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- PDB-5h0z: Crystal structure of P113A mutated human transthyretin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h0z
タイトルCrystal structure of P113A mutated human transthyretin
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / transthhyretin / amyloidosis / transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.735 Å
データ登録者Yokoyama, T. / Hanawa, Y. / Obita, T. / Mizuguchi, M.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2017
タイトル: Stability and crystal structures of His88 mutant human transthyretins
著者: Yokoyama, T. / Hanawa, Y. / Obita, T. / Mizuguchi, M.
履歴
登録2016年10月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0823
ポリマ－13,9511
非ポリマー1322
水1,11762
1
A: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,32812
ポリマ－55,8024
非ポリマー5268
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area7350 Å2
ΔGint-115 kcal/mol
Surface area19290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.180, 64.260, 85.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13950.564 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 31-147 / 変異: P113A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 1.6 M Ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.735→32.2 Å / Num. obs: 12061 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 7.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.735→32.13 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 29.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2567 576 4.81 %
Rwork0.2262 --
obs0.2277 12060 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.735→32.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数887 0 6 62 955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007913
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1161245
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.712316
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072142
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005157
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7351-1.81410.36461420.32482637X-RAY DIFFRACTION100
1.8141-1.90970.34591380.28912726X-RAY DIFFRACTION100
1.9097-2.02940.33621170.27342678X-RAY DIFFRACTION100
2.0294-2.1860.30461450.242695X-RAY DIFFRACTION100
2.186-2.40590.28451370.24722696X-RAY DIFFRACTION100
2.4059-2.75390.27891340.242714X-RAY DIFFRACTION100
2.7539-3.4690.24391370.21522684X-RAY DIFFRACTION100
3.469-32.13550.2041370.19042696X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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