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- PDB-5grq: Crystal Structure of DHB domain of Daxx in complex with an ATRX p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5grq
タイトルCrystal Structure of DHB domain of Daxx in complex with an ATRX peptide
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Transcriptional regulator ATRX
キーワードHYDROLASE / helical bundle protein
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region ...post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / cellular response to sodium arsenite / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / transcription regulator inhibitor activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / protein localization to chromosome, telomeric region / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / replication fork processing / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to unfolded protein / heterochromatin / pericentric heterochromatin / JNK cascade / forebrain development / cellular response to copper ion / Inhibition of DNA recombination at telomere / heat shock protein binding / methylated histone binding / cellular response to cadmium ion / helicase activity / SUMOylation of transcription cofactors / molecular condensate scaffold activity / multicellular organism growth / chromatin DNA binding / PML body / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / chromatin organization / cellular response to heat / histone binding / spermatogenesis / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / nuclear body / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Daxx helical bundle domain / ATRX, ADD domain / Cysteine Rich ADD domain / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / ADD domain ...Daxx helical bundle domain / ATRX, ADD domain / Cysteine Rich ADD domain / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Transcriptional regulator ATRX / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.584 Å
データ登録者Li, H.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of DHB domain of Daxx in complex with an ATRX peptide
著者: Li, H.
履歴
登録2016年8月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年10月18日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / audit_author ...atom_site / audit_author / citation_author / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _atom_site.label_entity_id / _struct_ref_seq.db_align_end ..._atom_site.label_entity_id / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death domain-associated protein 6
B: Death domain-associated protein 6
C: Transcriptional regulator ATRX
D: Transcriptional regulator ATRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,16525
ポリマ-27,9164
非ポリマー1,24921
7,350408
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6990 Å2
ΔGint-421 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.428, 56.217, 102.917
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 10537.360 Da / 分子数: 2 / 断片: DHB domain, UNP residues 55-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UER7
#2: タンパク質・ペプチド Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf-HX


分子量: 3420.712 Da / 分子数: 2 / 断片: DID domain, UNP residues 1256-1285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46100, DNA helicase

