[日本語] English
万見
- PDB-5gp7: Structural basis for the binding between Tankyrase-1 and USP25 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gp7
タイトルStructural basis for the binding between Tankyrase-1 and USP25
要素
  • Tankyrase-1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
キーワードTRANSFERASE / Tankyrase / USP25 / Ankyrin repeats
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / : / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / negative regulation of ERAD pathway / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity ...negative regulation of interleukin-17-mediated signaling pathway / ubiquitin-like protein peptidase activity / : / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / negative regulation of ERAD pathway / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMO binding / protein K48-linked deubiquitination / deubiquitinase activity / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / protein K63-linked deubiquitination / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of response to oxidative stress / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material / mitotic spindle pole / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / protein deubiquitination / mRNA transport / nuclear pore / spindle assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / peptidyl-threonine phosphorylation / nucleotidyltransferase activity / ubiquitin binding / mitotic spindle organization / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / regulation of protein stability / protein modification process / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / peptidase activity / peptidyl-serine phosphorylation / ATPase binding / nuclear membrane / histone binding / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / nuclear body / Golgi membrane / cell division / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ankyrin repeats (many copies) / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site ...: / Ubiquitin-specific protease UIM domain / : / UBA-like domain / : / Ankyrin repeats (many copies) / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / UBA-like superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.502 Å
データ登録者Liu, J. / Xu, D. / Fu, T. / Pan, L.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2017
タイトル: USP25 regulates Wnt signaling by controlling the stability of tankyrases
著者: Xu, D. / Liu, J. / Fu, T. / Shan, B. / Qian, L. / Pan, L. / Yuan, J.
履歴
登録2016年8月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-1
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3954
ポリマ－19,2112
非ポリマー1842
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area8430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.506, 59.242, 39.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.68, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Tankyrase-1


分子量: 18149.496 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 799-957 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95271, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 25 / USP25


分子量: 1061.152 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1046-1055 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UHP3
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES/sodium hydroxide, 200 mM sodium chloride, 20% (w/v) PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 25690 / % possible obs: 98.72 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 10.93
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TWU

3twu


解像度: 1.502→39.303 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2072 2000 7.79 %
Rwork0.1715 --
obs0.1743 25690 98.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.502→39.303 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1282 0 12 245 1539
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081346
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9561836
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.453836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058212
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007245
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5025-1.54010.25271310.22071563X-RAY DIFFRACTION91
1.5401-1.58170.23881350.20231599X-RAY DIFFRACTION95
1.5817-1.62820.21761450.19381704X-RAY DIFFRACTION99
1.6282-1.68080.2361420.19581688X-RAY DIFFRACTION100
1.6808-1.74090.24951450.18981710X-RAY DIFFRACTION100
1.7409-1.81060.2131420.18441695X-RAY DIFFRACTION100
1.8106-1.8930.25191440.18491692X-RAY DIFFRACTION99
1.893-1.99280.21061440.1781716X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.11760.2031450.16181713X-RAY DIFFRACTION100
2.1176-2.28110.20131440.16721699X-RAY DIFFRACTION100
2.2811-2.51060.18941460.16411728X-RAY DIFFRACTION100
2.5106-2.87380.20161430.16581708X-RAY DIFFRACTION100
2.8738-3.62030.20021460.16091725X-RAY DIFFRACTION100
3.6203-39.31610.19011480.16261750X-RAY DIFFRACTION100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る