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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4jf3 | ||||||
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Title | Crystal structure of the mpmv tm retroviral fusion core | ||||||
![]() | Envelope glycoprotein | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / six-helix bundle / fusion / MPMV TM / virus envelope | ||||||
Function / homology | ![]() membrane => GO:0016020 / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Cook, J.D. / Aydin, H. / Lee, J.E. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structures of Beta- and gammaretrovirus fusion proteins reveal a role for electrostatic stapling in viral entry. Authors: Aydin, H. / Cook, J.D. / Lee, J.E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 87.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 65.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 416.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 10.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 14.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4jgsC ![]() 1y4mS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 11414.808 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: fusion core, UNP residues 412-513 / Mutation: C483S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2 Å3/Da / Density % sol: 38.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 18% (w/v) PEG 3400 and 0.2 M sodium thiocyanate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN A200 / Detector: CCD / Date: Feb 19, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: VariMax HF / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→34.5 Å / Num. obs: 18731 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 5.41 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 19.3 / Scaling rejects: 1025 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1Y4M Resolution: 1.7→34.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.17 / σ(F): 2.01 / Phase error: 19.75 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 62.38 Å2 / Biso mean: 17.0525 Å2 / Biso min: 4.69 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→34.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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