-
非ポリマー , 5種, 429分子

#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 % / Mosaicity: 0.311 °
Preparation: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100mM MES 6.0, 100mM zinc acetate, 13% ethanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2015年9月5日 / 詳細: PSI PILATUS 6M
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→50 Å / Num. obs: 80904 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 12.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/av σ(I): 32.714 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.58-1.6110.40.5150.926190.5
1.61-1.6412.80.4890.9591100
1.64-1.6713.20.4340.973199.9
1.67-1.713.10.3820.9731100
1.7-1.7413.20.3620.976199.9
1.74-1.7812.70.30.9781100
1.78-1.8211.90.2590.98199.9
1.82-1.8713.20.2280.9871100
1.87-1.9313.30.2760.9661100
1.93-1.9913.40.1670.9921100
1.99-2.0613.10.1380.9931100
2.06-2.1412.50.1380.988199.9
2.14-2.2412.30.0930.9951100
2.24-2.3613.40.1060.9891100
2.36-2.5113.40.0680.9981100
2.51-2.713.10.0640.9981100
2.7-2.9712.50.0510.9981100
2.97-3.413.50.0450.9991100
3.4-4.2912.30.0430.998199.9
4.29-5012.40.040.998199.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2689: ???)精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-3000データ削減
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.584→49.336 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 16.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1789 3970 4.91 %
Rwork0.1575 --
obs0.1585 80895 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.584→49.336 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1882 0 41 408 2331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061930
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7862585
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6751205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043285
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5836-1.60290.174960.172517X-RAY DIFFRACTION90
1.6029-1.62320.16751220.16522756X-RAY DIFFRACTION99
1.6232-1.64460.16681530.15622742X-RAY DIFFRACTION100
1.6446-1.66710.20471230.16222812X-RAY DIFFRACTION100
1.6671-1.69090.1811660.1572732X-RAY DIFFRACTION100
1.6909-1.71620.16071530.15812790X-RAY DIFFRACTION100
1.7162-1.7430.16531060.16772789X-RAY DIFFRACTION100
1.743-1.77150.19181620.16082739X-RAY DIFFRACTION100
1.7715-1.80210.1965990.16232824X-RAY DIFFRACTION100
1.8021-1.83490.16341520.15952749X-RAY DIFFRACTION100
1.8349-1.87020.19761510.16422745X-RAY DIFFRACTION100
1.8702-1.90830.26581670.19022696X-RAY DIFFRACTION98
1.9083-1.94980.32571350.25742689X-RAY DIFFRACTION97
1.9498-1.99520.21781270.16322755X-RAY DIFFRACTION100
1.9952-2.04510.16651800.14442757X-RAY DIFFRACTION100
2.0451-2.10040.25121630.21182680X-RAY DIFFRACTION99
2.1004-2.16220.17931220.15252798X-RAY DIFFRACTION100
2.1622-2.2320.1621470.14812772X-RAY DIFFRACTION100
2.232-2.31170.18171330.18472709X-RAY DIFFRACTION98
2.3117-2.40430.1411570.14312772X-RAY DIFFRACTION100
2.4043-2.51370.17531430.14532772X-RAY DIFFRACTION100
2.5137-2.64620.16991290.15072781X-RAY DIFFRACTION100
2.6462-2.8120.18491300.14942776X-RAY DIFFRACTION100
2.812-3.02910.14631660.14572723X-RAY DIFFRACTION100
3.0291-3.33390.16881560.1372776X-RAY DIFFRACTION100
3.3339-3.81620.15771580.1342744X-RAY DIFFRACTION100
3.8162-4.80730.15461260.13482786X-RAY DIFFRACTION100
4.8073-49.36040.18261480.1732744X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.63091.7123-1.92472.9094-0.06113.7869-0.144-0.0087-0.07350.2364-0.07310.21320.2167-0.2210.22040.137-0.00150.02410.1169-0.02120.115858.8071-21.426272.3748
21.29860.0789-2.81220.3718-0.36226.1188-0.0738-0.0719-0.1263-0.044-0.0599-0.09780.02520.20350.16370.09290.00260.00380.13560.01630.128569.9931-18.034257.724
30.99910.2694-0.83230.4998-0.51431.0792-0.03050.0531-0.0248-0.0140.0182-0.05350.01290.00780.01020.0979-0.0018-0.00770.10340.00220.093663.4865-15.298755.7048
41.6855-1.0202-1.58461.44530.9733.1285-0.04570.1959-0.0347-0.15120.0373-0.06630.0415-0.2034-0.09320.1002-0.02890.01120.1147-0.00980.107159.5753-16.161350.103
53.4092.8807-4.58564.4374-4.71876.55060.36050.20520.65090.13790.2788-0.3949-0.93310.4735-0.23010.3947-0.0540.08350.2287-0.03030.325260.31011.026257.8806
60.67240.28660.57071.0781.73133.94940.01250.01210.0298-0.0591-0.04270.0084-0.0747-0.05930.05340.1119-0.0026-0.0020.07930.00250.106454.2665-2.666481.9511
70.92340.1513-0.05321.51491.28312.4894-0.05560.13090.0183-0.02530.09-0.06430.01770.1676-0.00280.1195-0.0122-0.03150.1340.00510.13364.2813-4.516891.8141
84.4841-0.9636-0.68145.0804-0.30613.1466-0.0661-0.1340.0738-0.02190.0461-0.13010.02320.22730.00260.1085-0.00460.01070.088-0.0080.067560.2978-13.262977.4685
90.3747-0.35720.08351.24290.12281.88340.0115-0.0027-0.06920.084-0.0380.06620.108-0.02460.03110.1104-0.01620.01380.0870.00440.118752.6212-10.244890.0452
103.79390.1816-2.48752.2713-1.71076.2496-0.11460.3684-0.1177-0.113-0.10390.12240.5487-0.66740.23640.237-0.03140.01770.252-0.03930.18768.0037-18.571631.7812
111.70350.27260.04125.58972.21583.27130.03280.2690.0505-0.255-0.09030.3586-0.2136-0.50660.01090.1347-0.0004-0.00290.2160.02270.145660.0497-9.530742.0902
122.1965-1.16750.31995.3177-1.07191.0269-0.2565-0.30810.4870.54350.0516-0.1337-0.2188-0.07910.18920.54760.11390.06890.69130.08070.413952.1873-4.6714109.1359
135.53320.5487-0.97062.4888-0.15522.15120.0381-0.3057-0.4420.2618-0.0966-0.10740.17410.32490.04240.19130.0032-0.03370.17490.05960.155362.4122-12.2912101.1426
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 55 through 59 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 60 through 77 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 78 through 119 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 120 through 137 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 138 through 144 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 55 through 77 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 78 through 93 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 94 through 102 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 103 through 139 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 1256 through 1266 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1267 through 1285 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 1259 through 1266 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 1267 through 1284 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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