+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ha6 | ||||||
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Title | Crystal structure of human syncytin-1 fusion subunit | ||||||
Components | Syncytin-1 | ||||||
Keywords | CELL ADHESION / glycoprotein / human / fusion | ||||||
Function / homology | Function and homology information syncytium formation by plasma membrane fusion / syncytium formation / myoblast fusion / anatomical structure morphogenesis / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.0006 Å | ||||||
Authors | Aydin, H. / Lee, J.E. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Structural and functional characterization of the human Syncytin 1 fusion protein Authors: Aydin, H. / Thavalingam, A. / Bikopoulos, G. / Sultana, A. / Lee, J.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ha6.cif.gz | 110.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ha6.ent.gz | 85.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ha6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5ha6_validation.pdf.gz | 439.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5ha6_full_validation.pdf.gz | 440.6 KB | Display | |
Data in XML | 5ha6_validation.xml.gz | 9.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5ha6_validation.cif.gz | 11.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/5ha6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/5ha6 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4jf3S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Details | Trimer determined by size exclusion chromatography |
-Components
#1: Protein | Mass: 13317.877 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C405S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ERVW-1, ERVWE1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UQF0 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.58 Å3/Da / Density % sol: 22.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.5 / Details: 5% (w/v) PEG 3350, 0.1 M Sodium Acetate-HCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.84592 Å | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Jun 14, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.84592 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→42.1 Å / Num. obs: 12052 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 10.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 20.9 / Num. measured all: 126807 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4JF3 Resolution: 2.0006→41.422 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.95 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 155.21 Å2 / Biso mean: 43.2713 Å2 / Biso min: 13.31 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.0006→41.422 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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