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- PDB-5hlz: Structure of Pro-Activin A Complex at 2.85 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hlz
タイトルStructure of Pro-Activin A Complex at 2.85 A resolution
要素(Inhibin beta A chain) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Growth factor / Precursor / Signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / progesterone secretion ...activin A complex / inhibin A complex / cardiac fibroblast cell development / negative regulation of B cell differentiation / regulation of follicle-stimulating hormone secretion / positive regulation of ovulation / GABAergic neuron differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / negative regulation of follicle-stimulating hormone secretion / progesterone secretion / type II activin receptor binding / striatal medium spiny neuron differentiation / Glycoprotein hormones / negative regulation of macrophage differentiation / positive regulation of follicle-stimulating hormone secretion / cellular response to oxygen-glucose deprivation / hemoglobin biosynthetic process / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / cellular response to cholesterol / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / negative regulation of phosphorylation / Signaling by Activin / SMAD protein signal transduction / mesodermal cell differentiation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cellular response to angiotensin / odontogenesis / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to aldosterone / roof of mouth development / endodermal cell differentiation / eyelid development in camera-type eye / peptide hormone binding / positive regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of type II interferon production / hair follicle development / positive regulation of collagen biosynthetic process / hematopoietic progenitor cell differentiation / extrinsic apoptotic signaling pathway / ovarian follicle development / positive regulation of protein metabolic process / erythrocyte differentiation / positive regulation of erythrocyte differentiation / cytokine activity / growth factor activity / hormone activity / negative regulation of cell growth / defense response / autophagy / cytokine-mediated signaling pathway / male gonad development / cell-cell signaling / nervous system development / cellular response to hypoxia / transcription by RNA polymerase II / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell differentiation / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. ...Inhibin, beta A subunit / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Inhibin beta A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.851 Å
データ登録者Wang, X. / Fischer, G. / Hyvonen, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure and activation of pro-activin A.
著者: Wang, X. / Fischer, G. / Hyvonen, M.
履歴
登録2016年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
D: Inhibin beta A chain
F: Inhibin beta A chain
H: Inhibin beta A chain
C: Inhibin beta A chain
E: Inhibin beta A chain
G: Inhibin beta A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,0578
ポリマ－173,0578
非ポリマー00
水18010
1
A: Inhibin beta A chain
B: Inhibin beta A chain
D: Inhibin beta A chain
C: Inhibin beta A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5294
ポリマ－86,5294
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11150 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area30340 Å2
手法PISA
2
F: Inhibin beta A chain
H: Inhibin beta A chain
E: Inhibin beta A chain
G: Inhibin beta A chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5294
ポリマ－86,5294
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11360 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area30460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.227, 47.227, 445.425
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質
Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 30272.439 Da / 分子数: 4 / 断片: Pro domain, UNP Residues 30-305
変異: C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site (RRRRR) replaced by HRV 3C protease cleavage site (LEVLFQGP),C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site replaced by HRV 3C ...変異: C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site (RRRRR) replaced by HRV 3C protease cleavage site (LEVLFQGP),C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site replaced by HRV 3C protease cleavage site (LEVLFQGP),C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site (RRRRR) replaced by HRV 3C protease cleavage site (LEVLFQGP),C35S, C38S, deletion of K259-D282, furin cleavage site replaced by HRV 3C protease cleavage site (LEVLFQGP)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / 詳細 (発現宿主): N-terminal His6-tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08476
#2: タンパク質
Inhibin beta A chain / Activin beta-A chain / Erythroid differentiation protein / EDF


分子量: 12991.865 Da / 分子数: 4 / 断片: Mature domain, UNP Residues 311-426 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INHBA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08476
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.24 % / 解説: Rods
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% w/v polyethylene glycol 3350, 0.2 M calcium chloride; cryo: 15% v/v PEG 400 added

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月15日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→44.54 Å / Num. obs: 26028 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.141 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.85→3.01 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.948 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10pre_2084: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Structure of the uncleaved growth factor

解像度: 2.851→40.9 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 32.41 / 詳細: NCS restraint was included in the refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2736 1331 5.14 %Random selection
Rwork0.2197 ---
obs0.2225 25879 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 69.62 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.851→40.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9153 0 0 10 9163
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049318
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8112536
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1075828
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381396
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031605
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8508-2.95270.39021380.32582541X-RAY DIFFRACTION100
2.9527-3.07090.34511440.28352326X-RAY DIFFRACTION100
3.0709-3.21060.31661390.27142518X-RAY DIFFRACTION100
3.2106-3.37980.30591400.2442516X-RAY DIFFRACTION100
3.3798-3.59140.29271230.22832408X-RAY DIFFRACTION100
3.5914-3.86850.29121310.20182446X-RAY DIFFRACTION100
3.8685-4.25750.2291240.19232486X-RAY DIFFRACTION100
4.2575-4.87270.22871310.17692418X-RAY DIFFRACTION100
4.8727-6.13570.25411390.20652438X-RAY DIFFRACTION100
6.1357-40.9040.27631220.23452451X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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