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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5hgv | ||||||
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タイトル | Structure of an O-GlcNAc transferase point mutant, D554N in complex with peptide | ||||||
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![]() | TRANSFERASE/PEPTIDE / Point mutant / Glycosyltransferase / OGT / TRANSFERASE-PEPTIDE complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / Receptor Mediated Mitophagy / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Synthesis of PC / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of proteolysis / hemopoiesis / negative regulation of apoptotic signaling pathway / histone acetyltransferase complex / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / : / response to nutrient / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / Signal transduction by L1 / cell projection / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / circadian regulation of gene expression / response to insulin / PML body / mitochondrial membrane / Regulation of PTEN stability and activity / protein processing / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / kinase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Janetzko, J. / Lazarus, M.B. / Walker, S. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: How the glycosyltransferase OGT catalyzes amide bond cleavage. 著者: Janetzko, J. / Trauger, S.A. / Lazarus, M.B. / Walker, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 580.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 473.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 56.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 81.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3pe4S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 6分子 ACBD

#1: タンパク質 | 分子量: 80675.219 Da / 分子数: 2 / 変異: D554N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1398.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() #5: 糖 | |
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-非ポリマー , 3種, 777分子 




#3: 化合物 | #4: 化合物 | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.02 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 1.6 M Lithium Sulfate, 0.1 M Bis Tris Propane pH 7.0 PH範囲: 7 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月17日 | |||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.09999 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.05→40.93 Å / Num. obs: 117637 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.976 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.066 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 313938 / Scaling rejects: 140 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3PE4 解像度: 2.05→40.925 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.64 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 96.28 Å2 / Biso mean: 32.3017 Å2 / Biso min: 9.39 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.05→40.925 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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