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- PDB-5h2a: Crystal structure of Osh1 ANK domain from Kluyveromyces lactis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h2a
タイトルCrystal structure of Osh1 ANK domain from Kluyveromyces lactis
要素KLLA0C04147p
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / oxysterol binding / lipid transfer / ANK NVJ1
機能・相同性
機能・相同性情報


sterol transfer activity / sterol binding / perinuclear endoplasmic reticulum / maintenance of cell polarity / piecemeal microautophagy of the nucleus / exocytosis / endocytosis / nuclear envelope / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PH domain / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / PH domain / Ankyrin repeat / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Im, Y.J. / Manik, M.K. / Yang, H.S. / Tong, J.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation of Korea2014R1A1A1003060 and 2015M2B2A4031729 韓国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structure of Yeast OSBP-Related Protein Osh1 Reveals Key Determinants for Lipid Transport and Protein Targeting at the Nucleus-Vacuole Junction
著者: Manik, M.K. / Yang, H. / Tong, J. / Im, Y.J.
履歴
登録2016年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLLA0C04147p
B: KLLA0C04147p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3842
ポリマ－61,3842
非ポリマー00
水11,079615
1
A: KLLA0C04147p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6921
ポリマ－30,6921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: KLLA0C04147p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6921
ポリマ－30,6921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area28790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.463, 189.092, 41.337
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 KLLA0C04147p


分子量: 30692.049 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 10-274 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母)
株: ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37
遺伝子: KLLA0_C04147g / プラスミド: modifed pHIS-2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6CUK7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.76 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: Bicine-HCl pH 9.0, 20% PEG 3350, 0.2M MgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月3日
放射モノクロメーター: Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 57626 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 25.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 47
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→30.27 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2148 2850 4.95 %Random selection
Rwork0.1787 ---
obs0.1805 57553 99.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 31.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4191 0 0 615 4806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8065753
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9362645
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005758
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9003-1.93310.24691520.21282644X-RAY DIFFRACTION99
1.9331-1.96820.24061260.20362759X-RAY DIFFRACTION100
1.9682-2.00610.25621240.19672652X-RAY DIFFRACTION100
2.0061-2.0470.21751480.18822711X-RAY DIFFRACTION100
2.047-2.09150.22471560.17692694X-RAY DIFFRACTION100
2.0915-2.14010.22181380.1752698X-RAY DIFFRACTION100
2.1401-2.19360.21961330.1752704X-RAY DIFFRACTION100
2.1936-2.25290.19491380.16552694X-RAY DIFFRACTION100
2.2529-2.31920.20671360.16982747X-RAY DIFFRACTION100
2.3192-2.3940.20491360.17662693X-RAY DIFFRACTION100
2.394-2.47960.22141390.18412724X-RAY DIFFRACTION100
2.4796-2.57880.24671430.19382764X-RAY DIFFRACTION100
2.5788-2.69610.21361660.1832671X-RAY DIFFRACTION100
2.6961-2.83810.26111350.19372735X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-3.01580.22761720.19532727X-RAY DIFFRACTION100
3.0158-3.24840.21071500.1862748X-RAY DIFFRACTION100
3.2484-3.57480.24111430.17872761X-RAY DIFFRACTION100
3.5748-4.0910.21451270.15922815X-RAY DIFFRACTION100
4.091-5.15010.16821270.15572855X-RAY DIFFRACTION100
5.1501-30.270.18781610.18972907X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.9197 Å / Origin y: 80.4299 Å / Origin z: -22.2802 Å
111213212223313233
T0.1205 Å2-0.0048 Å20.0127 Å2-0.1452 Å2-0.0068 Å2--0.1638 Å2
L-0.0045 °20.0598 °20.1488 °2-0.1326 °2-0.0608 °2--0.1689 °2
S-0.0177 Å °0.0514 Å °0.0351 Å °0.0273 Å °-0.0043 Å °-0.01 Å °0.0018 Å °0.0446 Å °-0.0177 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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