47890.2966153266331350.2884001303612549X-RAY DIFFRACTION98.9675516224
1.4789-1.55690.2717957360331370.2498727285392563X-RAY DIFFRACTION99.4475138122
1.5569-1.65440.2848861699621400.2549168795462577X-RAY DIFFRACTION99.8529952223
1.6544-1.78220.2276004767241200.2391258166872624X-RAY DIFFRACTION99.9271667881
1.7822-1.96150.2903605130551010.2364052214532639X-RAY DIFFRACTION99.9270605398
1.9615-2.24540.2200530321221260.226656456952646X-RAY DIFFRACTION99.7840172786
2.2454-2.82880.2592438619391480.2325071145542652X-RAY DIFFRACTION99.9286224126
2.8288-43.0450.2305344691011450.221705499352825X-RAY DIFFRACTION99.8990918264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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