[日本語] English
万見
- PDB-5hff: The third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 (G330T, H37... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hff
タイトルThe third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 (G330T, H372A double mutant) in complex with a mutant C-terminal peptide derived from CRIPT (T-2F)
要素
  • Cysteine-rich PDZ-binding protein
  • Disks large homolog 4
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / GLGF / DHR / adhesion / synapse / synaptic density / peptide-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / protein localization to microtubule ...regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / Neurexins and neuroligins / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / protein localization to microtubule / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / LGI-ADAM interactions / proximal dendrite / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / protein localization to synapse / regulation of postsynaptic density assembly / AMPA glutamate receptor clustering / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / cellular response to potassium ion / dendritic branch / positive regulation of dendrite morphogenesis / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / juxtaparanode region of axon / frizzled binding / acetylcholine receptor binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of synapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / RAF/MAP kinase cascade / beta-2 adrenergic receptor binding / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / cortical cytoskeleton / social behavior / locomotory exploration behavior / AMPA glutamate receptor complex / regulation of neuronal synaptic plasticity / neuromuscular process controlling balance / kinesin binding / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of synaptic transmission / D1 dopamine receptor binding / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ionotropic glutamate receptor binding / cytoplasmic microtubule organization / dendrite cytoplasm / RNA splicing / dendritic shaft / cell periphery / PDZ domain binding / spliceosomal complex / establishment of protein localization / synaptic membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / cell-cell adhesion / cerebral cortex development / kinase binding / mRNA processing / cell junction / synaptic vesicle / cell-cell junction / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein-containing complex assembly / microtubule binding / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / postsynapse / neuron projection / postsynaptic density / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDZ-binding protein, CRIPT / Microtubule-associated protein CRIPT / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site ...PDZ-binding protein, CRIPT / Microtubule-associated protein CRIPT / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4 / Cysteine-rich PDZ-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.749 Å
データ登録者White, K.I. / Raman, A.S. / Ranganathan, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Robert A. Welch FoundationI-1366 米国
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2016
タイトル: Origins of Allostery and Evolvability in Proteins: A Case Study.
著者: Raman, A.S. / White, K.I. / Ranganathan, R.
履歴
登録2016年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4
B: Cysteine-rich PDZ-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0164
ポリマ－13,8312
非ポリマー1842
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.575, 89.575, 89.575
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-657-

HOH

21A-674-

HOH

31B-101-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4 / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 12715.051 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ-3 domain (UNP residues 302-402) / 変異: G330T, H372A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016
#2: タンパク質・ペプチド Cysteine-rich PDZ-binding protein / Cysteine-rich interactor of PDZ three / Cysteine-rich interactor of PDZ3


分子量: 1116.266 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ3-binding domain (UNP residues 93-101) / 変異: T99F / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q792Q4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: Peptide was included in protein buffer to a final molar ratio of 2:1 relative to protein. Reservoir solution contained 1.2 M sodium citrate, pH 6.75. Equal amounts (1.5 microliters) of ...詳細: Peptide was included in protein buffer to a final molar ratio of 2:1 relative to protein. Reservoir solution contained 1.2 M sodium citrate, pH 6.75. Equal amounts (1.5 microliters) of protein (7 mg/mL) and reservoir solution were mixed and equillibrated against 500 microliters of crystallization buffer.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791833 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791833 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.749→36.569 Å / Num. obs: 12880 / % possible obs: 99.32 % / 冗長度: 20.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 50.222
反射 シェル解像度: 1.7493→1.8194 Å / 冗長度: 20.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.826 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10pre_2104: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BE9

1be9


解像度: 1.749→36.569 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 20.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2213 1285 9.98 %random selection
Rwork0.1743 ---
obs0.1791 12880 99.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.749→36.569 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数947 0 12 98 1057
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131088
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3961482
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.354402
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.412166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008202
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7493-1.81940.28351280.22951193X-RAY DIFFRACTION94
1.8194-1.90220.22851400.20881258X-RAY DIFFRACTION100
1.9022-2.00240.2391400.17981258X-RAY DIFFRACTION100
2.0024-2.12790.20461410.17051272X-RAY DIFFRACTION100
2.1279-2.29220.25271430.16061279X-RAY DIFFRACTION100
2.2922-2.52280.22391420.15471284X-RAY DIFFRACTION100
2.5228-2.88770.20611450.16241308X-RAY DIFFRACTION100
2.8877-3.63770.21511460.16611313X-RAY DIFFRACTION100
3.6377-36.57680.21191600.18231430X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.69730.4494-0.87191.9118-0.40071.10480.0259-0.3079-0.2170.1931-0.0906-0.19420.1530.13840.15350.1387-0.2113-0.07820.13390.22260.407256.604768.542444.1257
23.79072.8941-3.59023.0405-2.16233.81090.2326-0.9682-0.82260.39430.2922-0.8510.70280.8934-0.47440.40720.0614-0.13250.47370.02970.614855.035362.842245.8861
31.8194-0.798-0.12261.6967-0.33353.54240.02850.1087-0.09350.04530.030.0670.0233-0.26350.02730.0849-0.038-0.01590.15290.02780.140837.686961.441731.2387
43.2180.5496-1.98985.0584-1.97083.97180.1032-0.15610.15170.2477-0.1178-0.2976-0.14790.0999-0.00360.1041-0.0123-0.02480.12490.00740.083443.864.088728.9351
51.7399-0.48780.1323.3377-0.89522.59120.05480.18220.03780.03850.03130.2152-0.0317-0.4241-0.08340.1082-0.00070.00060.20430.03410.115332.981961.4130.7416
62.3526-1.8212-0.36623.0590.2711.9976-0.1934-0.11880.06080.12390.2655-0.25160.39570.171-0.07990.20340.0181-0.02610.1551-0.00380.136248.097252.560336.8844
77.562-0.61820.21241.0138-0.64045.7020.08530.2641-0.9177-0.3326-0.28640.230.9889-0.15460.10660.2912-0.03480.01790.2356-0.05930.265738.75951.883822.784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 298:301)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 302:306)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 307:334)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 335:351)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 352:387)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 388:415)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 2:9)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る