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万見
- PDB-5h3c: Crystal structure of Arabidopsis SNC1 TIR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h3c
タイトルCrystal structure of Arabidopsis SNC1 TIR domain
要素Protein SUPPRESSOR OF npr1-1, CONSTITUTIVE 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Plant / Immunity / Rprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / response to auxin / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / ADP binding / defense response to bacterium / intracellular membrane-bounded organelle / nucleotide binding / endoplasmic reticulum ...systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / response to auxin / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / ADP binding / defense response to bacterium / intracellular membrane-bounded organelle / nucleotide binding / endoplasmic reticulum / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat 3 / Leucine Rich Repeat / C-JID domain / C-JID domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain ...Leucine-rich repeat 3 / Leucine Rich Repeat / C-JID domain / C-JID domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein SUPPRESSOR OF npr1-1, CONSTITUTIVE 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.596 Å
データ登録者Hyun, K.G. / Yoon, J.M. / Song, J.J.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
NRF2016R1A2B3006293,2014R1A1A1004807 韓国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of Arabidopsis thaliana SNC1 TIR domain
著者: Hyun, K.G. / Lee, Y. / Yoon, J. / Yi, H. / Song, J.J.
履歴
登録2016年10月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SUPPRESSOR OF npr1-1, CONSTITUTIVE 1
B: Protein SUPPRESSOR OF npr1-1, CONSTITUTIVE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0682
ポリマ－40,0682
非ポリマー00
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area15040 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)81.534, 81.534, 125.972
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Protein SUPPRESSOR OF npr1-1, CONSTITUTIVE 1 / AtSNC1 / Disease resistance RPP5-like protein


分子量: 20034.160 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 17-190 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SNC1, BAL, At4g16890, dl4475c, FCAALL.51 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O23530
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.36 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.3M Ammonium acetate, 35% PEG 3350, 0.1M HEPES pH 7.5, 6% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.97922 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 13649 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.8 % / Net I/σ(I): 16.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.596→37.331 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.34 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2779 1341 9.95 %
Rwork0.2192 --
obs0.2249 13478 98.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.596→37.331 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2441 0 0 30 2471
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092487
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0323345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.5591505
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056372
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005420
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.596-2.68880.32191280.2581150X-RAY DIFFRACTION95
2.6888-2.79640.35861260.26891148X-RAY DIFFRACTION95
2.7964-2.92360.36011280.28091172X-RAY DIFFRACTION97
2.9236-3.07770.39751290.27271182X-RAY DIFFRACTION98
3.0777-3.27040.29281340.24991208X-RAY DIFFRACTION99
3.2704-3.52270.29991340.2221210X-RAY DIFFRACTION99
3.5227-3.87690.28221370.20481230X-RAY DIFFRACTION99
3.8769-4.43710.23581360.19951234X-RAY DIFFRACTION100
4.4371-5.58730.22571390.18231252X-RAY DIFFRACTION100
5.5873-37.33470.24661500.20981351X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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